Predavanje 15. Enzimi: struktura, svojstva, funkcije.

Plan predavanja:

1. Opće karakteristike enzima.

2. Struktura enzima.

3. Mehanizam enzimske katalize.

4. Svojstva enzima.

5. Nomenklatura enzima.

6. Klasifikacija enzima.

7. Isoenms

8. Kinetika enzimskih reakcija.

9. Jedinice za mjerenje enzimske aktivnosti

1. Opće karakteristike enzima.

U normalnim fiziološkim uvjetima biohemijskim reakcijama u tijelu telo s velikim brzinama, koje osiguravaju biološki proteinski katalizatori - enzimi.

Studija enzimologije bavi se studijom, naukom o enzimima (enzimima), specifičnim proteinima - katalizatorima, sintetizirane bilo koje žive ćelije i aktiviraju različite biohemijske reakcije u tijelu. Neke ćelije mogu sadržavati do 1000 različitih enzima.

2. Struktura enzima.

Enzimi su proteini s visokom molekularne težine. Kao i svi proteini, enzimi imaju primarni, sekundarni, tercijarni i kvartarni nivoi organizacije molekula. Primarna struktura To je sekvencijalni spoj aminokiselina i zbog nasljednih karakteristika tijela, upravo je to karakterizira pojedinačna svojstva enzima. Sekundarna struktura enzimi su organizirani u obliku Alpha spirala. Tercijarna struktura Ima oblik globula i sudjeluje u formiranju aktivnih i drugih centara. Mnogi enzimi imaju kvaternarna struktura a oni su udruženje nekoliko podjedinica, od kojih svaka odlikuje tri nivoa organizacije molekula različitih jedni od drugih, kako u kvalitetnim i kvantitativnim omjerima.

Ako su enzimi predstavljeni jednostavnim proteinima, i.e. sastoji se samo od aminokiselina, nazivaju se jednostavnim enzimima. Jednostavni enzimi uključuju Pepsin, amilaza, lipaze (gotovo sve GI enzime).

Kompleksni enzimi sastoje se od dijelova proteina i pražnjenja. Pozvan je proteinski dio enzima - apofement, Ne-radnik - koherentno. Koenzim sa oblikom apunimenta holoferment. Koenzim se može povezati na dio proteina ili samo u trenutku reakcije ili se objediniti jedni za drugima sa konstantnom izdržljivom vezom (tada se naziva ne-otkrivenim dijelom - naziva se ne-otkriveni dio - prostTic Group). U svakom slučaju, ne-diskretne komponente su izravno uključene u hemijske reakcije interakcijom sa supstratom. Izbori mogu biti zastupljeni:

Nukleozidtriphosfate.

Minerali (cink, bakar, magnezijum).

Aktivni oblici vitamina (B 1 dio su enzima - Decarboxylase, u 2 - ulazi u dehidrogenazu, u 6 - ulazi u transferse).

Glavne funkcije koenzima:

Sudjelovanje u činu katalize.

Kontakt između enzima i podloge.

Stabilizacija apofergeta.

Apoferment, zauzvrat poboljšava katalitičku aktivnost ne-pilećeg dijela i određuje specifičnost djelovanja enzima.

U svakom enzimu postoji nekoliko funkcionalnih centara.

Aktivni centar - Zona molekula enzima, koja posebno komunicira sa supstratom. Aktivni centar zastupa funkcionalne grupe od nekoliko ostataka aminokiselina, upravo je prilog i hemijsku transformaciju supstrata.

Alosterični centar Ili regulatorno je zona enzima odgovorna za prilog aktivatora i inhibitora. Ovaj centar je uključen u regulaciju enzimske aktivnosti.

Ovi centri nalaze se na različitim dijelovima molekule enzima.

Prva enzimska reakcija padavina Storch Malta istraživala je domaći naučnik K. Menten je razvio teoriju enzimske katalize. Sumner je prvi put dodijelio pročišćeni lijek enzima za ureza u kristalnom stanju. Merrifield je uspio implementirati umjetnu sintezu enzima RNA-ASE.

