Conferencia 15. Enzimas: estructura, propiedades, funciones.

Plan de conferencias:

1. Las características generales de las enzimas.

2. La estructura de las enzimas.

3. El mecanismo de catálisis enzimática.

4. Propiedades de las enzimas.

5. Nomenclatura de las enzimas.

6. Clasificación de las enzimas.

7. isoenms

8. Cinética de reacciones enzimáticas.

9. Unidades para medir la actividad enzimática.

1. Las características generales de las enzimas.

En condiciones fisiológicas normales, reacciones bioquímicas en el flujo de cuerpo con altas velocidades, que está garantizado por catalizadores biológicos de proteínas. enzimas.

El estudio de la enzimología se involucra en el estudio, la ciencia de las enzimas (enzimas), las proteínas específicas, los catalizadores, sintetizados por cualquier célula viva y la activación de varias reacciones bioquímicas que ocurren en el cuerpo. Algunas células pueden contener hasta 1000 enzimas diferentes.

2. La estructura de las enzimas.

Las enzimas son proteínas con un alto peso molecular. Al igual que cualquier proteína, las enzimas tienen niveles primarios, secundarios, terciarios y cuaternarios de la organización de las moléculas. Estructura primaria Es un compuesto secuencial de aminoácidos y se debe a las características hereditarias del cuerpo, es precisamente que caracteriza las propiedades individuales de las enzimas. Estructura secundaria las enzimas se organizan en forma de espiral alfa. Estructura terciaria Tiene la forma de glóbulos y participa en la formación de centros activos y otros. Muchas enzimas tienen estructura cuaternaria y son la asociación de varias subunidades, cada una de las cuales se caracteriza por tres niveles de la organización de moléculas de diferencia entre sí, tanto en índices de alta calidad como en cuantitativos.

Si las enzimas están representadas por proteínas simples, es decir, consiste solo en aminoácidos, se llaman enzimas simples. Las enzimas simples incluyen pepsina, amilasa, lipasa (casi todas las enzimas GI).

Las enzimas complejas consisten en piezas de proteínas y no descargas. La parte proteica de la enzima se llama - apopherment, no trabajador - coherente. La coenzima con la forma de apuncion. holoferment. La coenzima se puede conectar a la parte de la proteína o solo en el momento de la reacción, o para unirse entre sí con una conexión constante duradera (luego se llama la parte no descubierta. grupo prosttic). En cualquier caso, los componentes no discretos están directamente involucrados en reacciones químicas al interactuar con el sustrato. Los confenimientos pueden ser representados:

Nucleosidtrifosfatos.

Minerales (zinc, cobre, magnesio).

Las formas activas de vitaminas (B 1 son parte de la enzima - descarboxilasa, en 2, ingresan a la deshidrogenasa, en 6 entradas de transferasa).

Las funciones principales de las coenzimas.:

Participación en el acto de catálisis.

Contacto entre la enzima y el sustrato.

Estabilización de Apopherge.

Apopment, a su vez, mejora la actividad catalítica de la parte no pollo y determina la especificidad de la acción de las enzimas.

En cada enzima hay varios centros funcionales.

Centro activo - La zona de la molécula enzimática, que interactúa específicamente con el sustrato. El centro activo está representado por grupos funcionales de varios residuos de aminoácidos, es precisamente un accesorio y una transformación química del sustrato.

Centro alostero O regulatorio es la zona de enzimas responsable de la unión de activadores e inhibidores. Este centro está involucrado en la regulación de la actividad enzimática.

Estos centros se encuentran en diferentes secciones de la molécula de enzimas.

La primera reacción enzimática de la precipitación de Starch Malt fue investigada por el científico nacional K. Menten desarrolló la teoría de la catálisis enzimática. Sumner primero asignó el fármaco purificado de la enzima ureasa en el estado cristalino. Merrifield logró implementar la síntesis artificial de la enzima ARN-ASE.

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resumen

Estructura, propiedades y mecanismo de acción enzimática.

Breve historia de la enzimología.

El estudio experimental de las enzimas en el siglo XIX coincidió con el estudio de los procesos de fermentación de levaduras, que se reflejó en los términos "enzimas" y "enzimas". Las enzimas de nombre se originaron a partir de la fermentación de la palabra latina. El término enzimas ocurrió desde el concepto de en zyme, desde la levadura. Inicialmente, estos nombres recibieron un significado diferente, pero en la actualidad son sinónimos.

La primera reacción enzimática de la precipitación de Starch Malt fue investigada por el científico nacional K.S. Kirchhoff en 1814. Posteriormente, se hicieron intentos para asignar enzimas de células de levadura (E. Buchner, 1897). A principios del siglo XX, L. Michaelis y M. Menten desarrollaron la teoría de la catálisis enzimática. En 1926, D. Samner asignó primero la ureasa de enzimas de medicamentos purificada en el estado cristalino. En 1966, B. Merrifield logró llevar a cabo la síntesis artificial de la enzima ARN-ASE.

La estructura de las enzimas.

Las enzimas son proteínas altamente especializadas capaces de elevar la tasa de reacción en los organismos vivos. Enzimas - catalizadores biológicos.

Todas las enzimas son proteínas, como regla general, globular. Pueden relacionarse con proteínas simples y complejas. La parte proteica de la enzima puede consistir en una cadena de polipéptidos: proteínas monoméricas: enzimas (por ejemplo, pepsina). Una serie de enzimas son proteínas oligoméricas, incluyen varios proteeros o subunidades en su composición. Los proteteros, combinados en una estructura oligomérica, están conectados por enlaces no covalentes espontáneamente frágiles. En el proceso de asociación (cooperación), se producen cambios estructurales en los protegidos individuales, como resultado de lo cual la actividad de la enzima aumenta notablemente. La separación (disociación) del proteer y su unión en la proteína oligomérica es el mecanismo para regular la actividad de las enzimas.

Las subunidades (proteasteras) en oligómeros pueden ser idénticas o diferentes de la estructura primaria-terciaria (conformación). En el caso de un compuesto de varios protegidos, se producen múltiples formas de la misma enzima en la estructura oligomérica de la enzima.isoenms.

Las isoenzimas catalizan la misma reacción, pero difieren en el conjunto de subunidades, propiedades físico-químicas, movilidad electroforética, en la afinidad de sustratos, activadores, inhibidores. Por ejemplo,lactato deshidrogenasa (LDH) - La enzima, la leche oxidante ácido en ácido piruogradic, es un tetrámero. Consta de cuatro proteicos de dos tipos. Un tipo de proteer se denota por H (aislado del músculo cardíaco), el segundo intemper se indica mediante M (aislado de los músculos esqueléticos). Es posible 5 combinaciones de estos protejas en la composición de LDH:H 4, H 3 M, H 2 M 2, H 1 M 3, M 4.

Papel biológico de las islas.

• Los isOenms aseguran el flujo de reacciones químicas de acuerdo con las condiciones en diferentes órganos. Entonces, el Isoenzyme LDH1 - Tiene una alta afinidad de oxígeno, por lo que está activo en tejidos a una alta velocidad de reacciones oxidativas (glóbulos rojos, miocardio). IoerMent LDH5 activo en presencia de alta concentración de lactato, la mayoría de las características del tejido hepático
• La organización pronunciada se utiliza para diagnosticar enfermedades de varios órganos.
• Las celebraciones cambian su actividad con la edad. Entonces, en el feto, con una falta de oxígeno, prevalece LDH.3 , y con un aumento en la edad, el aumento de los ingresos de oxígeno aumenta la proporción de LDH2 .

Si la enzima es una proteína compleja, consiste en una parte de proteínas y no descubiertas. La parte proteica es un peso de alto peso molecular, una parte termomada de la enzima y se llamaapofenimet . Tiene una estructura peculiar y determina la especificidad de las enzimas.

Neechkaya parte de la enzima llamadacofacitor (corrimiento) . El cofactor es la mayoría de los iones metálicos que pueden unirse firmemente al APOCHERMINO (por ejemplo,Zn. en la carboanhidrasa fermenta, conu. en la enzima citocromoxidasa). Los confesos son las sustancias orgánicas más a menudo más firmemente asociadas con el APOCHERMENTO. Las coenzimas son nucleótidos sobre, FAD. Coenzima- Peso molecular bajo, parte termostable de la enzima. Su función es que determina la colocación espacial (conformación) del apoptor, y determina su actividad. Los cofactores pueden transportar electrones, grupos funcionales, participan en la formación de enlaces adicionales entre la enzima y el sustrato.

En la funcionalidad en la enzima, es habitual asignar dos áreas importantes en la molécula de enzimas: el centro activo y el sitio de separación alto

Centro activo - Esta es una parte de una molécula de enzima que interactúa con el sustrato y participa en el proceso catalítico. El centro activo de la enzima está formado por radicales de aminoácidos retirados entre sí en la estructura primaria. El centro activo tiene tendido tridimensional, con mayor frecuencia en su composición detectada.

El es un grupo de serina

Sh - cisteína

Nh 2 lisina

- γ -On ácido glutámico

El centro activo distingue dos zonas: la zona de enlace con el sustrato y la zona catalítica.

Zona de encuadernación Por lo general, tiene una estructura dura, que complementa el sustrato de reacción complementario. Por ejemplo, la tripsina divide las proteínas en áreas ricas en una cargada positiva con aminoácido lisina, ya que los residuos de ácido aspártico cargado negativamente están contenidos en su zona de unión.

Zona catalítica -esta es una parcela de un centro activo que afecta directamente al sustrato y realizando una función catalítica. Esta zona es más móvil, es posible cambiar la interjección de los grupos funcionales.

En una serie de enzimas (más a menudo oligoméricas), excepto el centro activo presenteparcela alostérica - la parte de la molécula de enzimas, remota del centro activo e interactuando no con el sustrato, sino con sustancias adicionales (reguladores, efectores). En las enzimas que usan Alto, un centro activo puede estar en una subunidad, en el sitio de Otro - Alto-Cell. Las enzimas por alostericas cambian su actividad de la siguiente manera: el efector (activador, inhibidor) actúa en la subunidad de Alto-satélite y cambia su estructura. Luego, el cambio en la conformación de la subunidad de altosOworking en el principio de cambios cooperativos está mediada por la estructura de la subunidad catalítica, que está acompañada de un cambio en la actividad de la enzima.

