Curs 15. Enzime: structură, proprietăți, funcții.

Planul de curs:

1. Caracteristicile generale ale enzimelor.

2. Structura enzimelor.

3. Mecanismul catalizei enzimatice.

4. Proprietățile enzimelor.

5. Nomenclatorul enzimelor.

6. Clasificarea enzimelor.

7. ISOENMS.

8. Kinetica reacțiilor enzimatice.

9. Unități pentru măsurarea activității enzimatice

1. Caracteristicile generale ale enzimelor.

În condiții fiziologice normale, reacțiile biochimice în fluxul corpului cu viteze mari, care sunt asigurate de catalizatori biologici ai proteinelor - enzime.

Studiul enzimalologiei este angajat în studierea, știința enzimelor (enzime), proteine \u200b\u200bspecifice - catalizatori, sintetizați de orice celulă viu și activarea diferitelor reacții biochimice care apar în organism. Unele celule pot conține până la 1000 de enzime diferite.

2. Structura enzimelor.

Enzimele sunt proteine \u200b\u200bcu o greutate moleculară mare. Ca orice proteine, enzimele au niveluri primare, secundare, terțiar și cuaternare de organizare a moleculelor. Structura primară Este un compus secvențial al aminoacizilor și se datorează trăsăturilor ereditare ale corpului, este tocmai aceasta caracterizează proprietățile individuale ale enzimelor. Structura secundară enzimele sunt organizate sub formă de spirală alfa. Structura terțiară Are forma globulelor și participă la formarea de centre active și alte centre. Multe enzime au structura cuaternară Și sunt asocierea mai multor subunități, fiecare dintre acestea se caracterizează prin trei nivele de organizare a moleculelor care diferă unul de celălalt, atât în \u200b\u200brapoarte de înaltă calitate, cât și în cele cantitative.

Dacă enzimele sunt reprezentate de proteine \u200b\u200bsimple, adică constau doar din aminoacizi, se numesc enzime simple. Enzimele simple includ pepsină, amilază, lipază (aproape toate enzimele GI).

Enzimele complexe constau din piese de proteine \u200b\u200bși fără descărcare. Partea proteică a enzimei este numită - apofement, non-lucrător - coerent. Coenzima cu forma de apunment holoferment. Coenzima poate fi conectată la partea proteică sau numai la momentul reacției sau se leagă unul de celălalt cu o conexiune durabilă constantă (apoi se numește partea nescoperită - grupul de protectie). În orice caz, componentele non-discrete sunt direct implicate în reacțiile chimice prin interacțiunea cu substratul. Coenzele pot fi reprezentate:

Nucleozidtriphosfați.

Minerale (zinc, cupru, magneziu).

Formele active de vitamine (B1 fac parte din enzime - decarboxilază, în 2 - intră în dehidrogenază, în 6 - intră în Transferază).

Funcțiile principale ale coenzimelor:

Participarea la actul de cataliză.

Contactul dintre enzima și substrat.

Stabilizarea apoophergei.

Apopermentul, la rândul său, sporește activitatea catalitică a părții non-pui și determină specificitatea acțiunii enzimelor.

În fiecare enzimă există mai multe centre funcționale.

Centrul activ - Zona moleculei enzimatice, care interacționează în mod specific cu substratul. Centrul activ este reprezentat de grupe funcționale de mai multe reziduuri de aminoacizi, este tocmai un atașament și o transformare chimică a substratului.

Centrul alosteric Sau regulator este zona enzimatică responsabilă pentru atașarea activatorilor și a inhibitorilor. Acest centru este implicat în reglarea activității enzimatice.

Aceste centre sunt situate pe diferite secțiuni ale moleculei enzimatice.

Prima reacție enzimatică a precipitațiilor malțului de amidon a fost investigată de omul de știință domestic K. Menten a dezvoltat teoria catalizei enzimatice. Sumer a alocat mai întâi medicamentul purificat al enzimei ureazice în starea cristalină. Merrifield a reușit să implementeze sinteza artificială a enzimei ASSE ASE.

Împărțiți lucrul la rețelele sociale

Dacă acest loc de muncă nu vine în partea de jos a paginii există o listă de lucrări similare. De asemenea, puteți utiliza butonul de căutare.

abstract

Structura, proprietățile și mecanismul acțiunii enzimatice

Scurt istoric al enzimologiei

Studiul experimental al enzimelor din secolul al XIX-lea a coincis cu studiul proceselor de fermentare a drojdiilor, care sa reflectat în termenii "enzime" și "enzime". Nume enzimele au provenit din cuvântul latin fermentație - fermentație. Termenul enzimele au avut loc din conceptul de en zyme - de la drojdie. Inițial, aceste nume au primit semnificație diferită, dar în prezent sunt sinonime.

Prima reacție enzimatică a precipitațiilor malțului de amidon a fost investigată de omul de știință domestică K.S. Kirchhoff în 1814. Ulterior, au fost făcute încercările de alocare a enzimelor din celulele de drojdie (E. Buchner, 1897). La începutul secolului al XX-lea, L. Michaelis și M. Menten au dezvoltat teoria catalizei enzimatice. În 1926, D. Samner a alocat mai întâi urezia de enzime de droguri purificate în starea cristalină. În 1966, B. Merrifield a reușit să efectueze sinteza artificială a enzimei ASE ASE.

Structura enzimelor

Enzimele sunt proteine \u200b\u200bfoarte specializate capabile să ridice rata de reacție în organismele vii. Enzime - catalizatori biologici.

Toate enzimele sunt proteine, de regulă, globulară. Acestea se pot referi la proteinele simple și complexe. Partea proteică a enzimei poate consta dintr-o lanț de polipeptidă - proteine \u200b\u200bmonomerice - enzime (de exemplu, pepsină). O serie de enzime sunt proteine \u200b\u200boligomerice, includ mai mulți protéers sau subunități în compoziția lor. Protectoarele, combinând într-o structură oligomerică, sunt conectați prin legături ne-covalente fragile spontan. În procesul de asociere (cooperare), apar schimbări structurale ale protecției individuale, ca urmare a cărora activitatea enzimei crește considerabil. Separarea (disocierea) Protéerului și a unirii lor în proteina oligomerică este mecanismul de reglementare a activității enzimelor.

Subunitățile (proteine) în oligomeri pot fi fie identice, fie diferite de structura primară (conformație). În cazul unui compus de diverși proteje, mai multe forme de aceeași enzimă apar în structura oligomerică a enzimei -izoenms.

Izoenzimele catalizează aceeași reacție, dar diferă în setul de subunități, proprietăți fizico-chimice, mobilitate electroforetică, pe afinitatea substraturilor, activatorii, inhibitorii. De exemplu,lactat dehidrogenază (LDH) - Enzima, acidul lapte de oxidare în acid piruograpic, este un tetramer. Se compune din patru proteici de două tipuri. Un tip de protetéer este indicat de H (izolat de mușchiul inimii), al doilea propriu este indicat de m (izolat de mușchii scheletici). Este posibil 5 combinații ale acestor protéers în compoziția LDH:H 4, H3 m, H 2 M 2, H 1 M 3, M4.

Rolul biologic al isfeiimilor.

• Izoenms asigură fluxul de reacții chimice în conformitate cu condițiile din diferite organe. Deci, izoenzima ldh1 - are o afinitate mare de oxigen, astfel încât este activă în țesuturi la o viteză mare de reacții oxidative (celule roșii din sânge, miocard). IOFERMENT LDH.5 activă în prezența unei concentrații ridicate la lactat, cea mai caracteristică a țesutului hepatic
• Organizația pronunțată este utilizată pentru a diagnostica bolile diferitelor organe.
• Sărbătorile își schimbă activitatea cu vârsta. Deci, în făt, cu o lipsă de oxigen, predomină LDH3 , iar cu o creștere a vârstei, creșterea veniturilor de oxigen crește ponderea LDH2 .

Dacă enzima este o proteină complexă, atunci constă dintr-o parte proteină și nescoperită. Partea proteică este o greutate moleculară mare, o parte termolară a enzimei și se numeșteapofenimet. . Are o structură specială și determină specificitatea enzimelor.

Neechkaya o parte din enzima numităcofacitor (corecție) . Cofactorul este cel mai adesea ioni metalici care se pot lega ferm la apocerma (de exemplu,Zn. în carbohidraza fermenta, cuu. în enzima citochoxidază). Coenzele sunt cel mai adesea substanțe organice mai puțin asociate cu apocementul. Coenzimele sunt nucleotide peste, FAD. Coenzima.- Greutate moleculară scăzută, o parte termostabilă a enzimei. Rolul său este că determină stabilirea (conformația) spațială a apogerii și determină activitatea sa. Cofactorii pot transporta electroni, grupuri funcționale, participă la formarea unor legături suplimentare între enzimă și substrat.

În funcționalitatea enzimei, este obișnuit să aloce două zone importante în molecula enzimatică: centrul activ și locul alto-separare

Centrul activ - Aceasta este o porțiune a unei molecule enzimatice care interacționează cu substratul și participă la procesul catalitic. Centrul activ al enzimei este format din radicali de aminoacizi îndepărtați unul de celălalt în structura primară. Centrul activ are o așezare tridimensională, cel mai adesea în compoziția sa detectată

El este un grup de serină

Sh - cisteină

NH 2 lizină

- γ - acid glutamic

Centrul activ distinge două zone - zona de legare cu substratul și zona catalitică.

Zona de legare De obicei are o structură tare, care completează substratul de reacție complementar. De exemplu, tripsina împarte proteine \u200b\u200bîn zone bogate într-o încărcare pozitivă cu aminoacid de lizină, deoarece reziduurile de acid aspartic încărcat negativ sunt conținute în zona sa de legare.

Zona catalitică -acesta este un complot al unui centru activ care afectează direct substratul și realizând o funcție catalitică. Această zonă este mai mobilă, este posibilă modificarea interjecției grupurilor funcționale.

Într-o serie de enzime (mai des oligomerice), cu excepția centrului activ prezentcomplotare alosterică - porțiunea moleculei enzimatice, la distanță de centrul activ și interacțiunea nu cu substratul, ci cu substanțe suplimentare (regulatori, efectori). În enzimele Alto-Folosind, un centru activ poate fi într-o singură subunitate, în celălalt sit al celulelor alto. Enzimele alosterice își schimbă activitatea după cum urmează: efectorul (activator, inhibitor) acționează asupra subunității Alto-satelit și își schimbă structura. Apoi, schimbarea în conformitate cu subunitatea AltWorking pe principiul modificărilor de cooperare este mediată de structura subunității catalitice, care este însoțită de o schimbare a activității enzimei.

Mecanismul de acțiune al enzimelor.

Enzimele au o serie de proprietăți generale colaborate:

• nu schimbați echilibrul catalitic
• care nu sunt cheltuite în procesul de reacție
• numai reacțiile reale termodinamic catalizează. Astfel de reacții sunt cele în care alimentarea originală de energie a moleculelor este mai mare decât cea finală.

În cursul reacției, este depășită o barieră de energie ridicată. Diferența dintre energia acestui prag și nivelul inițial de energie este energia de activare.