Dijelite rad na društvenim mrežama

Ako ovaj posao ne pojavi na dnu stranice, postoji popis sličnih radova. Možete koristiti i tipku za pretraživanje.

sažetak

Struktura, svojstva i mehanizam enzimske akcije

Kratka istorija enzimologije

Eksperimentalna studija enzima u 19. stoljeću poklopila se s proučavanjem procesa fermentacije kvasca, što se odrazilo na uvjeti "enzimi" i "enzimi". Enzimi imena nastala je iz latinske riječi fermentacije - fermentacija. Pojamni enzimi su se dogodili iz koncepta en Zyme - od kvasca. U početku su ta imena dobila različito značenje, ali trenutno su sinonim.

Prva enzimska reakcija padavina Storch Malta istraživala je domaći naučnik K.S. Kirchhoff 1814. godine. Nakon toga su napravljeni pokušaji da izdvaja enzime od ćelija kvasca (E. Buchner, 1897). Na početku dvadesetog vijeka, L. Michaelis i M. Menten razvili su teoriju enzimske katalize. 1926. D. Samner prvi je dodijelio pročišćeni enzim droge Urease u kristalnom stanju. 1966. godine, B. Merrifield uspio je izvršiti umjetnu sintezu enzima RNA-ASE-a.

Struktura enzima

Enzimi su visoko specijalizirani proteini koji mogu podići reakcijsku stopu živih organizama. Enzimi - biološki katalizatori.

Svi enzimi su proteini, u pravilu, globularni. Mogu se odnositi na jednostavne i složene proteine. Proteinski dio enzima može se sastojati od jednog polipeptidnog lanca - monomerni proteini - enzimi (na primjer, pepsin). Brojne enzime su oligomerni proteini, uključuju nekoliko proteera ili podjedinica u svom sastavu. Proteters, kombiniranje u oligomerijsku strukturu, povezani su spontano krhkim ne-kovalentnim obveznicama. U procesu udruživanja (saradnja), nastaju strukturne promjene u pojedinim proteerima, kao rezultat toga što se aktivnost enzima primjetno povećava. Odvajanje (disocijacija) proteka i njihove sindikata u oligomerni protein je mehanizam za regulisanje aktivnosti enzima.

Podjedinje (protei) u oligomerima mogu biti identični ili različiti od primarne - tercijarne strukture (konformacije). U slučaju spoja raznih proteerina, u oligomeričnoj strukturi enzima javlja se više oblika istog enzima -isoenms.

Izoenzimi kataliziraju istu reakciju, ali se razlikuju u skupu podjedinica, fizikalno-hemijskih svojstava, elektroforetskoj mobilnosti, na afinitetu supstrata, aktivatora, inhibitora. Na primjer,laktatna dehidrogenaza (LDH) - enzim, oksidarajuća mliječna kiselina u piruogradičku kiselinu, je tetramer. Sastoji se od četiri protee dvije vrste. Jedna vrsta proteka označava H (izolirana iz srčanog mišića), drugi propal je označen m (izoliran od skeletnih mišića). Moguće je 5 kombinacija ovih proteekata u sastavu LDH:H 4, H 3 m, H 2 m 2, h 1 m 3, m 4.

Biološka uloga isfejmenata.

• Isoenms osiguravaju protok hemijskih reakcija u skladu sa uvjetima u različitim organima. Dakle, Isoenzyme ldh1 - Ima visok afinitet kisika, tako da je aktivan u tkivima velikom brzinom oksidativnih reakcija (crvena krvna zrnca, miokard). Ioferment ldh5 aktivan u prisustvu visoke koncentracije laktata, najkarakterističnija za jetreno tkivo
• Izraženo Organthity koristi se za dijagnosticiranje bolesti raznih organa.
• Proslave mijenjaju svoju aktivnost sa godinama. Dakle, u plodu, sa nedostatkom kisika, LDH prevladava3 , a uz povećanje starosti, povećanje prihoda od kisika povećava udio LDH2 .

Ako je enzim složen protein, onda se sastoji od proteina i netkrivenog dijela. Dio proteina je visoka molekularna težina, termolarni dio enzima i naziva seapopenimet . Ima osebujnu strukturu i određuje specifičnost enzima.