El mecanismo de acción de las enzimas.

Las enzimas tienen una serie de propiedades colaborativas generales:

• no cambie el equilibrio catalítico.
• no gastado en el proceso de reacción
• sólo las reacciones termodinámicamente reales catalizan. Tales reacciones son aquellas en las que el suministro de energía original de moléculas es mayor que el final.

En el curso de la reacción, se supera una barrera de alta energía. La diferencia entre la energía de este umbral y el nivel de energía inicial es la energía de activación.

La tasa de reacciones enzimáticas está determinada por la energía de activación y una serie de otros factores.

La constante de velocidad de la reacción química está determinada por la ecuación:

K \u003d p * z * e - (EA / RT)

K - constante de velocidad de reacción

P - Coeficiente espacial (estérico)

Z. - El número de moléculas interactivas.

E A. - Energía de activación

R. - Constante de gas

T - Temperatura absoluta universal

e - La base de logaritmos naturales.

En esta ecuaciónZ, e, r, t - Valores permanentes, y P y EA - Variables. Además, entre la tasa de respuesta y el coeficiente estérico, la dependencia es recta, y entre la velocidad y la energía de activación, la dependencia inversa y la potencia (cuanto menor sea la EA, mayor será la velocidad de reacción).

El mecanismo de acción de las enzimas se reduce a un aumento en las enzimas de un coeficiente estérico y una disminución en la energía de activación.

Reducción de enzimas de energía de activación.

Por ejemplo, la energía de división.2 O 2. Sin enzimas y catalizadores, 18,000 kcal por mol. Si se usan platino y alta temperatura, disminuye a 12,000 kcal / mol. Con la participación de la enzima.catalasa La energía de activación es de solo 2,000 kcal / mol.

La disminución en EA se produce como resultado de la formación de complejos de sustrato de enzimas intermedias según el esquema:F + S.<=> FS -COMPLEX → F + Productos de reacción. Por primera vez, la posibilidad de formar complejos de sustratos enzimáticos fue probada por Michaelis, y Mentens. Posteriormente, se han asignado muchos complejos de sustratos enzimas. Para explicar la alta selectividad de las enzimas al interactuar con el sustrato propuesto.la teoría de "Key and Castle" Fisher. Según ella, la enzima interactúa con el sustrato solo con la correspondencia absoluta de su amigo (complementariedad) como la clave y la cerradura. Esta teoría explicó la especificidad de las enzimas, pero no reveló los mecanismos de su impacto en el sustrato. Más tarde, se desarrolló la teoría de la conformidad inducida de la enzima y el sustrato.teoría de Cattled. (Teoría del "Guante de goma"). Su esencia es la siguiente: el centro activo de la enzima se forma y contiene todos los grupos funcionales antes de interactuar con el sustrato. Sin embargo, estos grupos funcionales están en condiciones inactivos. En el momento de unirse al sustrato, las pertuties cambian en la posición, la estructura de los radicales en el centro activo de la enzima. Como resultado, el centro activo de la enzima bajo la acción del sustrato ingresa al estado activo y, a su vez, comienza a influir en el sustrato, es decir, ocurreinteracción Centro activo de la enzima y sustrato. Como resultado, el sustrato pasa a un estado inestable e inestable, que conduce a una disminución en la energía de activación.

La interacción de la enzima y el sustrato puede estar en las reacciones de la sustitución nucleofílica, el reemplazo eléctrico, la deshidratación del sustrato. También hay una interacción covalente a corto plazo de los grupos funcionales de la enzima con el sustrato. Básicamente, se produce la reorientación geométrica de los grupos funcionales del centro activo.

Un aumento en las enzimas del coeficiente estérico.

El coeficiente estérico se introduce para reacciones en las que participan grandes moléculas que tienen una estructura espacial. El coeficiente estérico muestra la proporción de colisiones exitosas de moléculas activas. Por ejemplo, es de 0.4, si 4 de las 10 colisiones de las moléculas activas llevaron a la formación del producto de reacción.

Las enzimas aumentan el coeficiente estérico, ya que cambian la estructura de la molécula de sustrato a la enzima: el complejo de sustratos, como resultado del cual aumenta la complementariedad de la enzima y el sustrato. Además, las enzimas a expensas de sus centros activos racionalizan la ubicación de las moléculas del sustrato en el espacio (antes de la interacción con la enzima, la molécula del sustrato son caóticas) y facilitan el flujo de la reacción.

Nomenclatura de enzimas.

Las enzimas tienen varios tipos de títulos.

1. Nombres triviales (Tripsin, Pepsin)
2. Nomenclatura de trabajo. En este nombre de la enzima hay un final - Aza, que se agrega:
   • al nombre del sustrato (azúcar, amilasa),
   • al tipo de conexión a la que la enzima (peptidasa, glicosidasa) es válida,
   • al tipo de reacción, proceso (sintetasa, hidrolasa).

3) Cada enzima tiene un nombre de clasificación, que refleja el tipo de reacción, el tipo de sustrato y la coenzima. Por ejemplo: LDH -L lactato-sobre + - Oxidoreduktasa.

Clasificación de las enzimas.

La clasificación de las enzimas se desarrolló en 1961. Según la clasificación, cada enzima se encuentra en una clase específica, una subclase, una precadeza y tiene un número de secuencia. En este sentido, cada enzima tiene un cifrado digital en el que la primera cifra denota la clase, la segunda subclase, la tercera subclase, la cuarta es el número de secuencia (LDH: 1,1,1,27). Todas las enzimas se clasifican en 6 clases.

1. Oxydoreduktasa
2. Transferasa
3. Hidrolasa
4. Liaza
5. Isomerasa
6. Sintetasas (Ligases)

Oxydoreduktasa.

Enzimas Catalizando los procesos de recuperación redox. Vista general de la reacción: aoK + en ROTT \u003d y VOST + en OK . Esta clase de enzimas incluye varias subclases:

1. deshidroginasas, Catalizar las reacciones al pulir hidrógeno de una sustancia oxidada. Pueden ser aeróbicos (tolerar el hidrógeno por oxígeno) y a anaeróbico (transferir hidrógeno, no a oxígeno, sino para alguna otra sustancia).

2. oxigenasa - Enzimas catalizando la oxidación al conectar el oxígeno a una sustancia oxidada. Si se adjunta un átomo de oxígeno, las monooxigenasas están involucradas, si dos átomos de oxígeno son dioxigenasa.

3. Peroxidasa - Enzimas catalizando la oxidación de sustancias con la participación de los peróxidos.

Transferase.

Enzimas que realizan transferencia intramolecular e intermolecular de grupos funcionales de una sustancia a otra de acuerdo con el esquema: AV + C \u003d A + SUN. Las subclases de Transferase se africionan según el tipo de grupos portátiles: aminotransferasa, metiltransferasa, sulfotransferasa, aciltransferasa (tolerar residuos de ácidos grasos), fosfotransferasa (tolerar residuos de ácido fosfórico).

Hidrolasa.

Las enzimas de esta clase catalizan un espacio de una conexión química con la adición de agua en el lugar de la rotura, es decir, las reacciones de hidrólisis de acuerdo con el esquema: AV + NO \u003d A + WON. Las subclases de hidrolítulos están aislados dependiendo del tipo de enlaces adheridos: las peptidasas se escindan con enlaces peptídicos (pepsina), glicosidasas: enlaces glicosida (amilasa), conexiones de esterasa (lipasa).

LIAZA.

Los liases catalizan un descanso químico sin unir el agua en un punto de ruptura. Al mismo tiempo, se forman dos enlaces en los sustratos de acuerdo con el esquema: AV \u003d A + V. Las subclases de enlace dependen de si la conexión está rota y qué sustancias se forman. La aldolasa rompe la relación entre dos átomos de carbono (por ejemplo, fructosa 1,6-di-fosfathaldazla "corta fructosa y dos triosis). Los liazams incluyen enzimas decarboxilasa (escisión de dióxido de carbono), deshidratados, moléculas de agua "Cortar".

Isomerasa.

Isaorerase Cataliza las soluciones mutuas de varios isómeros. Por ejemplo, la fosfohexoisosémesis traduce la fructosa a la glucosa. Las subclases de isomerasa incluyen mutas (fosfoglucotastasas traducidas glucosa-1-fosfato en glucosa-6-fosfato), epimeresoses (por ejemplo, traducir ribosa a xilulosa), tautomerasa

Sintetasas (Ligases).

Las enzimas de esta clase catalizan las reacciones de la síntesis de las nuevas sustancias debido a la energía de ATP de acuerdo con el esquema: A + B + ATP \u003d AB. Por ejemplo, la subestación de glutamina conecta el ácido glutámico,NH 3. + Con la participación de ATP con la formación de glutamina.

Propiedades de las enzimas.

Enzimas, además de común con catalizadores inorgánicos, las propiedades tienen ciertas diferencias de los catalizadores inorgánicos. Éstas incluyen:

• actividad más alta
• más alta especificidad
• condiciones más suaves para la catálisis
• capacidad para regular la actividad.

Actividad de enzima catalítica alta..

Las enzimas se distinguen por una alta actividad catalítica. Por ejemplo, una molécula de carboanhidroase cataliza la formación (o división) de 36 millones de moléculas de ácido carbónico en un minuto (n2 CO 3. ). La alta actividad de las enzimas se explica por el mecanismo de su acción: reducen la energía de activación y aumentan el espacial (coeficiente estérico). La alta actividad de las enzimas tiene un valor biológico importante, que consiste en garantizar la alta velocidad de las reacciones químicas en el cuerpo.

Enzimas de alta especificidad.

Todas las enzimas tienen especificidad, pero el grado de especificidad en diferentes enzimas es diferente. Se distinguen varios tipos de especificidad de enzimas.