Rata reacțiilor enzimatice este determinată de energia de activare și de un număr de alți factori.

Constanta ratei de reacție chimică este determinată de ecuația:

K \u003d p * z * E - (EA / RT)

K - Constanta ratei de reacție

P - Coeficientul spațial (steric)

Z. - numărul de molecule de interacțiune

E A. - Energie activatoare

R. - Constanta de gaze

T - Temperatura absolută universală

e - baza logaritmilor naturali

În această ecuațieZ, e, r, t - valori permanente și variabilele P și EA. Mai mult decât atât, între rata de răspuns și coeficientul steric, dependența este dreaptă și între energia de viteză și activare - dependența inversă și de putere (cea mai mică EA, cu atât rata de reacție mai mare).

Mecanismul de acțiune al enzimelor este redus la o creștere a enzimelor unui coeficient steric și o scădere a energiei de activare.

Reducerea enzimelor energetice de activare.

De exemplu, energia divizată2 o2. Fără enzime și catalizatori - 18.000 kcal pe mol. Dacă sunt utilizate platină și temperatură ridicată, acesta scade la 12.000 kcal / mol. Odată cu participarea enzimeicatalază Energia de activare este de numai 2.000 kcal / mol.

Scăderea EA are loc ca urmare a formării complexelor intermediare de substraturi în conformitate cu schema:F + S.<=> FS -complex → F + Produse de reacție. Pentru prima dată posibilitatea de formare a complexelor de substrat enzimatic a fost dovedită de Michaelis și mentens. Ulterior, au fost alocate numeroase complexe de substrat de enzime. Pentru a explica selectivitatea ridicată a enzimelor atunci când interacționează cu substratul propusteoria "cheie și castelului" Fisher. Potrivit acestuia, enzima interacționează cu substratul numai cu corespondență absolută a prietenului lor (complementarie), cum ar fi cheia și blocarea. Această teorie a explicat specificitatea enzimelor, dar nu a dezvăluit mecanismele impactului lor asupra substratului. Mai târziu, a fost dezvoltată teoria conformității indusă a enzimei și a substratului -teoria așezată. (Teoria "mănușii de cauciuc"). Esența sa este după cum urmează: Centrul activ al enzimei este format și conține toate grupele funcționale înainte de a interacționa cu substratul. Cu toate acestea, aceste grupuri funcționale sunt în stare inactivă. La momentul aderării la substrat, perduties se schimbă în poziția, structura radicalilor din centrul activ al enzimei. Ca rezultat, centrul activ al enzimei sub acțiunea substratului intră în starea activă și, la rândul său, începe să influențeze substratul, adică apareinteracţiune Centrul activ al enzimei și al substratului. Ca rezultat, substratul trece într-o stare instabilă și instabilă, ceea ce duce la o scădere a energiei de activare.

Interacțiunea enzimei și a substratului poate fi în reacțiile de substituție nucleofilă, înlocuirea electrică, deshidratarea substratului. Există, de asemenea, o interacțiune covalentă pe termen scurt a grupărilor funcționale ale enzimei cu substratul. Practic, se produce reorientarea geometrică a grupărilor funcționale ale centrului activ.

O creștere a enzimelor coeficientului steric.

Coeficientul steric este introdus pentru reacții în care sunt implicate molecule mari având o structură spațială. Coeficientul steric prezintă proporția coliziunilor de succes ale moleculelor active. De exemplu, este de 0,4, dacă 4 din cele 10 coliziuni ale moleculelor active au condus la formarea produsului de reacție.

Enzimele măresc coeficientul steric, deoarece schimbă structura moleculei de substrat în enzime - complexul substrat, ca rezultat al complementarității enzimei și a substratului crește. În plus, enzimele în detrimentul centrelor lor active simplifică localizarea moleculelor de substrat în spațiu (înainte de interacțiunea cu enzima, molecula substratului este haotică) și facilitează curgerea reacției.

Nomenclatorul enzimelor

Enzimele au mai multe tipuri de titluri.

1. Numele triviale (Tringsin, Pepsin)
2. Nomenclatura de lucru. În acest nume al enzimei există un sfârșit - AZA, care se adaugă:
   • la numele substratului (zahăr, amilază),
   • la tipul de conexiune la care este valabilă enzima (peptidaza, glicozidaza),
   • la tipul de reacție, procedeu (sintetază, hidrolază).

3) Fiecare enzimă are un nume de clasificare, care reflectă tipul de reacție, tipul de substrat și coenzima. De exemplu: LDH -L lactat-over + - Oxidoreducase.

Clasificarea enzimelor.

Clasificarea enzimelor a fost dezvoltată în 1961. Conform clasificării, fiecare enzimă este situată într-o clasă specifică, o subclasă, o pre-clasă și are un număr de secvență. În acest sens, fiecare enzimă are un cifru digital în care prima figură denotă clasa, a doua subclasă, a treia subclasă, a patra este numărul de secvență (LDH: 1,1,1,27). Toate enzimele sunt clasificate în 6 clase.

1. Oxydoreduktase
2. Transferaza
3. Hidrolază
4. Liaza.
5. Izomerază.
6. Sintetaze (ligaze)

Oxydoreduktase.

Enzimele catalizând procesele redox - recuperare. Vedere generală a reacției: aoK + în Break \u003d și Vost + în OK . Această clasă de enzime include mai multe subclase:

1. Dehidroginaze, Reacții de catalizare prin pulverizarea hidrogenului de la o substanță oxidată. Acestea pot fi aerobice (tolerați hidrogenul pe oxigen) și anaerobul (hidrogen de transfer nu la oxigen, ci pentru o altă substanță).

2. Oxigenaza - Enzime catalizând oxidarea prin conectarea oxigenului la o substanță oxidată. Dacă este atașat un atom de oxigen, sunt implicați monooxigenaze, dacă doi atomi de oxigen sunt dioxigenază.

3. Peroxidaza - Enzime catalizând oxidarea substanțelor cu participarea peroxizilor.

Transferaza.

Enzime care efectuează transferul intramolecular și intermolecular al grupărilor funcționale dintr-o substanță la alta, conform schemei: AV + C \u003d A + Sun. Subclasele transferazei sunt izolate în funcție de tipul de grupări portabile: aminotransferază, metiltransferază, sulfotransferază, aciltransferază (tolerează reziduurile de acizi grași), fosfotransferază (tolera reziduurile de acid fosforic).

Hidrolază.

Enzimele acestei clase catalizează un decalaj dintr-o legătură chimică cu adăugarea de apă la locul pauzei, adică reacțiile de hidroliză conform schemei: AV + Non \u003d A + câștigat. Subclasele de hidrolizare sunt izolate în funcție de tipul de legături lipite: peptidazele sunt scindate prin legături peptidice (pepsină), glicozidaze - legături glicozide (amilază), conexiuni esterazei (lipază).

Liaza.

Legii catalizează o pauză chimică fără a se alătura apei la un punct de pauză. În același timp, legăturile duble sunt formate în substraturi conform schemei: AV \u003d A + V. Subclassele de legătură depind de faptul dacă conexiunea este spartă și care sunt formate substanțe. Aldolase sparge relația dintre doi atomi de carbon (de exemplu, fructoză 1,6-di-fosfathalolaza "taie" fructoză și două trioză). Liazamii includ enzime de decarboxilază (scindarea dioxidului de carbon), deshidratează - "tăiat" molecule de apă.

Isoleraza.

Isaoreraza catalizează soluții reciproce de diverși izomeri. De exemplu, fosfohexoisosemeza traduce fructoza în glucoză. Subclasele de izomeraze includ mutașurile (fosfoglucuctaza traduce glucoza-1-fosfat în glucoză-6-fosfat), epimesoze (de exemplu, traduce riboză la xiluloză), tautomeraza

Sintetaze (ligaze).

Enzimele acestei clase catalizează reacțiile sintezei de substanțe noi datorită energiei ATP conform schemei: A + B + ATP \u003d AB. De exemplu, stația de glutamină conectează acidul glutamic,NH 3. + Cu participarea ATP cu formarea glutaminei.

Proprietățile enzimelor.

Enzime, în plus față de comune cu catalizatori anorganici, proprietățile au anumite diferențe față de catalizatorii anorganici. Acestea includ:

• activitate mai mare
• specificație mai mare
• condiții mai moi pentru cataliză
• abilitatea de a reglementa activitatea

Activitate enzimatică catalitică ridicată.

Enzimele se deosebesc de o activitate catalitică ridicată. De exemplu, o moleculă de carbohidrază catalizează formarea (sau despicarea) a 36 de milioane de molecule de acid carbonic într-un minut (n2 CO 3. ). Activitatea ridicată a enzimelor este explicată prin mecanismul acțiunii lor: reduc energia de activare și cresc spațiale (coeficientul steric). Activitatea ridicată a enzimelor are o valoare biologică importantă, care constă în asigurarea vitezei ridicate a reacțiilor chimice în organism.

Enzime de înaltă specificitate.

Toate enzimele au specificitate, dar gradul de specificitate în diferite enzime este diferit. Sunt distinse mai multe tipuri de specificitate enzimatică.

Absolut Specificitatea substratului la care enzima acționează numai pe o anumită substanță. De exemplu, enzima urează se împarte numai uree.

Grupul absolut Specificitatea la care enzima are același efect catalitic asupra unui grup de compuși apropiați în structură. De exemplu, o enzimă de dehidrogenază alcool oxidizează nu numai cu2N 5. El, dar și omologii săi (metil, butil și alți alcooli).

Grup relativspecificitatea la care enzima efectuează cataliza diferitelor clase de substanțe organice. De exemplu, enzima de tripsină prezintă activitatea peptidazei și eSstruse.

Stereochimicespecificitate (specificitate optică), la care este împărțită doar o anumită formă de izomeri (D, L. Formulare, α, β, cis - transizometre). De exemplu, LDH este valabil numai peL -laktat, l - acționează oxidul de aminoaciziL. - Acidizomeri amino.

Specificitatea ridicată este explicată unică pentru fiecare structură enzimatică a centrului activ.

Termalența enzimelor.

Conținutul termic este dependența activității enzimelor asupra temperaturii. Atunci când temperatura este ridicată de la 0 la 40 de grade, activitatea enzimelor este în creștere conform regulii vant-hoff (cu o creștere a temperaturii cu 10 grade, viteza de reacție este mărită de 2-4 ori). Cu o creștere suplimentară a temperaturii, activitatea enzimelor începe să scadă, care este explicată prin denaturarea termică a moleculei de enzime a proteinei. Dependența grafică a enzimelor are forma:

Inactivarea enzimei la 0 grade este reversibilă și la temperaturi ridicate, inactivarea devine ireversibilă. Această proprietate a enzimelor determină rata maximă de reacție la temperatura corpului uman. Termalitatea enzimelor ar trebui luată în considerare în activități medicale practice. De exemplu, atunci când conduceți o reacție enzimatică în tub, este necesar să se creeze o temperatură optimă. Această proprietate a enzimelor poate fi aplicată în Cryoshurgery, când se efectuează o operație complexă lungă cu o scădere a temperaturii corpului, ceea ce încetinește rata de reacții care curg în organism reduce consumul de oxigen prin țesuturi. Preparatele enzimatice de stocare sunt necesare sub temperaturi reduse. Pentru neutralizare, dezinfecția microorganismelor utilizează temperaturi ridicate (autoclavă, unelte de fierbere).