Neechkaya dio enzima pozvao jecOFACITOR (Correment) . Kofaktor je najčešće metalni joni koji se mogu čvrsto vezati za apokeriranje (na primjer,Zn. u karmentu karboanhidrase, sau. u enzimskom citohromoksidazu). Ogodnice su najčešće organske tvari manje čvrsto povezane sa apokerom. Koenzimi su nukleotidi, FAD. Koenzim- Niska molekularna težina, termostabilni dio enzima. Njegova uloga je u tome što određuje prostornog polaganja (sukladnosti) apofergeta i određuje njegovu aktivnost. Kofaktortori mogu preuzeti elektrone, funkcionalne grupe, sudjelovati u formiranju dodatnih veza između enzima i podloge.

U funkcionalnosti u enzimu, uobičajeno je izdvojiti dva važna područja u molekuli enzima: aktivni centar i lokalitet Alto-odvajanja

Aktivni centar - Ovo je dio molekule enzima koji komunicira sa supstratom i sudjeluje u katalitičkom procesu. Aktivni centar enzima formiran je aminokiselinskim radikalima uklonjene jedna od druge u primarnoj strukturi. Aktivni centar ima trodimenzionalno polaganje, najčešće se u njegovom sastavu otkrivenom

On je grupa Serin

Sh - Cisteine

Nh 2 lizine

- γ -Na glutamske kiseline

Aktivni centar razlikuje dvije zone - obvezujuću zonu sa supstratom i katalitičkom zonom.

Vezna zona Obično ima tešku strukturu, koja nadopunjuje komplementarni supstrat reakcije. Na primjer, tripsin razdvaja proteine \u200b\u200bu područjima koja su se pozitivno napunila za lizin aminokiselina, jer su ostaci negativno nabijene aspartičke kiseline sadržane u njenoj vezinjoj zoni.

Katalitička zona -ovo je zaplet aktivnog centra koji direktno utječe na supstrat i izvodi katalitičku funkciju. Ova zona je mobilnija, moguće je promijeniti inteligenciju funkcionalnih grupa.

U velikom broju enzima (češće oligomerski), osim aktivnog centraalosterično zemljište - Dio molekula enzima, udaljeni iz aktivnog centra i interakcija ne sa supstratom, već i dodatne tvari (regulatore, efekte). U enzimima u Alto-koji koriste aktivni centar može biti u jednoj podjediš, u drugom - alto-ćelijskom mjestu. Azosterični enzimi mijenjaju svoju aktivnost na sljedeći način: efektor (aktivator, inhibitor) djeluje na alto-satelitskoj poduvnici i mijenja svoju strukturu. Tada se promjena u skladu sa subvencioniranjem saltoworking na principu suoperativnih promjena posreduje strukturom katalitičkog subventa, koja je praćena promjenom aktivnosti enzima.

Mehanizam djelovanja enzima.

Enzimi imaju niz općih suradničkih svojstava:

• ne prebacite katalitičku ravnotežu
• ne troši u procesu reakcije
• samo termodinamički stvarne reakcije katalizacije. Takve reakcije su one u kojima je originalna opskrba energijom molekula veća od konačnog.

U toku reakcije prevladava se velika energetska barijera. Razlika između energije ovog praga i početnog nivoa energije je energija aktivacije.

Stopa enzimskih reakcija određena je energijom aktivacije i niz drugih faktora.

Stopa konstanta kemijske reakcije određuje jednadžbu:

K \u003d p * z * e - (ea / rt)

K - Konstanta reakcije reakcije

P - Prostorni (sterični) koeficijent

Z. - Broj komunacija molekula

E A. - Energija za aktiviranje

R. - Konstanta gasa

T - univerzalna apsolutna temperatura

e - osnova prirodnih logaritma

U ovoj jednačiniZ, E, R, T - stalne vrijednosti, i p i ea - varijable. Nadalje, između stope odgovora i steričkog koeficijenta, ovisnost je ravna, a između brzine i aktivacijske energije - obrnuta i ovisnost o moći (donja EA, veća stopa reakcije).

Mehanizam djelovanja enzima svodi se na povećanje enzima steričkog koeficijenta i smanjenje energije aktivacije.

Smanjivanje enzima za aktivaciju energije.

Na primjer, cijepanje energije2 o 2. Bez enzima i katalizatora - 18.000 kcal po mol. Ako se koriste platina i visoka temperatura, smanjuje se na 12.000 kcal / mol. Sa sudjelovanjem enzimakatalaza Energija aktivacije je samo 2.000 kcal / mol.