Absoluto Especificidad del sustrato a la que la enzima actúa solo en una sustancia particular. Por ejemplo, la enzima ureasa se divide solo en la urea.

Grupo absoluto Especificidad en la que la enzima tiene el mismo efecto catalítico en un grupo de compuestos cercanos en la estructura. Por ejemplo, una enzima de alcohol deshidrogenasa oxida no solo con2n 5. Él, pero también sus homólogos (metilo, butilo y otros alcoholes).

Grupo relativoespecificidad a la que la enzima lleva a cabo la catálisis de diferentes clases de sustancias orgánicas. Por ejemplo, la enzima de tripsina muestra la actividad peptidasa y esstrusa.

Estereoquímicoespecificidad (especificidad óptica), en la que solo se divide una forma de isómeros (D, l. Formas, α, β, CIS - Transizómetros). Por ejemplo, LDH es válido solo enL -laktat, l - Ley de óxido de aminoácidos enL. - Amino acidisciantes.

La alta especificidad se explica única para cada estructura de enzimas del centro activo.

Termalidad de las enzimas.

El contenido térmico es la dependencia de la actividad de las enzimas a la temperatura. Cuando la temperatura se eleva de 0 a 40 grados, la actividad de las enzimas está creciendo de acuerdo con la regla de la Vant-Hoff (con un aumento de la temperatura en 10 grados, la velocidad de reacción aumenta en 2-4 veces). Con un aumento adicional de la temperatura, la actividad de las enzimas comienza a disminuir, que se explica por la desnaturalización térmica de la molécula de la enzima de proteína. Gráficamente termo-dependencia de las enzimas tiene la forma:

La inactivación de la enzima a 0 grados es reversible, y a alta temperatura, la inactivación se vuelve irreversible. Esta propiedad de enzimas determina la velocidad de reacción máxima en la temperatura del cuerpo humano. La termalidad de las enzimas debe tenerse en cuenta en las actividades médicas prácticas. Por ejemplo, cuando realiza una reacción enzimática en el tubo, es necesario crear una temperatura óptima. Esta propiedad de las enzimas se puede aplicar en la criáshugía, cuando se realiza una operación larga compleja con una disminución de la temperatura corporal, que disminuye la velocidad de reacciones que fluyen en el cuerpo reduce el consumo de oxígeno por tejidos. Las preparaciones de enzimas de la tienda son necesarias a temperatura reducida. Para la neutralización, la desinfección de los microorganismos utilizan altas temperaturas (autoclavación, herramientas de ebullición).

Fotolabilidad.

Fotolatilidad: la dependencia de la actividad de las enzimas de los rayos ultravioleta. UFL causa fotogenejía de moléculas de proteínas y reduce la actividad de las enzimas. Esta propiedad de enzimas se utiliza en el efecto bactericida de las lámparas ultravioletas.

Dependencia de la actividad de pH.

Todas las enzimas tienen un cierto intervalo de pH, en el que la actividad de la enzima es máxima: el pH óptimo. Para muchas enzimas, el óptimo es aproximadamente 7. Al mismo tiempo, para la pepsina, el medio óptimo 1-2, para la fosfatasa alcalina, aproximadamente 9. Cuando el pH se desvía del óptimo, la actividad enzimática disminuye, que se ve desde la gráfica. Esta propiedad de las enzimas se explica por el cambio en la ionización de los grupos iónicos en las moléculas de enzimas, que conduce a un cambio en los lazos iónicos en la molécula de la molécula de proteínas de la enzima. Esto está acompañado de un cambio en la conformación de la molécula de la enzima, y \u200b\u200besto, a su vez, conduce a un cambio en su actividad. En las condiciones del cuerpo de la dependencia de PH determinan la actividad máxima de las enzimas. Esta propiedad encuentra y aplicación práctica. Las reacciones enzimáticas fuera del cuerpo se llevan a cabo en el pH óptimo. Con la reducción de la acidez del jugo gástrico con fines terapéuticos prescribió una solución de NAl.

La dependencia de la tasa de la reacción enzimática de la concentración de la enzima y la concentración del sustrato.

La dependencia de la tasa de reacción de la concentración de la enzima y la concentración del sustrato (la cinética de las reacciones enzimáticas) se representa en las tablas.

Programa 1 gráfico 2

En una reacción enzimática (F + S 2  1 FS → 3 F + P) Seleccione la velocidad de tres componentes de las etapas:

1- Complejo de sustrato de enzimas de educación.Fs

Enzimas de descomposición de 2 inversas - complejo de sustratos,

3 - Desintegración del complejo de sustratos enzimá con la formación de productos de reacción. La velocidad de cada una de estas reacciones está sujeta a la ley de las masas existentes:

V 1 \u003d k 1 [F] * [s]

V 2 \u003d k 2 * [fs]

V 3 \u003d k 3 * [fs]

En el momento del equilibrio, la tasa de reacción educativa.FS. igual a la suma de las velocidades de su decadencia:V 1 \u003d v 2 + v 3. De las tres etapas de la reacción enzimática, la más importante y lenta es la tercera., Dado que está asociado con la formación de productos de reacción. Según la fórmula anterior, encuentre la velocidad.V 3. es imposible, ya que el complejo de sustratos enzimáticos es muy inestable, midiendo sus concentraciones. En este sentido, Michaelis-Menten presentómETRO. - MIkhaelis constante y transformó una ecuación para medir.V 3. en una nueva ecuación, en la que en realidad valores medibles están presentes:

V 3 \u003d K 3 * [F 0] * [S] / KM + [S] o V 3 \u003d V MAX * [S] / KM + [S]

[F 0] - La concentración inicial de la enzima.

Tomás. - Constante Mikhailis.

Significado físico K.m: k m \u003d (k 2 + k 3) / k 1 . Muestra la proporción de la tasa de desintegración del complejo de sustratos enzimáticos y la constante de velocidad de su formación.

La ecuación MIKHAILISA MENTEN es universal. Ilustra la dependencia de la tasa de reacción de [F 0] de [s]

1. La dependencia de la velocidad de reacción de la concentración del sustrato. Esta dependencia se detecta a bajas concentraciones de sustrato [S]< Km . En este caso, la concentración del sustrato en la ecuación se puede descuidar y la ecuación adquiere la forma:V 3 \u003d K 3 * [F 0] * [S] / km. En esta ecuaciónK 3, f 0], km - constantes y se puede reemplazar con una nueva constante a *. Por lo tanto, en una baja concentración del sustrato, la velocidad de reacción es directamente proporcional a esta concentración.V 3 \u003d k * * [s]. Esta dependencia corresponde a la primera sección del gráfico 2.
2. La dependencia de la velocidad de la concentración de enzimas. Se manifiesta a alta concentración de sustrato.S ≥ km. . En este caso, puedes descuidar.Km. y la ecuación se convierte a lo siguiente:V 3 \u003d K 3 * (([F 0] * [S]) / [S]) \u003d K 3 * [F 0] \u003d V máx. Por lo tanto, con una alta concentración del sustrato, la velocidad de reacción está determinada por la concentración de la enzima y alcanza el valor máximo.V 3 \u003d k 3 [f 0] \u003d v max. (Tercer parcela gráfica 2).
3. Le permite determinar el valor numéricoKm bajo la condición v 3 \u003d v max / 2. En este caso, la ecuación adquiere la forma:

V max / 2 \u003d ((v max * [s]) / km + [s ]), de donde sigue esoKm \u003d [s]

Así, a m Numéricamente igual a la concentración del sustrato a la velocidad de reacción igual a la mitad del máximo. AmETRO. es una característica muy importante de la enzima, se mide en moles (10-2 - 10 -6 mole) y caracteriza la especificidad de la enzima: la menorKm. Cuanto mayor sea la especificidad de la enzima.

Definición gráfica de la constante Mikhailis.

Es más conveniente usar un gráfico que representa una línea recta. Dicho horario es propuesto por el Linuiver - Berk (una gráfica de valores de doble inversión), que corresponde a la ecuación opuesta Mikhailis - Menten

La dependencia de la velocidad de las reacciones enzimáticas de la presencia de activadores e inhibidores.

Activadores - Sustancias que aumentan la velocidad de las reacciones enzimáticas. Distinguir activadores específicos que aumentan la actividad de una enzima (NAl. - activador de pepsinógeno) y activadores no específicos que aumentan la actividad de una serie de enzimas (iones)Mg. - Activadores de hexocinasas, k,N / A. -Atf-ASE y otras enzimas). Los iones metálicos, los metabolitos, los nucleótidos pueden ser como activadores.

Mecanismo de acción de activadores..

1. La finalización del centro activo de la enzima, como resultado de lo cual se facilita la interacción de la enzima con el sustrato. Tal mecanismo tiene principalmente iones metálicos.
2. El activador alto-sólido interactúa con el sitio de alto satélite (subunidad) de la enzima, a través de sus cambios cambia indirectamente la estructura del centro activo y aumenta la actividad de la enzima. El efecto alesostino posee metabolitos de reacciones enzimáticas, ATP.
3. El mecanismo alesostino se puede combinar con un cambio en la oligomía de la enzima. Bajo la acción del activador hay una combinación de varias subunidades en una forma oligomérica, lo que aumenta dramáticamente la actividad de la enzima. Por ejemplo, el isocitrato es un activador de la enzima acetil-co-carboxilasa.
4. Fosforización: la desfosfolización de las enzimas se relaciona con una modificación reversible de las enzimas. Uniéndose a N.3 PO 4. La mayoría a menudo aumenta considerablemente la actividad de la enzima. Por ejemplo, dos dímeros de enzima de fosforilasa inactiva están conectados a cuatro moléculas ATP y forman una forma fosforilada tetrámica activa de la enzima. El fósforo de las enzimas se puede combinar con el cambio en su oligomía. En algunos casos, la fosforilación de la enzima, por el contrario, reduce su actividad (por ejemplo, la fosforilación de la glucogénesis enzimática)
5. Proteolisis parcial (modificación irreversible). En este caso, el mecanismo de la forma inactiva del fragmento de la enzima (probación) de la molécula, bloqueando el centro activo de la enzima, se esconde. Por ejemplo, pepsinógeno inactivo bajo acción.HCL Entra activo Pepsin.