Fotolabilitate.

Fotolatilitate - dependența activității enzimelor din razele ultraviolete. UFL provoacă fotodehanitarea moleculelor de proteine \u200b\u200bși reduce activitatea enzimelor. Această proprietate a enzimelor este utilizată în efectul bactericid al lămpilor ultraviolete.

Dependența activității de la pH.

Toate enzimele au un anumit interval de pH, în care activitatea enzimei este maximă - pH-ul optim. Pentru multe enzime, optimul este de aproximativ 7. În același timp, pentru pepsină, mediu optim 1-2, pentru fosfatază alcalină, aproximativ 9. Când pH-ul este deviat de la optim, activitatea enzimatică scade, care este văzută graficul. Această proprietate a enzimelor este explicată prin modificarea ionizării grupărilor ionice în moleculele enzimatice, ceea ce duce la o schimbare a legăturilor ionice în molecula moleculei de proteine \u200b\u200ba enzimei. Acest lucru este însoțit de o schimbare în conformarea moleculei enzimatice, iar acest lucru, la rândul său, duce la o schimbare a activității sale. În condițiile corpului dependenței de pH determină activitatea maximă a enzimelor. Această proprietate găsește și aplicații practice. Reacțiile enzimatice în afara corpului sunt efectuate la pH-ul optim. Cu aciditatea redusă a sucului gastric cu scopuri terapeutice prescris o soluție de nal.

Dependența ratei reacției enzimatice din concentrația enzimei și concentrația substratului

Dependența ratei de reacție din concentrația enzimei și concentrația substratului (cinetica reacțiilor enzimatice) este reprezentată pe grafice.

Programul 1 Grafic 2

Într-o reacție enzimatică (F + S 2  1 FS → 3 F + P) Selectați viteza a trei componente ale etapelor:

1- Complexul de substrat de enzime de educațieFS,

2-Reverse Decay Enzyme - complex de substrat,

3 - Dezintegrarea complexului de substrat enzimatică cu formarea produselor de reacție. Viteza fiecăreia dintre aceste reacții este supusă legii maselor existente:

V 1 \u003d K 1 [F] * [s]

V 2 \u003d k 2 * [fs]

V 3 \u003d k 3 * [fs]

La momentul echilibrului, rata de reacție a educațieiFS. egală cu suma vitezei decăderii sale:V 1 \u003d v 2 + v 3. Din cele trei etape ale reacției enzimatice, cele mai importante și mai lente este a treia, Deoarece este asociată cu formarea produselor de reacție. Conform formulei de mai sus, găsiți vitezaV 3. este imposibil, deoarece complexul de substrat de enzime este foarte instabil măsurat concentrațiile sale. În acest sens, Michaelis-Menten a introdusm. - Mikhaelis constant și transformat ecuația pentru măsurareaV 3. Într-o nouă ecuație, în care sunt prezente valori măsurabile:

V 3 \u003d k 3 * [F 0] * [s] / km + [s] sau v 3 \u003d v max * [s] / km + [s]

[F 0] - concentrația inițială a enzimei

La M. - Constanta Mikhailis.

Sens fizic k.m: K m \u003d (K 2 + K3) / K 1 . Acesta arată raportul dintre rata de dezintegrare a complexului de substraturi enzimatice și constanta ratei formării sale.

Ecuația Menten Mikhailisa este universală. Aceasta ilustrează dependența ratei de reacție de la [F 0] din [s]

1. Dependența ratei de reacție din concentrația substratului. Această dependență este detectată la concentrații scăzute de substrat [S]< Km . În acest caz, concentrația substratului în ecuație poate fi neglijată și ecuația dobândește forma:V 3 \u003d k 3 * [F 0] * [s] / km. În această ecuațieK 3, F 0], km - constante și pot fi înlocuite cu o nouă constantă la *. Astfel, la o concentrație scăzută a substratului, viteza de reacție este direct proporțională cu această concentrație.V 3 \u003d k * * [s]. Această dependență corespunde primei secțiuni a graficului 2.
2. Dependența vitezei concentrației enzimatice Se manifestă la o concentrație ridicată a substratului.S ≥ km. . În acest caz, puteți neglijaKm. și ecuația este convertită la următoarele:V 3 \u003d K3 * (([F 0] * [S]) / [S]) \u003d K 3 * [F 0] \u003d V Max. Astfel, cu o concentrație ridicată a substratului, viteza de reacție este determinată de concentrația enzimei și atinge valoarea maximă.V 3 \u003d k 3 [F 0] \u003d V max. (Al treilea grafic 2).
3. Vă permite să determinați valoarea numericăKM sub condiția V 3 \u003d V Max / 2. În acest caz, ecuația dobândește formularul:

V max / 2 \u003d ((V max * [s]) / km + [s ], de unde rezultăKm \u003d [s]

Astfel, la m Numeric egal cu concentrația substratului la viteza de reacție egală cu jumătate din maxim. LAm. este o caracteristică foarte importantă a enzimei, este măsurată într-o molie (10-2 - 10 -6 mol) și caracterizați specificitatea enzimei: partea inferioarăKm. Cu atât este mai mare specificitatea enzimei.

Definiția grafică a constantului Mikhailis.

Este mai convenabil să utilizați un grafic reprezentând o linie dreaptă. Un astfel de program este propus de Linuiver - Berk (un grafic al valorilor duble inverse), care corespunde ecuației opuse Mikhailis - Menten

Dependența vitezei reacțiilor enzimatice din prezența activatorilor și a inhibitorilor.

Activatori. - substanțe care sporesc viteza reacțiilor enzimatice. Distingerea activatorilor specifici care măresc activitatea unei enzime (NAl. - Activator al pepsinogenului) și activatorii nespecifici care cresc activitatea unui număr de enzime (ioniMg. - activatori ai hexochinazelor, K,N / A. -ATF-ASE și alte enzime). Ioni metalici, metaboliți, nucleotidele pot fi ca activatori.

Mecanismul de acțiune al activatorilor.

1. Finalizarea centrului activ al enzimei, ca urmare a căreia este facilitată interacțiunea enzimei cu substratul. Un astfel de mecanism are în principal ioni de metal.
2. Activatorul Alto-Solid interacționează cu site-ul Alto-satelit (subunitatea) enzimei, prin schimbările sale modifică indirect structura centrului activ și crește activitatea enzimei. Efectul alosteric posedă metaboliți ai reacțiilor enzimatice, ATP.
3. Mecanismul alosteric poate fi combinat cu o schimbare a oligomiei enzimei. Sub acțiunea activatorului există o combinație de mai multe subunități într-o formă oligomerică, care mărește dramatic activitatea enzimei. De exemplu, izocitatul este un activator al enzimei acetil-co-carboxilazei.
4. Fosforizarea - Defozificarea enzimelor se referă la o modificare reversibilă a enzimelor. Aderarea la n.3 PO 4. Cel mai adesea crește brusc activitatea enzimei. De exemplu, doi dimeri inactivi de enzime fosforilazei sunt conectate la patru molecule ATP și formează o formă activă fosforilată tetramică a enzimei. Fosforul enzimelor poate fi combinat cu schimbarea oligomiei lor. În unele cazuri, fosforilarea enzimei, dimpotrivă, reduce activitatea sa (de exemplu, fosforilarea glicogenezei enzimei)
5. Proteoliza parțială (modificare ireversibilă). În acest caz, mecanismul din forma inactivă a fragmentului enzimatic (profivare) a moleculei, blocând centrul activ al enzimei, este scindat. De exemplu, pepsinogen inactiv sub acțiuneACID CLORHIDRIC Intră pe pepsină activă.

Inhibitori - substanțe care reduc activitatea enzimei.

Prin specificitate Selectați inhibitori specifici și nespecifică

În contact Efectul distinge inhibitorii reversibile și ireversibile.

La locul acțiunii Există inhibitori care operează la centrul activ și în afara centrului activ.

Prin mecanism de acțiune Intrați în inhibitori competitivi și necompetitivi.

Inhibarea competitivă.

Inhibitorii de acest tip au o structură aproape de structura substratului. În virtutea acestui lucru, inhibitorii și substratul concurează pentru legarea centrului activ al enzimei. Inhibarea competitivă este o inhibare reversibilă a efectului unui inhibitor competitiv poate fi redus prin creșterea concentrației substratului de reacție

Un exemplu de inhibare competitivă poate fi oprimarea activității de dehidrogenază succinat, catalizând oxidarea acidului dicarboxilic dicarboxilic, dicarboxyle cu acid minor, similar în structura cu acid ambraziv.

Principiul inhibării competitive este utilizat pe scară largă la crearea de medicamente. De exemplu, preparatele de sulfonamidă au o structură aproape de structura acidului para-aminobenzoic necesar pentru creșterea microorganismelor. Sulfanimamidele blochează enzimele microorganisme necesare pentru absorbția acidului para-aminobenzoic. Unele medicamente antitumorale sunt analogi de baze azotate și, prin urmare, inhibă sinteza acidului nucleic (fluorouracil).

Inhibarea grafică este:

Inhibarea necompetitivă.

Inhibitorii necompetitivi din punct de vedere structural nu au similar cu substraturile reacțiilor și, prin urmare, nu pot fi furnizate cu o concentrație ridicată a substratului. Există mai multe opțiuni pentru acțiunea inhibitorilor necompetitivi:

1. Blocarea grupului funcțional al centrului activ al enzimei și, ca rezultat, reducerea activității. De exemplu, activitateS. G - Grupurile pot lega pietrele tiol reversibile (săruri de metale, mercur, plumb) și ireversibile (monoiodalis). Efectul inhibitorilor de inhibitori ai ar putea fi redus prin introducerea unor substanțe suplimentare bogateSH grupuri (de exemplu, unitaol). Există și utilizați inhibitori de serină care îl blochează - grupuri de centru activ de enzime. Un astfel de efect este substanțele care conțin fosfor organic. Aceste substanțe pot inhiba, în special, grupările IT în enzima acetilcolinesterazei, care distrug neurotatorul acetilcolinei.
2. Blocarea ionilor metalici incluși în centrul activ al enzimelor. De exemplu, cyanides blochează atomii de fier, EDTA (etilendiaminetetracetat) blocuri SA ioniMg.
3. Inhibitorul individual interacționează cu site-ul Alto-satelit, indirect, în conformitate cu principiul cooperării, schimbând structura și activitatea zonei catalitice. Inhibarea grafică necompetitivă are forma:

Rata maximă de reacție cu inhibare necompetitivă nu poate fi realizată prin creșterea concentrației substratului.

Reglementarea activității enzimatice în procesul de metabolism.

Adaptarea corpului la condițiile de schimbare (modul de alimentare, impactul asupra mediului etc.) este posibilă datorită modificării activității enzimatice. Există mai multe posibilități de reglementare a vitezei reacțiilor enzimatice în organism:

1. Schimbarea ratei de sinteză a enzimelor (acest mecanism necesită o perioadă lungă de timp).
2. O creștere a disponibilității substratului și a enzimei prin schimbarea permeabilității membranelor celulare.
3. Modificări ale activității enzimelor deja existente în celule și țesuturi. Acest mecanism este efectuat la viteză mare și este reversibil.