Smanjenje EA događa se kao rezultat formiranja srednjih enzimskih komponalnih kompleksa prema shemi:F + S.<=> FS -Complex → F + Reakcijski proizvodi. Po prvi put je mogućnost formiranja enzimskih kompleksa supstrata pokazala Michaelis i mendens. Nakon toga, raspoređeni su mnogi kompleksi enzimskog supstrata. Da biste objasnili visoku selektivnost enzima prilikom interakcije sa predloženim supstratomteorija "ključ i dvorac" Fisher. Prema njemu, enzim djeluje sa supstratom samo sa apsolutnom prepiskom njihovog prijatelja (komplementarnost) poput ključa i brave. Ova teorija je objasnila specifičnost enzima, ali nije otkrila mehanizme njihovog utjecaja na podlogu. Kasnije je razvijena teorija izazvanog sukladnosti enzima i supstrata -teorija bomtvara. (Teorija "gumenih rukavica"). Njegova suština je sljedeća: Formiran je aktivni centar enzima i sadrži sve funkcionalne grupe prije interakcije sa supstratom. Međutim, ove funkcionalne grupe su u neaktivnom stanju. U vrijeme pridruživanja supstratu, promene u položaju, strukturu radikala u aktivnom centru enzima. Kao rezultat toga, aktivni centar enzima pod djelovanjem supstrata ulazi u aktivno stanje i zauzvrat počinje utjecati na podlogu, tj. događa seinterakcija Aktivni centar enzima i supstrata. Kao rezultat toga, supstrat prelazi u nestabilnu, nestabilnu državu, što dovodi do smanjenja energije za aktiviranje.

Interakcija enzima i supstrata može biti u reakcijama nukleofličke zamjene, električne zamjene, dehidracija supstrata. Postoji i kratkoročna kovalentna interakcija funkcionalnih grupa enzima sa supstratom. U osnovi se javlja geometrijska preusmjeravanje funkcionalnih grupa aktivnog centra.

Povećanje enzima steričkog koeficijenta.

Uveden je sterni koeficijent za reakcije u kojima su veliki molekuli koji uključuju prostornu strukturu. Sterični koeficijent prikazuje udio uspješnih sudara aktivnih molekula. Na primjer, iznosi 0,4, ako je 4 od 10 sudara aktivnih molekula dovelo do formiranja reakcijskog proizvoda.

Enzimi povećavaju sterijski koeficijent, jer mijenjaju strukturu molekula podloge u enzim - kompleks podloge, kao rezultat koji se povećava komplementarnost enzima i supstrata povećava se. Pored toga, enzimi na štetu svojih aktivnih centara pojednostavljuju lokaciju molekula podloge u prostoru (prije interakcije s enzimom molekula supstrata je haotična) i olakšati protok reakcije.

Nomenklatura enzima

Enzimi imaju nekoliko vrsta naslova.

1. Trivijalna imena (Tripsin, Pepsin)
2. Radna nomenklatura. U tom se nazivu enzima nalazi kraj - Aza, koja se dodaje:
   • na ime supstrata (šećer, amilaza),
   • na vrstu veze s kojom je enzim (peptidaza, glikosidaza) valjana,
   • na vrstu reakcije, procesa (sintetaza, hidrolaza).

3) Svaki enzim ima naziv klasifikacije, koji odražava vrstu reakcije, vrstu podloge i koenzime. Na primjer: LDH -L laktat-over + - Oksidoredktaza.

Klasifikacija enzima.

Klasifikacija enzima razvijena je 1961. godine. Prema klasifikaciji, svaki enzim nalazi se u određenoj klasi, potklasu, predznaku i ima niz slijeda. S tim u vezi, svaki enzim ima digitalni šifru u kojem prva brojka označava klasu, drugi - potklasa, treće - podklas, četvrti je broj sekvence (LDH: 1,1,17). Svi enzimi su klasificirani u 6 časova.

1. Oksidoredktaza
2. TransferAse
3. Hidrolaza
4. Liaza
5. Izomerase
6. Sintetaze (ligaze)

Oksidoredktaza.