Inhibidores - Sustancias que reducen la actividad de la enzima.

Por especificidad Seleccione inhibidores específicos y inespecíficos.

En contacto El efecto distingue a los inhibidores reversibles e irreversibles.

En el lugar de acción Hay inhibidores que operan en el centro activo y fuera del centro activo.

Por mecanismo de acción. Romper en inhibidores competitivos y no competitivos.

Inhibición competitiva.

Los inhibidores de este tipo tienen una estructura cerca de la estructura del sustrato. En virtud de esto, los inhibidores y el sustrato compiten por la unión del centro activo de la enzima. La inhibición competitiva es una inhibición reversible del efecto de un inhibidor competitivo puede reducirse aumentando la concentración del sustrato de reacción

Un ejemplo de la inhibición competitiva puede ser la opresión de la actividad de Succinate Dehidogenasa, catalizando la oxidación del ácido dicarboxílico de ácido dicarboxílico, Dicarboxyle con ácido menor, similar en estructura con ácido ámbar.

El principio de inhibición competitiva se usa ampliamente al crear medicamentos. Por ejemplo, las preparaciones de sulfonamida tienen una estructura cercana a la estructura del ácido para-aminobenzoico necesario para el crecimiento de los microorganismos. Las sulfanimamidas bloquean las enzimas de microorganismos necesarios para la absorción del ácido para-aminobenzoico. Algunos medicamentos antitumorales son análogos de bases nitrogenadas y, por lo tanto, inhiben la síntesis de ácido nucleico (fluorouracilo).

La inhibición gráfica competitiva es:

Inhibición no competitiva.

Los inhibidores no competitivos estructuralmente no tienen similares a los sustratos de reacciones y, por lo tanto, no pueden suministrarse con una alta concentración del sustrato. Hay varias opciones para la acción de los inhibidores no competitivos:

1. Bloqueando el grupo funcional del centro activo de la enzima y, como resultado, reduce la actividad. Por ejemplo, actividadS. H - Los grupos pueden vincular a las tocas de tiol reversibles (sales de metales, mercurio, plomo) e irreversibles (monoodalis). El efecto de la inhibición de los inhibidores de la UTS se puede reducir mediante la introducción de sustancias adicionales ricas.Sh Grupos (por ejemplo, Unitiol). Hay e inhibidores de la serina utilizados que los bloquean: grupos del centro activo de las enzimas. Tal efecto es sustancias organiguas que contienen fósforo. Estas sustancias pueden, en particular, inhibirla: grupos en la enzima de la acetilcolinesterasa, que destruye el neurotiador de la acetilcolina.
2. Bloqueo de iones metálicos incluidos en el centro activo de las enzimas. Por ejemplo, los átomos de hierro del bloque de cianuros, EDTA (etilendiamineTraacetate) bloquean los iones SAMg.
3. El inhibidor de altos de trabajo interactúa con el sitio de Alto-satélite, indirectamente a través de él según el principio de cooperatividad, cambiando la estructura y la actividad del área catalítica. La inhibición gráficamente no competitiva tiene la forma:

La tasa de reacción máxima con inhibición no competitiva no se puede lograr aumentando la concentración del sustrato.

Regulación de la actividad enzimática en el proceso de metabolismo.

La adaptación del cuerpo a las condiciones cambiantes (modo de potencia, los impactos ambientales, etc.) es posible debido al cambio en la actividad enzimática. Hay varias posibilidades para regular la velocidad de las reacciones enzimáticas en el cuerpo:

1. Cambio de la tasa de síntesis de las enzimas (este mecanismo requiere un largo período de tiempo).
2. Un aumento en la disponibilidad del sustrato y la enzima cambiando la permeabilidad de las membranas celulares.
3. Cambios en la actividad de las enzimas ya existentes en células y tejidos. Este mecanismo se lleva a cabo a alta velocidad y es reversible.

En los procesos enzimáticos de múltiples etapas asignan.regulatorio, clave Enzimas que limitan la velocidad total del proceso. La mayoría de las veces son las enzimas de las etapas iniciales y finales del proceso. Cambiar la actividad de las enzimas clave se produce en varios mecanismos.

1. Mecanismo alesostino:

1. CAMBIAR LA OLÍGOMÍA DE LA ENZIMA:

Los monómeros no están activos ↔ oligómeros activos

1. Fosforización - Defosforilación:

Enzima (inactivo) + n3 PO 4. ↔ Enzima activa fosforilada.

En las células se distribuyen ampliamente el mecanismo de regulación automática. El mecanismo autorentulatorio es, en particular, retroinding, en el que los productos del proceso enzimático oprimen las enzimas de etapas iniciales. Por ejemplo, las altas concentraciones de nucleótidos de purina y pirimidina oprimen la síntesis inicial en las etapas.

A veces, los sustratos iniciales activan las enzimas finales, en el diagrama: el sustrato A se activaF 3. . Por ejemplo, la forma activa de glucosa (glucosa-6-fosfato) activa la enzima final de la síntesis de glicógenos de la glucosa (glicógenoxintasa).

Organización estructural de las enzimas en la celda.

La coherencia de los procesos metabólicos en el cuerpo es posible debido a la desunión estructural de las enzimas en las células. Las enzimas separadas se encuentran en ciertas estructuras intracelulares.complementación.Por ejemplo, en la membrana plasmática, la enzima de potasio es activa - Sodio ATF-AZA. En las mitocondrias, las enzimas de reacciones oxidativas (succinate deshidrogenasa, citocromoxidasa) están activas. El núcleo es enzimas activas de la síntesis de ácido nucleico (ADN polimerasa). En los lisosomas, las enzimas de división de varias sustancias (ARN - Aza, fosfatasa y otras están activas.

Las enzimas son más activas en esta estructura celular se llamanindicativo o enzimas marcadoras. Su definición en la práctica clínica refleja la profundidad de daño estructural al tejido. Algunas enzimas se combinan en complejos polisimensionales, por ejemplo, un complejo de piruvato deshidrogenasa (MPC), que lleva a cabo la oxidación del ácido pirúvico.

Principios de detección y determinación cuantitativa de las enzimas:

La detección de enzimas se basa en su alta especificidad. Las enzimas son detectadas por la acción producida por ellos, es decir,. Sobre el hecho de que la reacción de que se cataliza la enzima cataliza. Por ejemplo, la amilasa se detecta por la reacción de la escisión del almidón a la glucosa.

Los criterios para el flujo de una reacción enzimática pueden ser:

• desaparición del sustrato de reacción.
• aparición de productos de reacción.
• cambios en las propiedades ópticas de la coenzima.

Determinación cuantitativa de las enzimas.

Dado que la concentración de enzimas en las células es muy baja, entonces no están determinados por su verdadera concentración, pero el número de enzimas se juzga indirectamente, según la actividad de la enzima.

La actividad de las enzimas se estima a la velocidad de una reacción enzimática que fluye en condiciones óptimas (la temperatura óptima, el pH, la concentración redundantemente alta del sustrato). En estas condiciones, la tasa de reacción es directamente proporcional a la concentración de la enzima (V \u003d k 3 [f 0]).

Unidades de actividad (cantidad) enzima

En la práctica clínica, se utilizan varias unidades de actividad enzimática.

1. Una unidad internacional es la cantidad de enzimas que catalizan la conversión de 1 sustrato de micromol por minuto a una temperatura de 250 S.
   1. Catizando (en el SI), luego la cantidad de enzimas que cataliza la conversión de 1 sustrato de oración por segundo.
   2. Actividad específica: la relación de la actividad de la enzima a la masa de la proteína de la enzima.
   3. La actividad molecular de la enzima muestra cuántas moléculas de sustrato giran bajo la acción de 1 molécula de enzimas.

Enzimeoológica clínica

La aplicación de información sobre las enzimas en la práctica médica es una sección de enzimología médica. Incluye 3 secciones:

1. Enzimodiagnóstico
   1. Enzimopotología
      1. Enzimoterapia

Enzimodiagnósticos - La sección que estudia la capacidad de estudiar la actividad de las enzimas para el diagnóstico de la enfermedad. Para evaluar el daño a los tejidos individuales, se utilizan enzimas específicas de órganos, isoenzimas.

En la práctica pediátrica, durante los diagnósticos enzimáticos, se deben tener en cuenta las características de los niños. En los niños, la actividad de algunas enzimas es más alta que en los adultos, por ejemplo, la actividad alta de LDH refleja el predominio de los procesos anaeróbicos en el período posnatal temprano. El contenido de la transaminasa en el plasma sanguíneo de los niños se eleva como resultado del aumento de la permeabilidad de la tela vascular. La actividad de la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa aumentó como resultado de la decadencia reforzada de los eritrocitos. La actividad de otras enzimas, por el contrario, es más baja que en los adultos. Por ejemplo, la actividad de la pepsina, las enzimas pancreáticas (lipasa, la amilasa) se reducen en virtud de la inmadurez de las células secretoras.

Con la edad, es posible la redistribución de isoenzimas individuales. Entonces, niños prevalecientes LDH3 (Forma anaeróbica), y en adultos LDH2 (Más forma aeróbica).

Enzimopatología - La sección de enzimología, estudiando la enfermedad, cuyo mecanismo de desarrollo líder es la violación de la actividad de las enzimas. Estos incluyen violaciones de metabolismo de carbohidratos (galactosemia, glicogénesis, mucopolisacárideosos), aminoácidos (fenilcetonuria, cistinuria), nucleótidos (orotata), porfirinas (porfiria).

Enzimoterapia - Sección de estudios enzimáticos que estudian el uso de enzimas, coenzimas, activadores, inhibidores con fines terapéuticos. Las enzimas se pueden usar con la meta de sustitución (pepsina, enzimas pancreáticas), con un objetivo lítico para eliminar la masa necrótica, Thrombov, para dispersar exudados viscosos.