În procesele enzimatice multistage alocăreglatoare, cheie Enzime care limitează viteza totală a procesului. Cel mai adesea este enzimele etapelor inițiale și finale ale procesului. Schimbarea activității enzimelor-cheie are loc în diferite mecanisme.

1. Mecanismul alosteric:

1. Schimbați oligomia enzimei:

Monomerii nu sunt activi ↔ oligo-uri activi

1. Fosforizare - Defosforilare:

Enzima (inactivă) + n3 PO 4. ↔ enzimă activă fosforilată.

În celulele sunt distribuite pe scară largă mecanismul auto-reglementare. Mecanismul autorentantului este, în special, retrogradarea, în care produsele procesului enzimatic opresează enzimele stadionale inițiale. De exemplu, concentrațiile mari de nucleotide purine și pirimidine asupri sinteza inițială în etape.

Uneori, substraturile inițiale activează enzimele finale, în diagrama: substratul A se activeazăF 3. . De exemplu, forma activă de glucoză (glucoză-6-fosfat) activează enzima finală a sintezei glicogenului din glucoză (glicogenxintază).

Organizarea structurală a enzimelor în celulă

Coerența proceselor metabolice în organism este posibilă datorită distanței structurale a enzimelor din celule. Enzimele separate sunt situate în anumite structuri intracelulare -complementare.De exemplu, în membrana plasmatică, enzima de potasiu este activă - ATF-AZA de sodiu. În mitocondriile, enzimele reacțiilor oxidative (dehidrogenază succinate, citochoxidază) sunt active. Miezul este enzimele active ale sintezei acidului nucleic (polimerază ADN). În lizozomi, enzimele de divizare ale diferitelor substanțe (ARN - AZA, fosfatază și altele sunt active.

Enzimele sunt cele mai active în această structură celulară sunt numiteindicativ sau enzime marker. Definiția lor în practica clinică reflectă adâncimea deteriorării structurale a țesutului. Unele enzime sunt combinate în complexe polimimensionale, de exemplu, un complex de dehidrogenază piruvat (MPC), care îndeplinește oxidarea acidului piruvic.

Principiile de detectare și determinare cantitativă a enzimelor:

Detectarea enzimelor se bazează pe specificitatea lor ridicată. Enzimele sunt detectate prin acțiuni produse de acestea, adică. Asupra faptului că reacția pe care o catalizează enzimatică este catalizată. De exemplu, amilaza este detectată prin reacția de scindare a amidonului la glucoză.

Criteriile pentru fluxul unei reacții enzimatice pot fi:

• dispariția substratului de reacție
• aspectul produselor de reacție
• modificări ale proprietăților optice ale coenzimului.

Determinarea cantitativă a enzimelor

Deoarece concentrația enzimelor în celule este foarte scăzută, atunci ele nu sunt determinate de adevărata lor concentrare, dar numărul de enzimă este considerat indirect, în funcție de activitatea enzimei.

Activitatea enzimelor este estimată la rata unei reacții enzimatice care curge în condiții optime (temperatura optimă, pH-ul, concentrația redundantă ridicată a substratului). În aceste condiții, rata de reacție este direct proporțională cu concentrația enzimei (V \u003d k 3 [F 0]).

Unități de activitate (cantitate) enzimă

În practica clinică, se utilizează mai multe unități de activitate enzimatică.

1. O unitate internațională este cantitatea de enzimă care catalizează conversia unui substrat de 1 micromol pe minut la o temperatură de 25 de ani0 S.
   1. Catying (în SI) - apoi cantitatea de enzimă care catalizează conversia unui substrat de rugăciune pe secundă.
   2. Activitate specifică - raportul dintre activitatea enzimei la masa proteinei enzimei.
   3. Activitatea moleculară a enzimei arată câte molecule de substrat se transformă sub acțiunea de 1 moleculă enzimatică.

Enzimeologie clinică

Aplicarea informațiilor despre enzime în practica medicală este o secțiune de enzimologie medicală. Acesta include 3 secțiuni:

1. Enzimmodiagnostic
   1. Enzimotologie
      1. Enzimoterapie

Enzymodiagnostics - Secțiunea care studiază capacitatea de a studia activitatea enzimelor pentru diagnosticul bolii. Pentru a evalua deteriorarea țesuturilor individuale, sunt utilizate enzime specifice organelor, izoenzimele.

În practica pediatrică, în timpul diagnosticării enzimei, trebuie luate în considerare caracteristicile copiilor. La copii, activitatea unor enzime este mai mare decât la adulți, de exemplu, activitatea LDH ridicată reflectă predominanța proceselor anaerobe în perioada postnatală timpurie. Conținutul de transaminază în plasma sanguină a copiilor este ridicat ca urmare a permeabilității creșterii țesăturii vasculare. Activitatea de glucoză-6-fosfat dehidrogenază a crescut ca rezultat al degradării armate a eritrocitelor. Activitatea altor enzime, dimpotrivă, este mai mică decât la adulți. De exemplu, activitatea pepsinei, enzimele pancreatice (lipază, amilază) reduse în virtutea imaturității celulelor secretoare.

Cu vârsta, este posibilă redistribuirea izoenzimelor individuale. Deci, copiii predominați LDH3 (mai multă formă anaerobă) și la adulți LDH2 (mai multă formă aerobă).

Enzyimopatologie - Secțiunea de enzimologie, studierea bolii, a cărei mecanism de dezvoltare de conducere este încălcarea activității enzimelor. Acestea includ încălcări ale metabolismului carbohidrat (galactosemie, glicogeneză, mucopolizacharideoză), aminoacizi (fenilchetonurie, cytistinuria), nucleotide (Orotata), porfirine (porfirie).

Enzimoterapie - Secțiunea de studii de enzime care studiază utilizarea enzimelor, coenzimelor, activatorilor, inhibitorilor cu obiective terapeutice. Enzimele pot fi utilizate cu obiectivul de substituție (pepsină, enzime pancreatice), cu un obiectiv litic pentru îndepărtarea masei necrotice, trombov, pentru a dispersa exudatele vâscoase.

Literatură

1. AVDEEVA, L.V. Biochimie: Tutorial / L.V. AVDEEVA, T.L. Alenikova, L.E. Andrianova; Ed. E.s. Severin. - M.: Gootar-Honey, 2013. - 768 c.

2. Auerman, T.L. Elementele de bază ale biochimiei: tutorial / t.l. Auerman, T.g. Generalova, G.m. Suslamani. - M.: INCE INFRA-M, 2013. - 400 c.

3. BAZAARNOVA, YU.G. Bazele biochimice de prelucrare și depozitare de materii prime de origine animală: tutorial / yu.g. Bazarnova, adică Burova, V.I. Marchenko. - SPB.: Prosp. Știință, 2011. - 192 c.

4. Baishev, i.m. Biochimie. Întrebări de testare: Tutorial / D.m. Zubairov, i.m. Baishev, R.f. Bikeev; Ed. D.m. Tubirov. - M.: GOEOTAR MEDIA, 2008. - 960 C.

5. Du-te, s.b. Biochimia filogenezei și ontogenezei: Tutorial / A.a. Chirkin, de exemplu Danchenko, S.B. Merge Sub total. ed. A.A. Chirkin. - M.: NIC INFRA-M, nou. Cunoștințe, 2012. - 288 c.

6. Hydranovich, V.I. Biochimie: Tutorial / V.I. Hydranovich, A.V. Hydrananovich. - Mn: Tetrasystem, 2012. - 528 c.

7. Golochepov, a.P. Aspecte genetice și biochimice ale adaptării persoanei la condițiile orașului cu o industrie chimică dezvoltată / a.P. Holochapov. - M.: KMK, 2012. - 103 c.

8. GUNKOVA, P.I. Biochimie de lapte și produse lactate / kk Gorbatova, P.I. Gunkova; Sub total. ed. KK. Gorbatov. - SPB: Gore, 2010. - 336 c.

9. Dimitriev, A.D. Biochimie: Tutorial / A.d. Dimitriev, de exemplu. Ambrosyeva. - M.: Dashkov și K, 2013 - 168 c.

10. Ershov, Yu.A. Biochimie generală și sport: Tutorial / Yu.A. Ershov. - M.: Universitatea de Stat din Moscova, 2010. - 368 c.

11. Ershov, Yu.A. Elementele de bază ale biochimiei pentru ingineri: Tutorial / Yu.A. Ershov, N.I. Zaitseva; Ed. SI. Schukin. - M.: MSTU-i. Bauman, 2010. - 359 c.

12. Kamynikov, V.S. Manual de diagnosticare clinică și biochimică de laborator: în 2 volume. În 2-T.Spolymer pe diagnosticarea clinică și biochimică de laborator: în 2 volume / V.S. Wovers. - MN: Belarus, 2012. - 958 c.

13. Klopov, M.I. Substanțe biologice active în procesele fiziologice și biochimice din organismul animal: Tutorial / M.I. Klopov, V.I. Maximov. - SPB: LAN, 2012. - 448 c.

14. Mikhailov, S.S. Biochimie sportivă: manual pentru universități și colegii de cultură fizică / S.S. Mikhailov. - M.: OV. Sport, 2012. - 348 c.

15. Replikov, B.t. Produse și biochimie de produse de pescuit: Tutorial / B.t. Repetă. - M.: Dashkov și K, 2013 - 220 c.

16. Rogozhin, V.V. Biochimie de lapte și carne: manual / v.V. Rogozhin. - SPB: Gore, 2012. - 456 c.

17. Rogozhin, V.V. Biochimie de plante: manual / v.V. Rogozhin. - SPB: Gore, 2012. - 432 c.

18. Rogozhin, V.V. Atelier de lucru privind fiziologia și biochimia plantelor: Tutorial / V.V. Rogozhin, T.V. Rogozhina. - SPB: Gore, 2013. - 352 c.

19. Taganovich, A.D. Biochimie patologică: monografie / a.d. Taganovich. - M.: BINOM, 2013. - 448 c.

20. FILIPPOVICH, YU.B. Bio-chimice de bază a vieții umane: tutorial pentru studenți / yu.b. FILIPPOVICH, A.S. KONICHEV, G.A. Sevastyanova, N.M. Kutuzov. - M.: Vlados, 2005. - 407 c.

21. Shcherbakov, V.G. Biochimie și mila de semințe oleaginoase / V.G. Shcherbakov, V.G. Lobanov. - M.: Koloss, 2012. - 392 c.