Enzimi kataliziranje redox - procesi oporavka. Opći pogled na reakciju: aoK + u Break \u003d i Vost + u redu . Ova klasa enzima uključuje nekoliko potklasa:

1. Dehidroginases, Kataliziraju reakcije pupljenjem vodika iz oksidirane supstance. Oni mogu biti aerobni (tolerirati vodik po kisiku) i anaerobnu (prebaci vodonik ne u kisik, već za neku drugu supstancu).

2. OxyEnaza - Enzimi kataliziranje oksidacije povezivanjem kisika u oksidiranu supstancu. Ako je u prilogu jednog kisika, uključeni su monoksigenes, ako su dva atoma kisika dioksigenaza.

3. Peroksidaza - Enzimi kataliziraju oksidaciju tvari sa sudjelovanjem peroksida.

TransferAse.

Enzimi koji obavljaju intramolekularni i intermolekularni prijenos funkcionalnih grupa iz neke tvari na drugu prema shemi: AV + C \u003d A + Sunce. Premjerni podzaklasi izoliraju se ovisno o vrsti prenosnih grupa: aminotransferaza, metiltransferaza, sulfotransferaza, aciltransferaza (toleriraju ostatke masnih kiselina), fosfotransferase (ostatke fosforne kiseline).

Hidrolaza.

Enzimi ove klase kataliziraju jaz kemijske veze s dodatkom vode na mjestu odmora, odnosno hidrolizne reakcije prema shemi: AV + non \u003d an + pobijedi. Podklasi hidrolize izoliraju se ovisno o vrsti vezanih obveznica: peptidaze se cijene peptidnim obveznicama (Pepsin), glikozidaze - glikosida obveznice (amilaza), esterase - ester (lipaza).

Liaza.

Liases katalizirajte hemijsku pauzu bez pridruživanja vodom na pauzi. Istovremeno, dvostruke obveznice formiraju se u podlozima prema shemi: AV \u003d A + V. Posluga za povezivanje ovise o tome je li veza prekinuta i koje su tvari formirane. Aldolaza prekida odnos između dva atoma ugljika (na primjer, fruktoza 1,6-di-phosphathaldolaza "posjekotina" fruktoze i dvije trioze). Liazams uključuju enzime decarboxylase (cijepanje ugljičnog dioksida), dehidrati - "izrezati" molekule vode.

Isomerase.

Isaorerase katalizirajte uzajamna rješenja različitih izomera. Na primjer, fosfohekOisosemesis prevodi fruktozu u glukozu. Isomerase suklase uključuju mutaze (fosfologkumozva prevodi glukozu-1-fosfat u glukozu-6-fosfat), epimeresoze (na primjer, prevode ribozu u xylulose), tautomerase

Sintetaze (ligaze).

Enzimi ove klase kataliziraju reakcije sinteze novih tvari zbog energije ATP-a prema shemi: A + B + ATP \u003d AB. Na primjer, glutamin trafostanica povezuje glutamičku kiselinu,NH 3. + Sa sudjelovanjem ATP-a sa formiranjem glutamina.

Svojstva enzima.

Enzimi, osim zajedničkog sa anorganskim katalizatorima, svojstva imaju određene razlike od anorganskih katalizatora. Oni uključuju:

• veća aktivnost
• veća specifičnost
• mekša uvjeti za katalizu
• sposobnost regulacije aktivnosti

Aktivnost visoke katalitičke enzime.

Enzimi se odlikuju visokom katalitičkom aktivnošću. Na primjer, jedan karboanhidrazni molekula katalizira formiranje (ili cijepanje) od 36 miliona karbonskih kiselina molekula u jednoj minuti (n2 CO 3. ). Visoka aktivnost enzima objašnjava se mehanizmom njihovog djelovanja: oni smanjuju energiju aktivacije i povećavaju prostorni (sterični koeficijent). Visoka aktivnost enzima ima važnu biološku vrijednost koja se sastoji u osiguravanju velike brzine kemijskih reakcija u tijelu.

Enzimi visokog specifičnosti.

Svi enzimi imaju specifičnost, ali stepen specifičnosti u različitim enzimima je različit. Razlikuje se nekoliko vrsta specifičnosti enzima.

Apsolutni Specifičnost supstrata na kojoj enzim djeluje samo na jednoj određenoj supstanci. Na primjer, enzim za uređivanje povećava samo uree.