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Enzimas, o enzimas (de lat. Fermentación - zakvaska): generalmente la ARN molecular de molecular de proteínas (ribozimas) o sus complejos, acelerando (catalización) reacciones químicas de los sistemas en vivo. El agente de la reacción catalizado por las enzimas se llama Susporas, y las sustancias resultantes son productos. Las enzimas son específicas de los sustratos (ATPAZ Catalyzes Splitting solo ATP, y la quinasa fosforilaziforilatos es fosforilasa).

La actividad enzimática puede ser regulada por los inhibidores de los activadores (activadores, aumentan, se reducen los inhibidores).

Las proteínas enzymesintezas son noribosomas, y el ARN está en el kernel.

Los términos "enzima" y "enzima" se han utilizado durante mucho tiempo como sinónimos (el primero, principalmente en la literatura científica rusa y alemana, la segunda, en inglés y francés,).

La ciencia de las enzimas se llama. enzimologíaen lugar de enzimas (para no mezclar las raíces de las palabras de lenguas latinas y griegas).

Estudiar historia

Término enzima Propuesto en el químico del siglo XVII, Van Gelmontompiri, discusión del mecanismo.

En con. XVIII - NACH. Siglos XIX. Ya se sabe que la carne se digiere por jugo gástrico, la acrecacia de la saliva acumula la acumulación de saliva. Sin embargo, el mecanismo de estos fenómenos fue desconocido.

En el siglo XIX. Louis Pasteur, estudiando la transformación del exedroggy, llegó a la conclusión de que este proceso (fermentación) está catalizado por algún poder vital en las células de la levadura.

Hace más de cien años Términos enzima y enzima Reflejó varios puntos de vista en la disputa teórica L. Pasteras una mano, IM. Bertloyia. Lubiha - por la otra, sobre la naturaleza de la fermentación del alcohol. Realmente enzimas (de lat. fermentación - zakvaska) llamado "enzimas organizadas" (es decir, microorganismos vivientes), y el término enzima (del griego.ἐν- - y ύύμη - levadura, zakvaska) propuso en 1876 años. Kyun para "enzimas no organizadas" secretadas por células, por ejemplo, en el estómago (pepsina) o intestinos (tripsina, amilasa). Dos años después de la muerte de L. Pasteur B1897. Bukchner publicó la "fermentación de alcohol sin células de levadura", en la que mostró experimentalmente que el jugo de levadura sin células lleva a cabo la fermentación de alcohol, así como las células de levadura no destructivas. En 1907, este trabajo fue galardonado con el Premio Nobel. Por primera vez, la enzima de cristal altamente purificada (Ureaza) se destacó en 1926. Samner. Durante los próximos 10 años, se asignaron varias enzimas más, y finalmente se probó la naturaleza proteica de las enzimas.

La actividad catalítica del ARN se descubrió por primera vez en la década de 1980 en el Pre-RDNA THOMAS CHEKCH, Studiousspilsingrna Winfuzoria TERMOFILA TRETRAHYMENA.. La ribozimomocael a la sección de molécula pre-RRNA TETRAHYMENA, los genes RDNA internos de codificación; Esta parcela realizó autosplaxing, es decir, se cortó cuando maduraba el RRNA.

Funciones de enzimas

Las enzimas están presentes en todas las células vivas y contribuyen a la transformación de una sustancia (sustratos) a otros (productos). Las enzimas actúan como catalizadores en casi todas las reacciones bioquímicas que ocurren en organismos vivos. Para 2013, se describieron más de 5,000 enzimas diferentes. Desempeñan un papel crucial en todos los procesos de actividad vital, dirigiendo y regulando el intercambio de sustancias y organizaciones.

Al igual que todos los catalizadores, las enzimas aceleran la reacción directa y inversa, reduciendo la energía de la activación del proceso. El equilibrio químico no se desplaza en directo o en la dirección opuesta. Una característica distintiva de las enzimas en comparación con los catalizadores de no discontinuidad es que sus sustratos de unión constante de alta resistencia con proteínas pueden alcanzar los 10 -10 mol / l y menos. Cada molécula enzimática es capaz de realizar desde varios miles hasta varios millones de operaciones por segundo.

Por ejemplo, una molécula de enzimas de renina contenida en la membrana mucosa gástrica del desafío, aproximadamente 10 6 moléculas casinogénicas de leche en 10 minutos a 37 ° C.

Al mismo tiempo, la efectividad de las enzimas es significativamente mayor que la efectividad de los catalizadores no proteicos: las enzimas aceleran la reacción a millones y miles de millones de veces, catalizadores no descubiertos, cientos y miles de veces. Ver también enzima catalíticamente perfecta.

Clasificación de enzimas.

De acuerdo con el tipo de reacciones catalizadas, las enzimas se dividen en 6 clases de acuerdo con la clasificación jerárquica de la clasificación de enzimas fue propuesta por la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular. Cada clase contiene subclases, por lo que la enzima se describe mediante un conjunto de cuatro números separados por puntos. Por ejemplo, el PEPSINIMET es el nombre de la UE 3.4.23.1. El primer número se describe bruscamente el mecanismo de reacción catalizado por la enzima:

CF 1: OxydoreduktasaCatalizando la oxidación o recuperación. Ejemplo: Catalase, alcoholicdegeryenaz.

CF 2: Transferasa, catalizando la transferencia de grupos químicos con una molécula de sustrato otra. Entre las transferencias están altamente resaltadas por las celinas que llevan grupos de fosfato, por regla general, con moléculas.

Kf 3: HidrolasaCatalizando bonos hidrolizamericanos. Ejemplo: esterasa, pepsina, tripsina, amilasa, lipoproteinlipasa.

Kf 4: Liaza, catalizando la lágrima de los enlaces químicos sin la formación de hidrolisis de la formación de uno de los productos.

CF 5: IsomerasaCatalizando los cambios estructurales o geométricos en la molécula del sustrato.

CF 6: LigasasCatalizando la formación de vínculos químicos entre sustratos debido a la hidrólisis ATP. Ejemplo: ADN polimerasa.

Oxy subcutasa - Estas son enzimas, catalizando las reacciones de oxidación y recuperación, es decir, Transferencia de electrones del donante al aceptor. La oxidación es la exclusión de los átomos de hidrógeno del sustrato, y la restauración es la adición de átomos de hidrógeno para el aceptor.

Oxidorreductasas incluyen: deshosdas, oxidasas, oxigenasa, hidroxilasa, peroxidasa, catalasa. Por ejemplo, el enzimo de refereyhidrogenasa es una reacción a la conversión de alcohol en aldehído.

Las subcatasas de Oxy que llevan un átomo de hidrógeno o electrones directamente a los átomos de oxígeno se denominan deshidrogenases aeróbicas (oxidasas), mientras que la oxidoreductasa, que llevan un átomo de hidrógeno o electrones de un componente de la cadena de calentamiento de las enzimas a otra, se denominan deshidrogenasis anaeróbicas. Una variante común del proceso de reducción de oxidación en las células es la oxidación de los átomos de hidrógeno del sustrato con la participación de la presentación de Oxy. Las fosas oxidoradas son enzimas de dos componentes, en las que el mismo coenzusismo puede contactar a varios apopenis. Por ejemplo, muchas oxidoruduktasas como una coenzima contienen OED y NADP. Al final de una numerosa clase de presentación de Oxy (en 11 posiciones), se encuentran enzimas de catalasa y peroxidasa. De todo el número de células de peróxisis de proteínas, hasta el 40 por ciento están en catalasa. Catalasa y peróxido de hidrógeno dividido peroxidasa En las siguientes reacciones: H2O2 + H2O2 \u003d O2 + 2N2O H2O2 + HO - R - OH \u003d O \u003d R \u003d O + 2H2O de estas ecuaciones Inmediatamente se vuelven visibles tanto una analogía como una diferencia significativa entre estas reacciones y enzimas.. En esto, la división de la elimina de peróxido de hidrógeno es un caso especial de reacción de peroxidasa, cuando el peróxido de hidrógeno sirve como un sustrato, y el aceptor en la primera reacción.

Transferasa - una clase separada de enzimas que catalizan la transferencia de grupos funcionales y residuos moleculares de una molécula a otra. Ampliamente distribuidos en organismos vegetales y animales, participan en la transformación de carbohidratos, lípidos, nucleicos y aminoácidos.

Reacciones catalizadas por transferencia, en el caso general parecen esto:

A-X + B ↔ A + B-X.

Molécula UNA.aquí actúa como un donante del grupo de átomos ( X.) y molécula B.es un aceptor de grupo. A menudo, una protuberancia de inteligencia como donante en tales reacciones de transferencia. Muchas de las reactivas catalizadas por transferencia son reversibles. Los nombres sistemáticos de las enzimas de clase se forman de acuerdo con el esquema:

"Donante: Aceptador + Grupo + transferasa».

O un poco más de nombres generales se utilizan cuando se incluye el nombre de la enzima en el nombre del donante o el aceptador del grupo:

"Donante + Grupo + transferasa"O" Aceptador + Grupo + transferasa».

Por ejemplo, el grupo coholémico de ácido moléculico, catequol-o-metpermanente del grupo portador is-adenosilmetionina en un anillo de benceeno de diferentes clampocholaminas, aguetil-acetiltransferasperosisititis un grupo acetilo de acetil coenzima A Nagiston en el proceso de activación de la transcripción de activación.

Además, las enzimas de 7 subgrouPransferrase que llevan el residuo de ácido fosfórico, utilizando un grupo de fosfato de grupo fosfato, a menudo se denominan quinasas; aminotransferasa (6 subgrupo) a menudo llamadas transaminasas

Hidrolasa (CF3) es una clase de catalización de la comunicación fluorescente. El tipo general de reacción catalizado por hidrolasa se ve así:

A-B + H 2 O → A-OH + B-H

El nombre sistemático hidrolilasa incluye el nombre es divididosustrato seguido de añadiendo -Hyndolaza. Sin embargo, como regla general, en el título trivial, la palabra hidrolilasa se reduce y solo restos sufijos "-az".