Alte lucrări similare care vă pot interesa. ISHM\u003e
3791.		Mecanismul de piață: entitate, structură, funcții	86.49 KB.
	Mecanismul de piață este un mecanism de interacțiune a vânzătorilor și a cumpărătorilor despre stabilirea prețurilor, a volumelor de producție, a structurii sale și a calității produselor, acesta este un mecanism de distribuire a resurselor și veniturilor pe baza legilor economice obiective.
5233.		Segroelectrice - structura proprietății și aplicații	2.33 MB.
	Segroesoelectric - dielectrice, care posedă într-o anumită interval de temperatură de polaritate spontană (spontană), adică polaritatea în absența unui câmp electric extern. Segnetoelectrics a primit numele de la numele mineral
7848.		Familie de retrovirusuri. HIV, proprietățile sale, structura antigenică. Epidemiologia și patogeneza infecției HIV, metode de diagnosticare. Probleme de tratament și prevenirea specifică a infecției cu HIV	16,75 kb.
	HIV structura antigenică a proprietăților sale. Epidemiologia și patogeneza metodelor de diagnosticare. Probleme de tratament și prevenirea specifică a acțiunilor de vicificare - Cazul terapeutic Pregătit Lector - CHEDD V. Minsk Actualizarea subiectului: Vicinfection Procesul infecțios în corpul uman cauzat de virusul HIV de imunodeficiență umană caracterizat printr-un flux lent de deteriorare a sistemelor imune și nervoase prin Dezvoltarea ulterioară în acest context de infecții oportuniste ...
3755.		Acțiuni pe numere	16.02 kb.
	Când numerele binare sunt adăugate în fiecare descărcare în conformitate cu tabelul binar de pliere, se fac două cifre ale termenilor sau două dintre aceste numere și 1, dacă există un transfer de la următoarea descărcare mai mică
10885.		Acțiuni de investigație	41,97 kb.
	În alte cazuri, atunci când accentul a fost aplicat aspectului cognitiv. Investigația, numai acele acțiuni care au servit modalități de studiere a circumstanțelor cauzei și stabilirea adevărului. Pe instrucțiunile investigatorului, procedura de acțiuni de investigație în cazul cazului în cauză considerabilă în legislația privind procedurile penale a fost înființată în cazul procedurilor sau a altor anchetatori. De regulă, se fac acțiuni de investigație privind inițiativa investigatorului sau a persoanei de anchetă producătoare.
5406.		Caracteristicile psihologice ale acțiunii de grup	16,13 kb.
	fenomenele pe care le vom fi împărțite în trei grupuri principale: caracteristicile grupului ca subiect de acțiune bazat pe identitatea grupului, caracteristicile relațiilor morale și psihologice în procesul de acțiune a grupului
533.		Combinație de factori dăunători	4,94 kb.
	Sa stabilit că toxicitatea otrăvurilor poate spori atât atunci când temperatura aerului scade. Extinderea navelor de piele și a membranelor mucoase mărește rata de absorbție a substanțelor toxice prin intermediul pielii și a tractului respirator. Consolidarea acțiunii toxice la temperaturi ridicate de aer este observată împotriva multor otrăi volatile de vapori de benzină și oxizi de mercur și altele. Motivul pentru aceasta este amplificarea proceselor de hidroliză. Otrăguri crescute pe suprafața membranelor mucoase. Schimbări în starea agregată a otrăvurilor. Cu ...
7422.		Studiul acțiunilor factorilor heliumgeticoși asupra biosistemelor	1,34 MB.
	Ca urmare a executării tezei, a fost studiată reacția granulelor Volutin asupra efectelor geo-pealofizice. Grafică, exprimând dependența de tipul de reacție a metarmaziei de la diferiți factori heliofizici. Observarea 3 a tipului de reacție de metacromasie apare adesea după 2-3 zile după maxurile AR, KR din indicii de perturbare geomagnetică. Au fost obținute dependențele de corelare a pickerilor
3643.		Principiile unghiului de acțiune. Legea în spațiu	2.96 kb.
	Aceasta este o chestiune de îmbunătățire a teritoriului pe care se utilizează ultrasunetele. Fața angajată pe teritoriul Federației Ruse este supusă unui unghi. Cetățenii Federației Ruse și care locuiesc permanent în Federația Rusă o persoană apatrid care a comis esențele Federației Ruse în conformitate cu Codul penal dacă actul executat de aceștia este recunoscut ca premiu în statul de pe teritoriul căruia i sa angajat și dacă Aceste persoane nu au fost condamnate într-un birou de stat străin. În timpul convingerii acestor persoane, ordinele nu pot depăși limita superioară a sancțiunii prin legea străinului Gosva pe teritoriul KGO a fost efectuată.
17448.		Cercetarea unei mașini de curățare vegetală a acțiunii periodice a IOC-250	364,1 kb.
	Alimentele sunt una dintre bazele din viața oamenilor ca sursă de energie pentru activitatea de viață a organismului, o persoană ar trebui să mănânce de la 1 la 5 ori pe zi. Alimentele complete ale dietei sale conține toate elementele indispensabile ale alimentelor. Acestea sunt elementele pe care alimentele ar trebui să le includă pentru a asigura funcționarea normală a corpului uman. Secțiunea Siguranța siguranței acordă o atenție deosebită tehnicii de siguranță, precum și tuturor măsurilor luate pentru ca lucrările de pe mașină studiate, aduce cât mai mult rău și pericol posibil ...

Enzime, sau enzime (de la Lat. Fermentum - Zakvaska) - de obicei molecular molecular molecular (ribozime) sau complexele lor, accelerarea (catalizării) reacțiilor chimice ale sistemelor live. Agentul reacției catalizat de enzime se numește susporile, iar substanțele rezultate sunt produse. Enzimele sunt specifice substraturilor (catalizele ATPAZ care împărtășesc numai ATP, iar kinaza fosforilazazfosforilează este fosforilază).

Activitatea enzimatică poate fi reglementată de inhibitorii de activatori (activatori - creșterea, inhibitorii sunt coborâți).

Proteina enzimeintezi sunt noribozomi, iar ARN-ul este în kernel.

Termenii "enzima" și "enzimă" au fost folosite de mult ca sinonime (primul în principal în literatura științifică rusă și germană, al doilea - în limba engleză și franceză).

Știința enzimelor este chemată enzimologiemai degrabă decât enzime (pentru a nu amesteca rădăcinile cuvintelor latine și grecești).

Istoricul studiului

Termen enzimă Propuse în discuția chimică a secolului din secolul al XVII-lea Van Gelmontompriri a mecanismului.

În con. XVIII - Nach. Secole XIX. S-a cunoscut deja că carnea este digerată de sucul gastric, acuzația de saliva acumulează acumularea de saliva. Cu toate acestea, mecanismul acestor fenomene nu era necunoscut.

În secolul al XIX-lea Louis Pasteur, studiind transformarea exedrogiei, a ajuns la concluzia că acest proces (fermentație) este catalizat de o anumită putere vitală în celulele de drojdie.

Peste o sută de ani în urmă Termeni enzimă și enzimă A reflectat diverse puncte de vedere în disputa teoretică L. Pasteras o mână, im. Berloyia. Lubiha - pe de altă parte, despre natura fermentației alcoolice. De fapt enzime (de la Lat. fermentum - Zakvaska) numită "enzime organizate" (adică microorganisme vii) și termenul enzimă (de la grec.ἐν- și ύύμη - drojdie, Zakvaska) propus în 1876 ani. Kyun pentru "enzime neorganizate" secretate de celule, de exemplu, în stomac (pepsină) sau intestine (TRIPSIN, amilază). Doi ani după moartea lui L. Pasteur B1897. Bukchner a publicat "Fermentația de alcool fără celule de drojdie", în care a arătat experimental că sucul de drojdie fără celule efectuează fermentarea alcoolului, precum și celulele de drojdie nedistructivă. În 1907, această lucrare a primit Premiul Nobel. Pentru prima dată, enzima cristalului foarte purificată (Ureaza) a fost evidențiată în 1926. Samner. În următorii 10 ani, au fost alocate mai multe enzime, iar natura proteică a enzimelor a fost în cele din urmă dovedită.

Activitatea catalitică a ARN a fost descoperită pentru prima dată în anii 1980 la Pre-RDNA Thomas Chekch, StudioussPilsingrna Winfuzoria Tetrahymena Thermophila.. Ribozymomocaelul la secțiunea de moleculă de pre-RRNA tetrahymena, genele RDNA interne de codare; Acest complot a efectuat autosplaxing, adică, ea se taie când se maturizează RRNA.

Funcții enzimatice

Enzimele sunt prezente în toate celulele vii și contribuie la transformarea unei substanțe (substraturi) la altele (produse). Enzimele acționează ca catalizatori în aproape toate reacțiile biochimice care apar în organismele vii. Până în 2013 au fost descrise mai mult de 5.000 de enzime diferite. Ei joacă un rol crucial în toate procesele de activitate vitală, direcționarea și reglementarea schimbului de substanță și organizație.

Ca toți catalizatorii, enzimele accelerează atât reacția directă, cât și inversă, scăzând energia activării procesului. Echilibrul chimic nu este deplasat direct sau în direcția opusă. O caracteristică distinctivă a enzimelor în comparație cu catalizatorii de non-discontinuitate este substraturile lor de legare constantă rezistentă cu proteină pot ajunge la 10 -10 mol / l și mai puțin. Fiecare moleculă enzimatică este capabilă să efectueze de la câteva mii la câteva milioane de operații pe secundă.

De exemplu, o moleculă enzimatică renină conținută în membrana mucoasă gastrică a provocării, aproximativ 10 6 molecule casinogene lapte în 10 minute la 37 ° C.

În același timp, eficacitatea enzimelor este semnificativ mai mare decât eficacitatea catalizatoarelor non-proteice - enzimele accelerează reacția la milioane și miliarde de ori, catalizatori ne-descoperiți - sute și mii de ori. Vedeți și enzima perfectă catalitică

Clasificarea enzimelor

În funcție de tipul de reacții catalizate, enzimele sunt împărțite în 6 clase în funcție de clasificarea ierarhică a clasificării enzimelor a fost propusă de Uniunea Internațională a Biochimiei și Biologiei Moleculare. Fiecare clasă conține subclase, astfel încât enzima este descrisă de un set de patru numere separate de puncte. De exemplu, Pepsinimet este numele UE 3.4.23.1. Primul număr este descrie în mod rude, mecanismul de reacție catalizat de enzimă:

CF 1: Oxydoreduktasecatalizând oxidarea sau recuperarea. Exemplu: Catalază, alcoolicdeeryenaz.

CF 2: Transferaza, catalizând transferul de grupări chimice cu o moleculă de substrat. Printre transferurile sunt foarte evidențiate de către celinazele care transportă grupări fosfat, de regulă, cu molecule.

KF 3: Hidrolazăcatalizând legăturile hidrolizimale. Exemplu: esterază, pepsină, tripsină, amilază, lipoproteinlipse.

KF 4: Liaza., catalizând lacrimile legăturilor chimice fără formarea de hidroliză a formării unuia dintre produse.

CF 5: Izomerază.catalizând modificările structurale sau geometrice ale moleculei de substrat.

CF 6: Ligaze.catalizând formarea de legături chimice între substraturi datorate ATP hidroliza. Exemplu: ADN polimeraza.

Oxi subcutanată - acestea sunt enzime, catalizante de oxidare și reacții de recuperare, adică. Transferul electronilor de la donator la acceptor. Oxidarea este excluderea atomilor de hidrogen din substrat, iar restaurarea este adăugarea de atomi de hidrogen la acceptor.