Apsolutna grupa Specifičnost na kojoj enzim ima isti katalitički učinak na grupu spojeva zatvori u strukturi. Na primjer, enzim s alkoholnim dehidrogenazama oksidizira ne samo sa2N 5. On, ali i njegove homologije (metil, butil i druge alkohole).

Relativna grupaspecifičnost na kojoj enzim provodi katalizu različitih klasa organskih tvari. Na primjer, tripsin enzim prikazuje peptidazu i esstrurity aktivnost.

Stereohemijskispecifičnost (optička specifičnost), u kojoj je samo određeni oblik izomera podijeljen (D, L. Obrasci, α, β, CIS - Tranzizometri). Na primjer, LDH vrijedi samo naL -laktat, l - Aminokin oksid djeluje daljeL. - Amino kiselomeri.

Visoka specifičnost objašnjava se jedinstvena za svaku enzimnu strukturu aktivnog centra.

Termičnost enzima.

Toplinski sadržaj je ovisnost aktivnosti enzima na temperaturi. Kada se temperatura podigne sa 0 do 40 stepeni, aktivnost enzima raste u skladu s pravilom Van-Hoff (sa povećanjem temperature za 10 stepeni, brzina reakcije povećava se za 2-4 puta). Uz daljnji porast temperature, aktivnost enzima počinje se smanjivati, što se objašnjava termičkom denaturacijom molekula enzima proteina. Grafički termo ovisnost enzima ima obrazac:

Inaktivacija enzima na 0 stupnjeva je reverzibilna, a na visokoj temperaturi, inaktivacija postaje nepovratna. Ovo svojstvo enzima određuje maksimalnu reakcijsku stopu u ljudskoj karolozi. Termičnost enzima treba uzeti u obzir u praktičnim medicinskim aktivnostima. Na primjer, prilikom provođenja enzimske reakcije u cijevi potrebno je stvoriti optimalnu temperaturu. Ova nekretnina enzima može se primijeniti u krioshirurgiji, kada se smanjuje složeni dugačak rad s smanjenjem tjelesne temperature, što usporava brzinu reakcija koje teče u tijelu smanjuje potrošnju kisika. Pripreme za enzim trgovine potrebni su pod smanjenom temperaturom. Za neutralizaciju, dezinfekcija mikroorganizama koristi visoke temperature (autoklaviranje, kuhanje alata).

Fotolabilnost.

Fotolalnost - ovisnost aktivnosti enzima iz ultraljubičastih zraka. UFL uzrokuju fotonacionalitaciju molekula proteina i smanjuje aktivnost enzima. Ova nekretnina enzima koristi se u baktericidnom efektu ultraljubičastih svjetiljki.

Zavisnost aktivnosti od pH.

Svi enzimi imaju određeni pH interval, u kojem je aktivnost enzima maksimalna - optimalan pH. Za mnoge enzime, optimum je otprilike 7. Istovremeno, za Pepsin, optimalni medij 1-2, za alkalnu fosfatazu, oko 9. Kada je pH odstupio od optimalnog, aktivnosti enzima se smanjuje, što se vidi iz grafikon. Ova imovina enzima objašnjava se promjenom ionizacije jonskih grupa u molekulama enzima, što dovodi do promjene u jonskim vezama u molekuli molekula proteina enzima. Ovo je popraćeno promjenom u skladu sa molekulom enzima, a to zauzvrat dovodi do promjene njegove aktivnosti. U uvjetima tijela pH - ovisnost određuje maksimalnu aktivnost enzima. Ova nekretnina pronalazi i praktičnu primjenu. Enzimske reakcije izvan tijela provode se u optimalnom pH. Sa smanjenom kiselinom gastričnog soka sa terapijskim svrhama propisuje se rješenje nal.

Ovisnost stope enzimske reakcije iz koncentracije enzima i koncentracije supstrata

Na grafikonima je zastupljena ovisnost o reakcijskoj stopi iz koncentracije enzima i koncentracije supstrata (kinetika enzimskih reakcija).