Los representantes más importantes.

Esterasa: nucleasa, fosfodiesterasa, lipasa, fospotasa;

Glicosidasas: amilasa, lisozima, etc.;

Protesas: tripsina, quimotripsina, elastase, trombina, renina, etc.;

Anhidruro ácido hidrolasa (helíaco, gtfaz)

Al ser catalizadores, las enzimas aceleran la reacción directa y inversa, por lo tanto, por ejemplo, los sálicos son capaces de catalizar y reacción inversa: conexiones para doble enlaces.

Liaza - una clase separada de enzimas, las reacciones de catalización de la ruptura no hidratrolítica y no oxidativa de varios enlaces químicos ( C-c., CO., C-n., C-s. y otro) sustrato, reacciones reversibles de la formación y rotura de dobles enlaces, acompañados de escisión o adición de grupos de átomos en su lugar, así como la formación de estructuras cíclicas.

En general, el nombre de las enzimas se forma de acuerdo con el esquema " sustrato + Liaza ". Sin embargo, más a menudo en el título tiene en cuenta la subclase de la enzima. Los establisos difieren de otras enzimas en que dos sustratos están involucrados en las reacciones catalizadas en una dirección, y solo una en la reacción inversa. En el nombre de la enzima, hay palabras "Decarboxilasa" y "Aldolaza" o "Liaza" (piruvato Decarboxilasa, Oxalato-Decarboxilasa, Oxaloacetato Decarboxilasa, Treonina-Aldolaza, Phenylserin-Aldolaza, Isocitrato Liaza, Alanin Liaza, ATP-Citrate Liaza et al.), y para las enzimas, catalizando las reacciones de escisión de agua del sustrato: "deshidratos" (deshidratarse carbonato, citrato deshidratado, serina deshidratados, etc.). En los casos en que solo se detectó la reacción inversa, o esta dirección en las reacciones es más sustancialmente, la palabra "sintasa" (sintaxis sintasa "(sintaxis sintasa, 2-isopropilmalato-sintasa, citrato, hidroximetiluutilo-coa-sintasis, etc. se recorta en El nombre de las enzimas..

Ejemplos: histidydhecarboxylaase, fumaratehidrato.

Isomerasa - Enzimas, catalizando transformaciones (racémicas o epimerización). Isaorerase Catalyzingrections, similares a lo siguiente: A → B, donde B es un isómero A.

En el nombre de la enzima hay una palabra " ratasumaza"(Alanin-Racecazaza, metionine-racemaza, hidroxiproline-racemaza, lactato-racemaza, etc.)," epimaza"(Almosa-1-Epimerase, ribulososfosfato-4-epimémenesis, UDF glucuronato-4-Epimeresas, etc.)", " isomerasa"(Riboosofosfato-isomerasa, xilosa-aisomerasis, glucosamina fosfato-isomerasa, enoyo-soo isomeraz, etc.)," mutaisa"(Phosphoglicerat-MUTase, Methermaspartate Mutasis, fosfoglucomuutatai Dr.).

Ligasa (Lat. ligador - Coser, Conectar) - Enzima, Catalizando el compuesto de dos moléculas para formar un nuevo enlace químico ( ligadura ). Al mismo tiempo, se lleva a cabo un pequeño grupo químico de una de las moléculas (hidrólisis).

Las ligasas se refieren a las 6 enzimas EC.

En la biología molecular de la subclase de la ligasa 6.5 se clasifica en las ligasas de ARN y las ligasas de ADN.

Dna ligasa

ADN Ligase que lleva reparación.

Dna ligasa - Enzimas (EC 6.5.1.1), catalizadas por un estancamiento del techo de la raíz de los empresarios, las reparaciones. Forman los puentes de fosfodieter entre 5 "fosforiles de 5 "y 3" grupos de grádromos de discontinuidades de mar vecino de las interrupciones de la ADN o entre dos moléculas de ADN. Para la formación de estos puentes, las ligasas utilizan energía energética-la conexión pirofospsforlial. Una de las enzimas más comunes disponibles comercialmente - ADN Ligasebacteriofagat4.

Ligases de ADN de mamamina

Clase de mamíferos tres tipos principales de ligasas de ADN.

DNA Ligase I Lignites Fragmentos que protegen la cadena de ADN estableciendo khodogénicos y participa en la reparación de la escisión.

El ADN Ligase III en un complejo con proteína XRCC1 tiene una reparación de vacunas en la recombinación.

DNA LIGASE IV en el complejo con la XRCC4taliza la etapa final de la unión final no homóloga: NHEJ) de las brechas de la litera de ADN. También se requiere para V (D) j enzymemunoglobulin recombinación.

Anteriormente, otro tipo de ligasa - ADN Ligase II se aisló, que luego se reconoció como un artefacto de proteínas aisladas, a saber, el producto de la ADN Ligase Proteoly III.

Acuerdos de nombres de enzimas

Por lo general, las enzimas se denominan el tipo de reacción catalizada, agregando sufijo -AZA al nombre del sustrato ( p.ej, lactasa-enzima involucrada en la transformación). Por lo tanto, varias enzimas que realizan una función serán el mismo nombre. Dichas enzimas difieren en otras propiedades, por ejemplo, mediante optimal (fosfatasa alcalina) o localización en la célula (fase de membranato).

Estructura y mecanismo de acción de las enzimas.

La actividad de las enzimas está determinada por su estructura tridimensional.

Como todas las proteínas, las enzimas se sintetizan como una cadena de aminoácidos lineales, que se pliega de cierta manera. Cada secuencia de aminoácidos se enfría por una forma especial, y la molécula resultante (glóbulo de proteínas) tiene propiedades únicas. Se pueden combinar varias cadenas de proteínas en un complejo de proteínas. Las estructuras tomadas se destruyen cuando se calientan o se exponen a ciertos productos químicos.

Enzimas del centro activo

El estudio del mecanismo de la reacción química catalizada por la enzima junto con la definición de productos intermedios y finales en diferentes etapas de la reacción implica el conocimiento exacto de la geometría de la estructura terciaria de la enzima, la naturaleza de los grupos funcionales de Eggativas que aseguran la especificidad de la acción y la alta actividad catalítica en el DVTSUBSTRAT, así como la naturaleza química del área (secciones) de la molécula la enzima que proporciona una alta velocidad de reacción catalítica. Por lo general, las moléculas de sustrato involucradas en reacciones enzimáticas en comparación con las moléculas de enzimas tienen tamaños relativamente pequeños. Por lo tanto, en la formación de complejos de sustrato enzimá en la interacción química directa, solo entran fragmentos limitados de la secuencia de aminoácidos de la cadena de polipéptidos: el "centro activo": una combinación única de residuos de aminoácidos en la molécula de enzimas, que proporciona interacción directa con la molécula de sustrato y participar directamente en el acto de catálisis.

En el centro activo, se distingue convencionalmente:

centro catalítico, directamente, interactuando químicamente con el sustrato;

centro de encuadernación (contacto de contacto o "anclaje"): proporciona una afinidad específica para el sustrato y forme un complejo de sustratos complejos.

Para catalizar la reacción, la enzima debe contactar a uno o más sustratos. La cadena de proteínas de la enzima se coloca de tal manera que la ranura se forma en la superficie del glóbulo, o se aplican los sustratos. Esta área se llama un sitio de unión del sustrato. Por lo general, coincide con el centro activo de la enzima o está cerca de ella. Algunas enzimas también contienen sitios de unión a cofactor de iones metálicos.

Enzima que se conecta con el sustrato:

limpia el sustrato de agua "abrigos de piel".

hay una molécula de sustrato de reaccionación en el espacio necesario para la reacción.

se prepara para la reacción (por ejemplo, polariza) las moléculas de sustratos.

Por lo general, la adición de la enzima al sustrato se produce debido a los enlaces iónicos o de hidrógeno, rara vez, debido a los covalentes. Al final de la reacción, su producto (o productos) está separado de la enzima.

Como resultado, la enzima reduce la energía de activación de la reacción. Esto se debe a que en presencia de la enzima, la reacción está en otra ruta (en realidad ocurre otra reacción), por ejemplo:

En ausencia de una enzima:

En presencia de la enzima:

• Af + b \u003d avf

  Avf \u003d av + f

donde y en - sustratos, AV es un producto de reacción, f - enzima.

Las enzimas no pueden proporcionar de forma independiente reacciones en exceso de energía (para el flujo de las cuales se requiere energía). Por lo tanto, las enzimas que realizan tales reacciones pueden coincidir con ellos con reacciones de ejercicios que se destacan con una mayor cantidad de energía. Por ejemplo, las reacciones de la síntesis se evocan biopolímeras con la reacción de Tidrolisatf.

Para los centros activos de algunas enzimas, el fenómeno de la cooperatividad es característico.

Especificidad

Las enzimas generalmente muestran una alta especificidad en relación con sus sustratos (especificidad del sustrato). Esto se logra mediante complementariedad parcial de la forma, la distribución de cargos y áreas hidrófobas en la molécula de sustrato y en el centro de la unión del sustrato en la enzima. Las enzimas generalmente demuestran un alto nivel de estereoespeciáceos (forman solo uno de los estereoisómeros posible como sustrato como sustrato o se usa como un sustrato solo un estereoisómero), regioselectividad (formada o desgarra el enlace químico solo en una de las posiciones posibles de la Substrato) y quimioselectividad (solo una reacción química catalizada de varias condiciones posibles para estas condiciones). A pesar del alto nivel de especificidad general, el grado de sustrato y la especificidad de la reacción de las enzimas pueden ser diferentes. Por ejemplo, los endopepidaztitripsinizan el enlace peptídico solo después de la pasajera, si NIMI no debe ser prolinada, la aplicación es menos específica y puede desgarrar la relación peptídica después de muchos aminoácidos.

En 1890, Emil Fisheropred, que la especificidad de las enzimas se determina por la correspondencia exacta de la forma de la enzima y el sustrato. Tal suposición se denomina modelo "Castillo de llave". La enzima está conectada al sustrato con la formación de un complejo de sustrato de enzimas de corta duración. Sin embargo, aunque este modelo explica la alta especificidad de las enzimas, no explica los fenómenos de estabilizar el estado de transición, que se observa en la práctica.