Oxidoreductazele includ: deshidaze, oxidaze, oxigenază, hidroxilază, peroxidază, catalază. De exemplu, referendrogenasa enzymal este o reacție la conversia alcoolului în aldehidă.

Oxi subcataze care transportă un atom de hidrogen sau electroni direct la atomii de oxigen se numesc dehidrogenaze aerobe (oxidaze), în timp ce oxidorductaza, purtarea atomului de hidrogen sau electroni de la o componentă a lanțului de încălzire a enzimelor la alta, se numește dehidrogenaze anaerobe. O variantă comună a procesului de reducere a oxidării în celule este oxidarea atomilor de hidrogen ai substratului, cu participarea la depunerea oxiului. Oxidoreductasele sunt enzime cu două componente, în care același coenzimment poate contacta diverse apopenis. De exemplu, multe oxidoreductase ca o coenzimă conțin OED și NADP. La sfârșitul unei numeroase clase de transmitere oxi (în 11 poziții), sunt situate enzimele de catalație și peroxidază. Dintre întregul număr de proteine \u200b\u200bperoxisis, până la 40% sunt în catalază. Catalază și peroxidază împărțit peroxid de hidrogen în următoarele reacții: H2O2 + H2O2 \u003d O2 + 2N2O H2O2 + HO-R - OH \u003d O \u003d R \u003d O + 2H2O din aceste ecuații devin imediat vizibile atât o analogie, cât și o diferență semnificativă între aceste reacții și enzime.. În acest sens, despărțirea deletelase a peroxidului de hidrogen este un caz special de reacție de peroxidază, atunci când peroxidul de hidrogen servește ca substrat și acceptorul în prima reacție.

Transferaza - o clasă separată de enzime care catalizând transferul grupărilor funcționale și a reziduurilor moleculare de la o moleculă la alta. Distribuite pe scară largă în organisme de plante și animale, participă la transformarea carbohidraților, lipidelor, nucleelor \u200b\u200bși aminoacizilor.

Reacțiile catalizate de transfer, în cazul general arată astfel:

A-X + B ↔ A + B-X.

Moleculă A.aici acționează ca donator al grupului de atomi ( X.) și molecule B.este un acceptor de grup. Adesea, o proeminență de inteligență ca donator în astfel de reacții de transfer. Multe dintre reacția catalizată prin transfer sunt reversibile. Denumirile sistematice ale enzimelor de clasă sunt formate conform schemei:

"Donator: Acceptor + Group + transferaza».

Sau un pic mai multe nume generale sunt utilizate atunci când numele enzimei este inclus în numele fie al donatorului, fie al acceptorului de grup:

"Donor + Group + transferaza"Sau" Acceptor + Group + transferaza».

De exemplu,ază grupul de coolpic acid moleculic, cateHol-O-metiltransferatsospherisminders permanent al grupării transportatorului is-adenosilmetionină pe un inel benzenic de clopoturi diferite, aguetil-acetiltransferazerosperrositis o grupare acetilă din acetil coenzima un Nagiston în procesul de activare a transcripției de activare.

În plus, enzimele de 7 subgrupransferase care transportă reziduul acidului fosforic, utilizând grupul de fosfat de fosfat, se numește adesea kinaze; Aminotransferaza (6 subgrupuri) numite adesea transaminaze

Hidrolază (CF3) este o clasă de comunicare fluorescentă de catalizare. Tipul general de reacție catalizat de hidrolază arată astfel:

A-B + H20 → A-OH + B-H

Denumirea sistematică hidrollase include numele este divizatsubstrat. urmată de adăugarea -Hidolaza.. Cu toate acestea, de regulă, în titlul trivial, cuvântul hidrollază este redus și numai sufixul "-AZ" rămâne.

Cei mai importanți reprezentanți

Esteraza: nuclează, fosfodiesterază, lipază, fosfata;

Glicozidaze: amilază, lizozim, etc.;

Proteaze: Tringsin, Chymotypsin, Elastază, Trombină, Renin, etc.;

Hidrolază anhidridă acidă (Heliac, GTFaz)

Fiind catalizatori, enzimele accelerează atât reacția directă, cât și reacția inversă, de exemplu, legăturile sunt capabile de catalizare și reacție inversă - conexiuni pentru duble legături.

Liaza. - o clasă separată de enzime, reacții de catalizare de ruptură non-hidrolitică și non-oxidativă a diferitelor obligațiuni chimice ( C-c., C-o., C-n., C-S. și alte) substrat, reacții reversibile de formare și rupere a legăturilor duble, însoțite de scindarea sau adăugarea de grupe de atomi la locul său, precum și formarea de structuri ciclice.

În general, numele enzimelor se formează conform schemei " substrat. + Liaza. " Cu toate acestea, mai des în titlu ține cont de subclasa enzimei. Coloanele diferă de alte enzime din aceste două substraturi sunt implicate în reacțiile catalizate într-o singură direcție și numai una în reacția inversă. În numele enzimei, există cuvinte "decarboxilază" și "aldolaza" sau "Liaza" (decarboxilază piruvat, oxalat-decarboxilază, oxaloacetat decarboxilază, treonină-aldolaza, fenilserin-aldolaza, izocitrat Liaza, Alanin Liaza, ATP-citrat Liaza și colab.), și pentru enzime, reacții de scindare a apei catalizante din substrat - "deshidrates" (carbonat dehidrat, citrat dehidrat, serină deshidrati etc.). În cazurile în care a fost detectată numai reacția inversă sau această direcție în reacții este mai în mod substanțial, cuvântul "sintază" (sintaxă sinteză, 2-izopropilmel-sintetază, citrat, hidroximetiluutar-co-sintazis etc. este tăiat Numele enzimelor..

Exemple: Hisdidhecarboxilază, fumaratehidrat.

Izomerază. - enzime, transformări catalizante (racemic sau epimerizare). Catalizări de izaterie, similare cu următoarele: A → B, unde B este un izomer A.

În numele enzimei există un cuvânt " rATSUMAZA."(Alanin-Racecazaza, metionină-racemaza, hidroxiprolină-racemaza, lactat-racemaza etc.)," epimaza."(Almose-1-Epimerase, Ribuloseofosfat-4-Epimemesis, UDF Glucuronate-4-Epimesas, etc.)," izomerază."(Ribosofosfat-izomerază, xiloză-aisomerază, fosfat-izomerază de glucozamină, Enoyo-Soo Isomeraz, etc.)," mutaza."(Mutata de mutază de fosfoglicerat, Mutazis Methilaspartate, Fosfoglucorcomuutazai Dr.).

Ligază (Lat. ligāre. - SEW, Connect) - enzimă, compus catalizator de două molecule pentru a forma o nouă legătură chimică ( libutori ). În același timp, un grup chimic mic de la una dintre molecule are loc, de obicei, (hidroliză).

Ligazele se referă la enzimele EC6.

În biologia moleculară a subclasa Ligazei 6.5 este clasificată pe ligazele ARN și pe ligazele ADN.

ADN LIGASE

ADN LIGASE TRANSPORT REPARAȚIADANK

ADN LIGASE - enzimele (CE 6.5.1.1), catalizate de o stagnare a acoperișului rădăcinii antreprenorilor, reparațiilor. Ele formează poduri de fosfodiector între 5 "-fosforile și 3" -Gidroxil grupări de discontinuități de seasinucleotidice învecinate ale pauzei ADN sau între două molecule ADN. Pentru formarea acestor poduri, ligazele utilizează o conexiune energetytrolizare-pirofosforilială. Una dintre cele mai frecvente enzime disponibile în comerț - ADN ligasebacteriofagat4.

Mamammine ADN ligaze

Mamifere de clasă trei tipuri principale de ligaze ADN.

ADN LIGASE I Fragmente de lignifice Protejarea lanțului ADN Khodogenic și participă la repararea exciziei.

ADN LIGASE III într-un complex cu proteină XRCC1 are o reparări de vaccizare în recombinare.

ADN LIGASE IV în complexul cu XRCC4TIONizează etapa finală a aderării la capăt non-homo-omologă - NHEJ) a lacunelor de ADN. De asemenea, este necesară recombinarea cu enzimategloglobulină V (D) j.

Anterior, a fost izolat un alt tip de Ligaza - ADN Ligaza II, care a fost mai târziu recunoscut ca un artefact de proteine \u200b\u200bizolate, și anume produsul Ligazei ADN proteolyse III.

Acorduri de nume enzimă

De obicei, enzimele sunt numite tipul de reacție catalizată, adăugând sufix -AZA. la numele substratului ( de exemplu, enzima de lactoză implicată în transformare). Astfel, diverse enzime care efectuează o funcție va fi același nume. Astfel de enzime diferă în alte proprietăți, de exemplu, prin optimafă (fosfatază alcalină) sau localizarea în celulă (faza membraneată).

Structura și mecanismul de acțiune a enzimelor

Activitatea enzimelor este determinată de structura lor tridimensională.

Ca toate proteinele, enzimele sunt sintetizate ca un lanț liniar de aminoacizi, care este pliat într-un anumit mod. Fiecare secvență de aminoacizi este răcită de un mod special, iar molecula rezultată (proteina globulară) are proprietăți unice. Mai multe lanțuri de proteine \u200b\u200bpot fi combinate într-un complex de proteine. Structurile luate sunt distruse atunci când sunt încălzite sau expuse la anumite substanțe chimice.

Enzime de centru active

Studiul mecanismului de reacție chimică catalizat de enzima, împreună cu definiția produselor intermediare și finale în diferite etape ale reacției, implică cunoașterea exactă a geometriei structurii terțiare a enzimei, natura grupurilor funcționale de Eggles care asigură specificitatea acțiunii și a activității catalitice ridicate pe DVTSubstrat, precum și natura chimică a zonei (secțiunilor) moleculei enzima care asigură o viteză de reacție catalitică ridicată. De obicei, moleculele de substrat implicate în reacțiile enzimatice în comparație cu moleculele enzimatice au dimensiuni relativ mici. Astfel, în formarea complexelor substratului enzimatic în interacțiune chimică directă, intrarea numai a fragmentelor limitate ale secvenței de aminoacizi a lanțului polipeptidic - "centrul activ" - o combinație unică de resturi de aminoacizi în molecula enzimatică, oferind interacțiuni directe cu molecula de substrat și participă direct la actul de cataliză.

În centrul activ, este deosebit de distins:

centrul catalitic - interacționând direct chimic cu substratul;

centrul de legare (contactați sau "Anchor" Teren de joacă) - Furnizarea de afinitate specifică pentru substrat și formează un complex complex de substrat.

Pentru a cataliza reacția, enzima trebuie să contacteze unul sau mai multe substraturi. Lanțul proteic al enzimei este prăbușit astfel încât slotul să fie format pe suprafața globului sau substraturile sunt aplicate. Această zonă se numește un situs de legare a substratului. De obicei, coincide cu centrul activ al enzimei sau este aproape de el. Unele enzime conțin, de asemenea, situsuri de legare a cofactorului de ioni de metal.

Enzima care se conectează cu substrat:

curăță substratul din apă "blănuri"

există o moleculă de substrat care reacționează în spațiu necesar pentru reacție

se pregătește pentru reacție (de exemplu polarizează) moleculele substraturilor.

De obicei, adăugarea enzimei la substrat are loc datorită legăturilor ionice sau hidrogenului, rareori - datorită covalentăi. La sfârșitul reacției, produsul (sau produsele) este separat de enzimă.

Ca rezultat, enzima reduce energia de activare a reacției. Acest lucru se datorează faptului că în prezența enzimei reacția se află pe o altă cale (de fapt, se produce o altă reacție), de exemplu:

În absența unei enzime:

În prezența enzimei:

• AF + B \u003d AVF

  AVF \u003d AV + F

În cazul în care și substraturi, AV este un produs de reacție, F - enzimă.

Enzimele nu pot furniza în mod independent reacții endergonice de energie (pentru fluxul de energie este necesară). Prin urmare, enzimele care efectuează astfel de reacții se pot potrivi cu reacții de exerciții care sunt evidențiate cu o cantitate mai mare de energie. De exemplu, reacțiile de sinteză evocă biopolimeric cu reacția Tidrolisatf.

Pentru centrele active ale unor enzime, fenomenul de cooperare este caracteristic.

Specificitate

Enzimele prezintă, de obicei, specificitate ridicată în raport cu substraturile lor (specificitatea substratului). Acest lucru se realizează prin complementaritatea parțială a formei, distribuția încărcăturilor și zonele hidrofobe pe molecula de substrat și în centrul legării substratului pe enzimă. Enzimele demonstrează, de obicei, un nivel ridicat de stereospecif (formează doar unul dintre stereoizomerul posibil ca substrat ca substrat sau este utilizat ca un substrat doar un stereoizomer), recioelecctivitate (formată sau rupeți legătura chimică numai într-una din pozițiile posibile ale Substrat) și chimoselectivitate (doar o singură cataliză a reacției chimice a mai multor condiții posibile pentru aceste condiții). În ciuda nivelului general ridicat de specificitate, gradul de substrat și specificitatea de reacție a enzimelor pot fi diferite. De exemplu, endopepidaztitripsinizarea legăturii peptidice numai după pasagininillizină, dacă nimi nu trebuie să fie prolină, applia este mai puțin specifică și poate rupe relația peptidică după mulți aminoacizi.

În 1890, Emil a pescuit că specificitatea enzimelor este determinată de corespondența exactă a formei enzimelor și a substratului. O astfel de presupunere se numește modelul "Castelul cheie". Enzima este conectată la substrat cu formarea unui complex de substrat de enzime de scurtă durată. Cu toate acestea, deși acest model explică specificitatea ridicată a enzimelor, nu explică fenomenul de stabilizare a stării de tranziție, care este observată în practică.

Modelul de conformitate indus

În 1958, Deniel a clasificat modificarea modelului "castel-cheie". Enzimele nu sunt în principal rigide și molecule flexibile. Centrul activ al enzimei poate schimba conformația după legarea substratului. Grupurile laterale de aminoacizi ale centrului activ au o astfel de poziție care permite enzimei să-și îndeplinească funcția catalitică. În unele cazuri, molecula de substrat modifică, de asemenea, conformația după legarea în centrul activ. Spre deosebire de modelul "castel-cheie", un model de conformitate indus explică nu numai specificitatea enzimelor, ci și stabilizarea stării de tranziție. Acest model a fost numit "mănușă de mână".

Modificări

Multe enzime după sinteza lanțului proteic suferă modificări, fără de care enzima nu își prezintă pe deplin activitatea. Astfel de modificări sunt numite modificări post-traducere (procesare). Unul dintre cele mai frecvente tipuri de modificări este adăugarea de grupări chimice la reziduurile laterale ale lanțului polipeptidic. De exemplu, adăugarea de reziduu de acid fosforic se numește fosforilare, este catalizată de enzime kinază. Multe enzime eucariota sunt glicozilate, adică modificate de oligomeri de natură carbohidrată.

Un alt tip comun de modificare a posttransmisiei este împărțirea lanțului polipeptidic. De exemplu, chymotypsina (protează, care participă la un uscător) este obținută prin părăsirea complotului polipeptidic din Chymotypsinogen. HymmotyGenogen este un predecesor inactiv al chymottrypsinului și este sintetizat de JigsAler. Forma inactivă este transportată de corelină, unde se transformă în Chymotypsin. Un astfel de mecanism este necesar pentru a evita despicarea pancreasului și a altor țesuturi înainte de a intra în enzima în stomac. Predecesorul inactiv al enzimei este numit și "Iarnă".

Cofactori enzimes.

Unele enzime efectuează singure o funcție catalitică, fără nici o componentă suplimentară. Cu toate acestea, există enzime care sunt necesare pentru punerea în aplicare a catalizei, a componentelor nerecuperate. Cofactorii pot fi atât molecule anorganice (ioni metalici, clustere de fier-sulf etc.), și organice (de exemplu, Flaviniligim). Clădiri organice, ferm legate de enzimă, sunt numite și grupuri protetice. Calculatoarele ecologice, capabile să separe enzima, se numesc coecmente.

O enzimă care necesită un cofactor pentru manifestarea activității catalitice, dar nu este asociată cu ea, numită enzima APH. Enzima APH în complexul cu cofatul este numită Holo-enzima. Cele mai multe cofactori sunt asociate cu o enzimă cu interacțiuni non-covalente, dar destul de puternice. Există astfel de grupări protetice care sunt asociate cu o enzimă covalent, de exemplu, tiaminephosfat în piruvat dehidrogenază.

Reglementarea enzimelor

Unele enzime au locuri de legare a moleculelor mici, ele pot fi substraturi sau produsele calea metabolică, care intră în enzime. Acestea reduc sau sporesc activitatea enzimei, ceea ce creează o oportunitate de feedback.

Inhibarea produsului finit

Calea metabolică - lanțul de reacții enzimatice consecutive. Adesea produsul final al căii metabolice este un inhibitor enzimatic care accelerează prima dintre reacțiile acestei căi metabolice. Dacă produsul final este prea mult, atunci acționează ca un inhibitor pentru prima enzimă și, dacă după acest produs final a devenit prea mic, atunci prima enzimă este activată din nou. Astfel, inhibarea produsului final în conformitate cu principiul unei metode negative de feedback de suportizare (constanța relativă a condițiilor mediului intern al corpului).

Efectul condițiilor de mediu asupra activității enzimatice

Activitatea enzimelor depinde de condițiile din celulă sau de subsiunea corpului, de aciditatea mediului, temperatura, concentrația sărurilor dizolvate (puterea ionică a soluției) etc.

Forme multiple de enzime

Formele multiple de enzime pot fi împărțite în două categorii:

Izoenzime.

De fapt forme multiple (TRUE)

Izoenzime. - Acestea sunt enzimele a căror sinteză este codificată de diferite gene, au o structură primară diferită și proprietăți diferite, dar ele catalizează aceeași reacție. Tipuri de izoenzime:

Organ - enzime de ficat și mușchi de glicoilizare.

Celular - Malaladhidrogenazcitoplasmic și mitocondrial (enzime diferite, dar catalizează aceeași reacție).

Hybrid - enzimele cu o structură cuaternară sunt formate ca urmare a legării neconvertite a subunităților individuale (lactat dehidrogenază -4 subunități 2).

Mutant - sunt formate ca urmare a unei singure mutații a genei.

Almoferele sunt codificate de diferite alele ale aceleiași gene.

De fapt mai multe forme (Adevărat) este enzimele a căror sinteză este codificată de aceeași alelă a aceleiași gene, au aceeași structură primară și proprietăți, dar după sinteza pe ribosomaconă, modificările sunt supuse și devin diferite, deși catalizează aceeași reacție.

Izoenzimele sunt diferite la nivel genetic și diferă de secvența primară, iar formele multiple adevărate devin diferite în nivelul post-traducerii.

Sensul medical

Relația dintre enzimele și bolile metabolice ereditare a fost înființată pentru prima dată de A. Garrod în anii 1910. Garrod numite boli asociate cu defectele enzimatice, "erori metabolice congenitale".

Dacă o mutație apare într-o genă care codifică o anumită enzimă, o secvență de aminoacizi a enzimei se poate schimba. În același timp, ca urmare a majorității mutațiilor, activitatea catalitică scade sau dispare complet. Dacă organismul primește două astfel de gene mutante (unul de la fiecare dintre fiecare dintre părinți), organismul încetează să mai meargă, ceea ce catalizează această enzimă. De exemplu, apariția de albinos este asociată cu încetarea producției de enzime tirozinazei, care este responsabilă pentru una dintre etapele sintezei pigmentului întunecat a melaninei. Fenilchetonurium - cu o activitate redusă sau absentă a enzimei fenilalaninei enzimei -4-hidroxilază enzimă în ficat.

Cunoscute în prezent sute de boli ereditare asociate cu defectele enzimatice. Metodele de tratare și prevenire a multor afecțiuni au fost dezvoltate.

Uz practic

Enzimele sunt utilizate pe scară largă în economia națională - alimente, industria textilă, în farmacologie și medicină. Majoritatea medicamentelor afectează procesele enzimatice din organism, lansarea sau suspendarea anumitor reacții.

Chiar și mai larg folosind enzime în cercetarea științifică și medicamente.

Enzime, substanțe organice de natură proteică, care sunt sintetizate în celule și măresc reacția care curge în ele, fără a fi supusă unor transformări chimice. Substanțele care au un efect similar există în natură neînsuflețită și se numesc catalizatori.

Enzime (din lat. Fermentația - fermentarea, curse) sunt uneori numite enzime (din grecesc en - în interior, Zyme - Zervaska). Toate celulele vii conțin un set foarte mare de enzime, a căror activitate catalitică depinde de funcționarea celulelor. Aproape fiecare dintre numeroasele reacții diverse care apar în celulă necesită participarea unei enzime specifice. Studiul proprietăților chimice ale enzimelor și reacțiilor catalizate este angajat în zona specială și foarte importantă a biochimiei - enzimologie.

Multe enzime sunt într-o celulă într-o stare liberă, fiind pur și simplu dizolvate în citoplasmă; Altele sunt asociate cu structuri complexe foarte organizate. Există enzime, situate în mod normal în afara celulei; Astfel, enzimele catalizând scindarea amidonului și a proteinelor sunt secretate de pancreas în intestin. Enzime de secrete și multe microorganisme.

Enzime Action

Enzimele implicate în procesele fundamentale de conversie a energiei, cum ar fi divizarea zaharurilor, formarea și hidroliza compusului de înaltă energie a trifosfatului de adenozină (ATP), sunt prezente în celulele de toate tipurile - animale, plante, bacteriene. Cu toate acestea, există enzime care se formează numai în țesuturile anumitor organisme.

Astfel, enzimele implicate în sinteza celulozei se găsesc în legume, dar nu în celulele animale. Astfel, este important să se facă distincția între enzimele și enzimele universale specifice anumitor tipuri de celule. În general, cu cât mai multă celulă este specializată, cu atât este mai mare probabilitatea ca acesta să sintetizeze setul de enzime necesare pentru a efectua o anumită funcție celulară.