Modelo de cumplimiento inducido

En 1958, Deniel costó la modificación del modelo "Castillo de llave". Las enzimas no son principalmente moléculas rígidas y flexibles. El centro activo de la enzima puede cambiar la conformación después de unir el sustrato. Los grupos laterales de aminoácidos del centro activo toman tal posición que permite que la enzima realice su función catalítica. En algunos casos, la molécula de sustrato también cambia la conformación después de la unión en el centro activo. A diferencia del modelo "Castillo de llave", un modelo de conformidad inducido explica no solo la especificidad de las enzimas, sino también la estabilización del estado de transición. Este modelo fue nombrado "Guante de manos".

Modificaciones

Muchas enzimas después de la síntesis de la cadena de proteínas sufre modificaciones, sin las cuales la enzima no exhibe su actividad plenamente. Dichas modificaciones se denominan modificaciones post-traducción (procesamiento). Uno de los tipos de modificación más comunes es la adición de grupos químicos a los residuos laterales de la cadena de polipéptidos. Por ejemplo, la adición de residuos de ácido fosfórico se llama fosforilación, está catalizada por la enzima quinasa. Muchas enzimas de eucariota son glicosiladas, es decir, modificadas por oligómeros de naturaleza de carbohidratos.

Otro tipo común de modificaciones de posttransmisión es la división de la cadena de polipéptidos. Por ejemplo, la quimotripsina (proteasa, que participa en un aparador) se obtiene al abandonar la parcela polipéptido del quimotripsinógeno. El himmotrygenógeno es un predecesor inactivo de la quimotripsina y es sintetizado por el jigsaler. La forma inactiva es transportada por el coral, donde se convierte en quimotripsina. Tal mecanismo es necesario para evitar la división del páncreas y otros tejidos antes de ingresar a la enzima en el estómago. El predecesor inactivo de la enzima también se llama "invernante".

Cofactors enzimas

Algunas enzimas realizan una función catalítica por sí mismas, sin ningún componente adicional. Sin embargo, hay enzimas necesarias para la implementación de la catálisis. Los cofactores pueden ser ambas moléculas inorgánicas (iones metálicos, clusters de hierro-azufre, etc.), y orgánico (por ejemplo, flaviniligim). Los cofackers orgánicos, firmemente relacionados con la enzima, también se llaman grupos protésicos. Los cofackers orgánicos, capaces de separar la enzima, se llaman codificaciones.

Una enzima que requiere un cofactor para la manifestación de la actividad catalítica, pero no está asociada con ella, llamada enzima de la apoda. La enzima APOTH en el complejo con el cofactor se llama holo-enzima. La mayoría de los cofactores están asociados con una enzima con interacciones no covalentes, sino más bien fuertes. Hay tales grupos protésicos que están asociados con una enzima covalentemente, por ejemplo, tiaminepyrofosfato en piruvato deshidrogenasa.

Regulación de las enzimas.

Algunas enzimas tienen sitios de unión a moléculas pequeñas, pueden ser sustratos o los productos de la trayectoria metabólica, que ingresa a la enzima. Reducen o aumentan la actividad de la enzima, lo que crea una oportunidad para la retroalimentación.

Inhibición del producto finito.

Vía metabólica: cadena de reacciones enzimáticas consecutivas. A menudo, el producto final de la vía metabólica es un inhibidor de la enzima que acelera la primera de las reacciones de este camino metabólico. Si el producto final es demasiado, entonces actúa como un inhibidor para la primera enzima, y \u200b\u200bsi después de este producto final se ha vuelto demasiado pequeño, la primera enzima se activa nuevamente. Por lo tanto, inhibiendo el producto final de acuerdo con el principio de un método de retroalimentación negativa de soporteGometaz (la constancia relativa de las condiciones del entorno interno del cuerpo).

Efecto de las condiciones ambientales en la actividad enzimática.

La actividad de las enzimas depende de las condiciones en la célula o presión corporal, la acidez del medio, la temperatura, la concentración de sales disueltas (potencia iónica de la solución), etc.

Múltiples formas de enzimas.

Múltiples formas de enzimas se pueden dividir en dos categorías:

Isoenzimas

En realidad múltiples formas (verdaderas)

Isoenzimas - Estas son las enzimas cuya síntesis está codificada por diferentes genes, tienen una estructura primaria diferente y diferentes propiedades, pero catalizan la misma reacción. TIPOS DE ISOENZIMES:

Órgano - Enzimas de glicilización de hígado y músculos.

Celular - malateadohidrogenazoplásmico y mitocondrial (enzimas diferentes, pero catalizan la misma reacción).

Las enzimas híbridas con una estructura cuaternaria se forman como resultado de la unión no convertida de subunidades individuales (lactato deshidrogenasa-4 subunidades 2 tipos).

Los mutantes se forman como resultado de una única mutación del gen.

Los almofers están codificados por diferentes alelos del mismo gen.

En realidad múltiples formas (VERDADERO) ¿Las enzimas cuya síntesis está codificada por el mismo alelo del mismo gen, tienen la misma estructura y propiedades primarias, pero después de la síntesis en ribosomacona, las modificaciones se someten y se vuelven diferentes, aunque catalizan la misma reacción.

Las isoenzimas son diferentes a nivel genético y difieren de la secuencia primaria, y las verdaderas formas múltiples se vuelven diferentes en el nivel posterior a la traducción.

Significado médico

La relación entre las enzimas y las enfermedades metabólicas hereditarias se estableció por primera vez por A. Garrod en la década de 1910. Garrod llamó enfermedades asociadas con defectos enzimáticos, "errores metabólicos congénitos".

Si se produce una mutación en un gen que codifica una cierta enzima, puede cambiar una secuencia de aminoácidos de la enzima. Al mismo tiempo, como resultado de la mayoría de las mutaciones, su actividad catalítica disminuye o desaparece por completo. Si el cuerpo recibe dos genes mutantes (uno de cada uno de cada uno de los padres), el cuerpo deja de ir, lo que cataliza esta enzima. Por ejemplo, la aparición de albinos se asocia con el cese de la producción de la enzima tirosinasa, que es responsable de una de las etapas de la síntesis del pigmento oscuro de la melanina. Fenilcetonurium, basado en una actividad reducida o ausente de la fenilalanina enzimática -4-enzima hidroxilasa en el hígado.

Actualmente, cientos de enfermedades hereditarias asociadas con defectos enzimáticos. Se han desarrollado métodos para tratar y prevenir muchas de estas enfermedades.

Uso práctico

Las enzimas son ampliamente utilizadas en la economía nacional: la industria de alimentos, textiles, en farmacología y medicina. La mayoría de los medicamentos afectan los procesos enzimáticos en el cuerpo, lanzando o suspendiendo ciertas reacciones.

Aún más ampliamente, usando enzimas en investigación científica y medicina.

Enzimas, sustancias orgánicas de la naturaleza de la proteína, que se sintetizan en las células y aumentan la reacción que fluye en ellos muchas veces, sin ser sometidas a transformaciones químicas. Las sustancias que tienen un efecto similar existen en la naturaleza inanimada y se llaman catalizadores.

Enzimas (de lat. Fermentum - fermentación, carreras) a veces se denominan enzimas (de griego en - dentro, zyme - zervaska). Todas las células vivas contienen un conjunto muy grande de enzimas, cuya actividad catalítica depende del funcionamiento de las células. Casi cada una de las muchas reacciones diversas que se producen en la celda requiere la participación de una enzima específica. El estudio de las propiedades químicas de las enzimas y las reacciones catalizadas se involucra en el área especial y muy importante de la bioquímica: enzimología.

Muchas enzimas están en una célula en un estado libre, simplemente se disuelven en el citoplasma; Otros están asociados con estructuras complejas altamente organizadas. Hay enzimas, normalmente ubicadas fuera de la celda; Por lo tanto, las enzimas catalizando la escisión de almidón y proteínas son secretadas por el páncreas en el intestino. Enzimas del secreto y muchos microorganismos.

Acción enzimática

Las enzimas involucradas en los procesos de conversión de energía fundamentales, como la división de azúcares, la formación y la hidrólisis del compuesto de alta energía del trifosfato de adenosina (ATP), están presentes en las células de todo tipo: animales, planta, bacteriana. Sin embargo, hay enzimas que se forman solo en tejidos de ciertos organismos.

Por lo tanto, las enzimas involucradas en la síntesis de celulosa se encuentran en vegetales, pero no en las células animales. Por lo tanto, es importante distinguir entre enzimas "universales" y enzimas específicas para ciertos tipos de células. En términos generales, la más célula se especializa, cuanto mayor sea la probabilidad de que sintetice el conjunto de enzimas necesarias para realizar una función de celda en particular.

La característica de las enzimas es que tienen una alta especificidad, es decir, puede acelerar solo una reacción o la reacción del mismo tipo.

En 1890, la E. G. Fisher sugirió que esta especificidad se deba a una forma especial de una molécula enzimática, que corresponde exactamente a la forma de una molécula de sustrato. Esta hipótesis obtuvo el nombre "Clave y bloqueo", donde la llave se compara con el sustrato, y el castillo con la enzima. La hipótesis dice: El sustrato llega a la enzima, ya que la llave se ajusta al castillo. La selectividad de la enzima está relacionada con la estructura de su centro activo.

Actividad enzimática

En primer lugar, la temperatura de la enzima afecta la temperatura. Con un aumento de la temperatura, la tasa de reacción química aumenta. Aumenta la velocidad de las moléculas, parecen más posibilidades de enfrentarse entre sí. En consecuencia, la probabilidad de que la reacción entre ellos aumente. La temperatura que proporciona la mayor actividad de la enzima es óptima.

Fuera de la temperatura óptima, la velocidad de reacción disminuye debido a la desnaturalización de las proteínas. Cuando la temperatura disminuye, la velocidad de reacción química también cae. En ese momento, cuando la temperatura alcanza el punto de congelación, la enzima está inactivada, pero no se denatrace.