Caracteristica enzimelor este că au specificitate ridicată, adică, pot accelera o singură reacție sau reacția de același tip.

În 1890, E. Fisher a sugerat că această specificitate se datorează unei forme speciale a unei molecule enzimatice, care corespunde exact forma unei molecule de substrat. Această ipoteză a primit numele "cheie și blocare", unde cheia este comparată cu substratul și castelul cu enzima. Ipoteza citește: substratul vine la enzimă, deoarece cheia se potrivește cu castelul. Selectivitatea enzimei este legată de structura centrului său activ.

Activitatea enzimatică

În primul rând, temperatura enzimei afectează temperatura. Cu o creștere a temperaturii, rata de reacție chimică crește. Viteza moleculelor crește, ele apar mai multe șanse să se confrunte reciproc. În consecință, probabilitatea ca reacția dintre ele să crească. Temperatura care asigură cea mai mare activitate a enzimei este optimă.

În afara temperaturii optime, viteza de reacție scade datorită denaturației proteinelor. Când temperatura scade, rata de reacție chimică scade, de asemenea. În acel moment, când temperatura atinge punctul de îngheț, enzima este inactivată, dar nu denaturată.

Clasificarea enzimelor

În 1961, a fost propusă o clasificare sistematică a enzimelor pe 6 grupe. Dar numele enzimelor au fost foarte lungi și dificile în pronunție, astfel încât enzimele sunt obișnuite să fie numite cu ajutorul numelor de lucru. Numele de lucru constă în numele substratului, care este valabil pentru enzimă și la sfârșitul "Aza". De exemplu, dacă substanța este lactoză, adică zahărul din lapte, apoi lactaza este o enzimă care o convertește. Dacă zaharoză (zahăr obișnuit), atunci enzima care se împarte este zahărul. În consecință, enzimele care împărtășesc proteine \u200b\u200bsunt numite proteinaze.

· Structura și mecanismul de acțiune enzime · Multiple forme de enzime · Semnificație medicală · Utilizare practică · Note · Literatură și Middot

Activitatea enzimelor este determinată de structura lor tridimensională.

Ca toate proteinele, enzimele sunt sintetizate ca un lanț liniar de aminoacizi, care este pliat într-un anumit mod. Fiecare secvență de aminoacizi este răcită de un mod special, iar molecula rezultată (proteina globulară) are proprietăți unice. Mai multe lanțuri de proteine \u200b\u200bpot fi combinate într-un complex de proteine. Structura terțiară a proteinelor este distrusă atunci când este încălzită sau expusă la anumite substanțe chimice.

Enzime de centru active

Studiul mecanismului de reacție chimică catalizat de enzima, împreună cu determinarea produselor intermediare și finale în diferite etape ale reacției implică cunoașterea exactă a geometriei structurii terțiare a enzimei, natura grupurilor funcționale de Molecula sa, oferind specificitate și activitate catalitică ridicată pe acest substrat și, pe lângă această caracteristică chimică a moleculelor enzimatice ale site-ului (secțiuni), care asigură o viteză mare de reacție catalitică. De obicei, moleculele de substrat implicate în reacțiile enzimatice în comparație cu moleculele enzimatice au dimensiuni relativ mici. Astfel, în formarea complexelor substratului enzimatic în interacțiune chimică directă, intrarea numai a fragmentelor limitate ale secvenței de aminoacizi a lanțului polipeptidic - "centrul activ" - o combinație unică de resturi de aminoacizi în molecula enzimatică, oferind interacțiuni directe cu molecula de substrat și participă direct la actul de cataliză.

În centrul activ, este deosebit de distins:

• centrul catalitic - interacționând direct chimic cu substratul;
• centrul de legare (contactați sau "Anchor" Teren de joacă) - Furnizarea de afinitate specifică pentru substrat și formează un complex complex de substrat.

Pentru a cataliza reacția, enzima trebuie să contacteze unul sau mai multe substraturi. Lanțul proteic al enzimei este prăbușit astfel încât slotul să fie format pe suprafața globului sau substraturile sunt aplicate. Această zonă se numește un situs de legare a substratului. De obicei, coincide cu centrul activ al enzimei sau este aproape de el. Unele enzime conțin, de asemenea, situsuri de legare a cofactorului sau ioni metalici.

Enzima care se conectează cu substrat:

• curăță substratul din apă "blănuri"
• există o moleculă de substrat care reacționează în spațiu necesar pentru reacție
• se pregătește pentru reacția (de exemplu, polarizează) moleculele de substrat.

De obicei, adăugarea enzimei la substrat are loc datorită legăturilor ionice sau hidrogenului, rareori - datorită covalentăi. La sfârșitul reacției, produsul (sau produsele) este separat de enzimă.

Ca rezultat, enzima reduce energia de activare a reacției. Acest lucru se datorează faptului că în prezența enzimei reacția este pe o altă cale (cealaltă reacție are loc de fapt), de exemplu:

În absența unei enzime:

• A + B \u003d AV

În prezența enzimei:

• A + F \u003d AF
• AF + B \u003d AVF
• AVF \u003d AV + F

În cazul în care și substraturi, AV este un produs de reacție, F - enzimă.

Enzimele nu pot furniza în mod independent reacții endergonice de energie (pentru fluxul de energie este necesară). Prin urmare, enzimele care efectuează astfel de reacții se pot potrivi cu reacții de exerciții care sunt evidențiate cu o cantitate mai mare de energie. De exemplu, reacțiile de sinteză a biopolimerului sunt adesea conjugate cu un răspuns al hidrolizei ATP.

Pentru centrele active ale unor enzime, fenomenul de cooperare este caracteristic.

Specificitate

Enzimele prezintă, de obicei, specificitate ridicată în raport cu substraturile lor (specificitatea substratului). Acest lucru se realizează prin complementaritatea parțială a formei, distribuția încărcăturilor și zonele hidrofobe pe molecula de substrat și în centrul legării substratului pe enzimă. Enzimele demonstrează, de obicei, un nivel ridicat de stereospecif (formează doar unul dintre stereoizomerul posibil ca substrat ca substrat sau este utilizat ca un substrat doar un stereoizomer), recioelecctivitate (formată sau rupeți legătura chimică numai într-una din pozițiile posibile ale Substrat) și chimoselectivitate (doar o singură cataliză a reacției chimice a mai multor condiții posibile pentru aceste condiții). În ciuda nivelului general ridicat de specificitate, gradul de substrat și specificitatea de reacție a enzimelor pot fi diferite. De exemplu, tripsina endopepidază sparge o legătură peptidică numai după arginină sau lizină, dacă nims nu trebuie să fie prolină, iar Pepsin este mult mai puțin specific și poate rupe comunicarea peptidică, urmând mulți aminoacizi.

Model "Castelul cheie"

În 1890, Emil Fisher a sugerat că specificitatea enzimelor este determinată de corespondența exactă a formei enzimelor și a substratului. O astfel de presupunere se numește modelul "Castelul cheie". Enzima este conectată la substrat cu formarea unui complex de substrat de enzime de scurtă durată. În același timp, în ciuda faptului că acest model explică specificitatea ridicată a enzimelor, aceasta nu explică fenomenul de stabilizare a stării de tranziție, care este observată în practică.

Modelul de conformitate indus

În 1958, Denel Koshland a sugerat o modificare a modelului "castel-cheie". Enzimele nu sunt în principal rigide și molecule flexibile. Centrul activ al enzimei poate schimba conformația după legarea substratului. Grupurile laterale de aminoacizi ale centrului activ au o astfel de poziție care permite enzimei să-și îndeplinească funcția catalitică. În unele cazuri, molecula de substrat modifică, de asemenea, conformația după legarea în centrul activ. Spre deosebire de modelul "castel-cheie", un model de conformitate indus explică nu numai specificitatea enzimelor, ci și stabilizarea stării de tranziție. Acest model a fost numit "mănușă de mână".

Modificări

Multe enzime după sinteza lanțului proteic suferă modificări, fără de care enzima nu își prezintă pe deplin activitatea. Astfel de modificări sunt numite modificări post-traducere (procesare). Unul dintre cele mai frecvente tipuri de modificări este adăugarea de grupări chimice la reziduurile laterale ale lanțului polipeptidic. De exemplu, adăugarea de reziduu de acid fosforic se numește fosforilare, este catalizată de enzime kinază. Multe enzime eucariota sunt glicozilate, adică modificate de oligomeri de natură carbohidrată.

Un alt tip comun de modificare a posttransmisiei este împărțirea lanțului polipeptidic. De exemplu, chymottrypsina (protează, participantă la digestie) se obține prin lăsarea porțiunii polipeptidice din Chymotypsinogen. HymptyGenogen este un predecesor inactiv al chymottrypsinului și este sintetizat în pancreas. Forma inactivă este transportată în stomac, unde se transformă în Chymotypsin. Un astfel de mecanism este necesar pentru a evita despicarea pancreasului și a altor țesuturi înainte de a intra în enzima în stomac. Predecesorul inactiv al enzimei este numit și "Iarnă".

Cofactori enzimes.

Unele enzime efectuează singure o funcție catalitică, fără nici o componentă suplimentară. Cu toate acestea, există enzime care sunt necesare pentru punerea în aplicare a catalizei, a componentelor nerecuperate. Coamele pot fi atât molecule anorganice (ioni metalici, clustere de fier-sulf etc.) și organice (de exemplu, flavină sau bijuterie). Clădiri organice, ferm legate de enzimă, sunt numite și grupuri protetice. Calculatoarele ecologice, capabile să separe enzima, se numesc coecmente.

O enzimă care necesită un cofactor pentru manifestarea activității catalitice, dar nu este asociată cu ea, numită enzima APH. Enzima APH în complexul cu cofatul este numită Holo-enzima. Majoritatea cofactorilor sunt asociate cu enzima cu interacțiuni non-covalente, dar destul de puternice. Există astfel de grupări protetice care sunt asociate cu o enzimă covalent, de exemplu, tiaminephosfat în piruvat dehidrogenază.

Reglementarea enzimelor

Unele enzime au locuri de legare a moleculelor mici, ele pot fi substraturi sau produsele calea metabolică, care intră în enzime. Acestea reduc sau sporesc activitatea enzimei, ceea ce creează o oportunitate de feedback.

Inhibarea produsului finit

Calea metabolică - lanțul de reacții enzimatice consecutive. Adesea produsul final al căii metabolice este un inhibitor de enzime care accelerează prima reacție a acestei căi metabolice. Dacă produsul final este prea mult, atunci acționează ca un inhibitor pentru prima enzimă și, dacă după acest produs final a devenit prea mic, atunci prima enzimă este activată din nou. Astfel, inhibarea produsului final în conformitate cu principiul feedback-ului negativ este o metodă importantă de menținere a homeostaziei (constanța relativă a condițiilor mediului interior al corpului).

Efectul condițiilor de mediu asupra activității enzimatice

Activitatea enzimelor depinde de condițiile din celulă sau de subsiunea corpului, de aciditatea mediului, temperatura, concentrația sărurilor dizolvate (puterea ionică a soluției) etc.