Clasificación de enzimas.

En 1961, se propuso una clasificación sistemática de las enzimas en 6 grupos. Pero los nombres de las enzimas fueron muy largas y difíciles en la pronunciación, por lo que las enzimas son consultoras que se llaman con la ayuda de los nombres de trabajo. El nombre de trabajo consiste en el nombre del sustrato, que es válido para la enzima, y \u200b\u200bel final de la "Aza". Por ejemplo, si la sustancia es lactosa, es decir, el azúcar de la leche, luego la lactasa es una enzima que la convierte. Si la sacarosa (azúcar ordinaria), entonces la enzima que la divide es azúcar. En consecuencia, las enzimas que dividieron las proteínas se llaman proteinasa.

· Estructura de acción enzimática y mecanismo · Múltiples formas de enzimas · Significado médico · Uso práctico · Notas · Literatura y middot

La actividad de las enzimas está determinada por su estructura tridimensional.

Como todas las proteínas, las enzimas se sintetizan como una cadena de aminoácidos lineales, que se pliega de cierta manera. Cada secuencia de aminoácidos se enfría por una forma especial, y la molécula resultante (glóbulo de proteínas) tiene propiedades únicas. Varias cadenas de proteínas se pueden combinar en un complejo de proteínas. La estructura terciaria de las proteínas se destruye cuando se calienta o se expone a ciertos productos químicos.

Enzimas del centro activo

El estudio del mecanismo de la reacción química catalizada por la enzima junto con la determinación de productos intermedios y finales en diferentes etapas de la reacción implica el conocimiento exacto de la geometría de la estructura terciaria de la enzima, la naturaleza de los grupos funcionales de Su molécula, proporciona especificidad y alta actividad catalítica en este sustrato, y además de esta naturaleza química de las moléculas de enzimas del sitio (secciones), que proporciona una alta velocidad de reacción catalítica. Por lo general, las moléculas de sustrato involucradas en reacciones enzimáticas en comparación con las moléculas de enzimas tienen tamaños relativamente pequeños. Por lo tanto, en la formación de complejos de sustrato enzimá en la interacción química directa, solo entran fragmentos limitados de la secuencia de aminoácidos de la cadena de polipéptidos: el "centro activo": una combinación única de residuos de aminoácidos en la molécula de enzimas, que proporciona interacción directa con la molécula de sustrato y participar directamente en el acto de catálisis.

En el centro activo, se distingue convencionalmente:

• centro catalítico, directamente, interactuando químicamente con el sustrato;
• centro de encuadernación (contacto de contacto o "anclaje"): proporciona una afinidad específica para el sustrato y forme un complejo de sustratos complejos.

Para catalizar la reacción, la enzima debe contactar a uno o más sustratos. La cadena de proteínas de la enzima se coloca de tal manera que la ranura se forma en la superficie del glóbulo, o se aplican los sustratos. Esta área se llama un sitio de unión del sustrato. Por lo general, coincide con el centro activo de la enzima o está cerca de ella. Algunas enzimas también contienen sitios de unión a cofactor o iones metálicos.

Enzima que se conecta con el sustrato:

• limpia el sustrato de agua "abrigos de piel".
• hay una molécula de sustrato de reaccionación en el espacio necesario para la reacción.
• se prepara para la reacción (por ejemplo, polariza) moléculas de sustrato.

Por lo general, la adición de la enzima al sustrato se produce debido a los enlaces iónicos o de hidrógeno, rara vez, debido a los covalentes. Al final de la reacción, su producto (o productos) está separado de la enzima.

Como resultado, la enzima reduce la energía de activación de la reacción. Esto se debe a que en presencia de la enzima, la reacción está en otro camino (la otra reacción ocurre de hecho), por ejemplo:

En ausencia de una enzima:

• A + b \u003d av

En presencia de la enzima:

• A + F \u003d AF
• Af + b \u003d avf
• Avf \u003d av + f

donde y en - sustratos, AV es un producto de reacción, f - enzima.

Las enzimas no pueden proporcionar de forma independiente reacciones en exceso de energía (para el flujo de las cuales se requiere energía). Por lo tanto, las enzimas que realizan tales reacciones pueden coincidir con ellos con reacciones de ejercicios que se destacan con una mayor cantidad de energía. Por ejemplo, las reacciones de la síntesis de biopolímeros a menudo se conjugan con una respuesta de la hidrólisis ATP.

Para los centros activos de algunas enzimas, el fenómeno de la cooperatividad es característico.

Especificidad

Las enzimas generalmente muestran una alta especificidad en relación con sus sustratos (especificidad del sustrato). Esto se logra mediante complementariedad parcial de la forma, la distribución de cargos y áreas hidrófobas en la molécula de sustrato y en el centro de la unión del sustrato en la enzima. Las enzimas generalmente demuestran un alto nivel de estereoespeciáceos (forman solo uno de los estereoisómeros posible como sustrato como sustrato o se usa como un sustrato solo un estereoisómero), regioselectividad (formada o desgarra el enlace químico solo en una de las posiciones posibles de la Substrato) y quimioselectividad (solo una reacción química catalizada de varias condiciones posibles para estas condiciones). A pesar del alto nivel de especificidad general, el grado de sustrato y la especificidad de la reacción de las enzimas pueden ser diferentes. Por ejemplo, la tripsina endopepidasa rompe un enlace peptídico solo después de la arginina o la lisina, si los NIMS no deben ser prolinados, y la pepsina es mucho menos específica y puede romper la comunicación peptídica, siguiendo muchos aminoácidos.

Modelo "Castillo de llaves"

En 1890, Emil Fisher sugirió que la especificidad de las enzimas se determine por la correspondencia exacta de la forma de la enzima y el sustrato. Tal suposición se denomina modelo "Castillo de llave". La enzima está conectada al sustrato con la formación de un complejo de sustrato de enzimas de corta duración. Al mismo tiempo, a pesar del hecho de que este modelo explica la alta especificidad de las enzimas, no explica los fenómenos de estabilizar el estado de transición, que se observa en la práctica.

Modelo de cumplimiento inducido

En 1958, Denel Koshland sugirió una modificación del modelo "Castillo de llave". Las enzimas no son principalmente moléculas rígidas y flexibles. El centro activo de la enzima puede cambiar la conformación después de unir el sustrato. Los grupos laterales de aminoácidos del centro activo toman tal posición que permite que la enzima realice su función catalítica. En algunos casos, la molécula de sustrato también cambia la conformación después de la unión en el centro activo. A diferencia del modelo "Castillo de llave", un modelo de conformidad inducido explica no solo la especificidad de las enzimas, sino también la estabilización del estado de transición. Este modelo fue nombrado "Guante de manos".

Modificaciones

Muchas enzimas después de la síntesis de la cadena de proteínas sufre modificaciones, sin las cuales la enzima no exhibe su actividad plenamente. Dichas modificaciones se denominan modificaciones post-traducción (procesamiento). Uno de los tipos de modificación más comunes es la adición de grupos químicos a los residuos laterales de la cadena de polipéptidos. Por ejemplo, la adición de residuos de ácido fosfórico se llama fosforilación, está catalizada por la enzima quinasa. Muchas enzimas de eucariota son glicosiladas, es decir, modificadas por oligómeros de naturaleza de carbohidratos.

Otro tipo común de modificaciones de posttransmisión es la división de la cadena de polipéptidos. Por ejemplo, la quimotripsina (proteasa, participante en la digestión), se obtiene al abandonar la parte polipéptido del quimotripsinógeno. HimputrryGengeno es un predecesor inactivo de la quimotripsina y se sintetiza en el páncreas. La forma inactiva se transporta en el estómago, donde se convierte en quimotripsina. Tal mecanismo es necesario para evitar la división del páncreas y otros tejidos antes de ingresar a la enzima en el estómago. El predecesor inactivo de la enzima también se llama "invernante".

Cofactors enzimas

Algunas enzimas realizan una función catalítica por sí mismas, sin ningún componente adicional. Sin embargo, hay enzimas necesarias para la implementación de la catálisis. Los cofackers pueden ser ambas moléculas inorgánicas (iones metálicos, clusters de hierro-azufre, etc.) y orgánico (por ejemplo, flavina o gema). Los cofackers orgánicos, firmemente relacionados con la enzima, también se llaman grupos protésicos. Los cofackers orgánicos, capaces de separar la enzima, se llaman codificaciones.

Una enzima que requiere un cofactor para la manifestación de la actividad catalítica, pero no está asociada con ella, llamada enzima de la apoda. La enzima APOTH en el complejo con el cofactor se llama holo-enzima. La mayoría de los cofactores están asociados con la enzima con interacciones no covalentes, sino más bien. Hay tales grupos protésicos que están asociados con una enzima covalentemente, por ejemplo, tiaminepyrofosfato en piruvato deshidrogenasa.

Regulación de las enzimas.

Algunas enzimas tienen sitios de unión a moléculas pequeñas, pueden ser sustratos o los productos de la trayectoria metabólica, que ingresa a la enzima. Reducen o aumentan la actividad de la enzima, lo que crea una oportunidad para la retroalimentación.

Inhibición del producto finito.

Vía metabólica: cadena de reacciones enzimáticas consecutivas. A menudo, el producto final del camino metabólico es un inhibidor de la enzima que acelera la primera reacción de este camino metabólico. Si el producto final es demasiado, entonces actúa como un inhibidor para la primera enzima, y \u200b\u200bsi después de este producto final se ha vuelto demasiado pequeño, la primera enzima se activa nuevamente. Por lo tanto, la inhibición del producto final de acuerdo con el principio de retroalimentación negativa es un método importante para mantener la homeostasis (la constancia relativa de las condiciones del entorno interno del cuerpo).

Efecto de las condiciones ambientales en la actividad enzimática.

La actividad de las enzimas depende de las condiciones en la célula o presión corporal, la acidez del medio, la temperatura, la concentración de sales disueltas (potencia iónica de la solución), etc.