Raspored 1 Grafikon 2

U enzimskoj reakciji (F + S 2  1 FS → 3 F + P) Odaberite brzinu tri komponente faza:

1- Kompleks enzima-supstrata za enzimFS,

2-obrnuti Enzim - kompleks podloge,

3 - Dezintegracija kompleksa enzimskog supstrata sa formiranjem reakcijskih proizvoda. Brzina svake od tih reakcija podliježe zakonu postojećih masa:

V 1 \u003d k 1 [f] * [s]

V 2 \u003d k 2 * [FS]

V 3 \u003d k 3 * [FS]

U vrijeme ravnoteže, stopa reakcije obrazovanjaFS. jednaka zbroju brzina njegovog propadanja:V 1 \u003d V 2 + V 3. Od tri faze enzimske reakcije, najvažnije i sporo je treće, Budući da je povezan sa formiranjem reakcijskih proizvoda. Prema gore navedenoj formuli, pronađite brzinuV 3. nemoguće je, jer je kompleks enzimskih supstrata vrlo nestabilan mjerenje njegovih koncentracija. S tim u vezi, Michaelis-Menten je predstaviom. - Mikhaelis konstantan i transformisao jednadžbu za mjerenjeV 3. u novoj jednadžbi u kojoj su prisutne mjerljive vrijednosti:

V 3 \u003d k 3 * [F 0] * [s] / km + [s] ili v 3 \u003d v max * [s] / km + [s]

[F 0] - početna koncentracija enzima

Do M. - Mikhailis konstantno.

Fizičko značenje K.m: k m \u003d (k 2 + k 3) / k 1 . Pokazuje omjer stope raspada u kompleksu enzimskog supstrata i konstante stope njegove formiranje.

Jednadžba Mikhailisa Menten je univerzalna. Ilustrira ovisnost o reakcijskoj stopi od [F 0] Iz [S]

1. Ovisnost o reakcijskoj stopi iz koncentracije supstrata. Ova ovisnost se otkriva na niskim koncentracijama podloge [S]< Km . U ovom slučaju, koncentracija supstrata u jednadžbi može se zanemariti i jednadžba stiče obrazac:V 3 \u003d k 3 * [F 0] * [s] / km. U ovoj jednačiniK 3, F 0], KM - konstante i mogu se zamijeniti novom stalnom na *. Dakle, na niskoj koncentraciji supstrata, reakcija je izravno proporcionalna ovoj koncentraciji.V 3 \u003d k * * [s]. Ova ovisnost odgovara prvom dijelu grafikona 2.
2. Ovisnost brzine koncentracije enzima Manifestuje se na visokoj koncentraciji supstrata.S ≥ km. . U ovom slučaju možete zanemaritiKm. a jednadžba se pretvara u sljedeće:V 3 \u003d k 3 * (([F 0] * [s]) / [s]) \u003d k 3 * [F 0] \u003d V max. Dakle, sa visokom koncentracijom supstrata, stopa reakcije određena je koncentracijom enzima i dostiže maksimalnu vrijednost.V 3 \u003d k 3 [F 0] \u003d V max. (Treća grafička parcela 2).
3. Omogućuje vam određivanje numeričke vrijednostiKM pod uslovom V 3 \u003d V max / 2. U ovom slučaju jednadžba stječe obrazac:

V MAX / 2 \u003d ((V max * [s]) / km + [s ]), odakle to slijediKm \u003d [s]

Dakle, m Numerički jednaka koncentraciji supstrata na reakcijsku stopu jednaku polovini maksimuma. Dom. je vrlo važna karakteristika enzima, mjeri se u molama (10-2 - 10 -6 mol) i karakterizirajte specifičnost enzima: nižeKm. Što je veća specifičnost enzima.

Grafička definicija konstante Mikhailisa.

Pogodnije je koristiti grafikon koji predstavlja ravnu liniju. Takav raspored predlaže linuiver - Berk (grafikon dvostrukih obrnutih vrijednosti), što odgovara suprotnoj jednadžbi Mihailis - Menten

Ovisnost brzine enzimskih reakcija iz prisutnosti aktivatora i inhibitora.

Aktivatori - Tvari koje povećavaju brzinu enzimskih reakcija. Razlikovati određene aktivatore koji povećavaju aktivnost jednog enzima (nal. - Aktivator Pepsinogen) i nespecifični aktivatori povećavaju aktivnost niza enzima (ionaMg. - Aktivatori heksinaza, K,N / A. -ATF-ASE i drugi enzimi). Metalni joni, metaboliti, nukleotidi mogu biti kao aktivirani.

Akcioni mehanizam aktivatora.

1. Završetak aktivnog centra enzima, kao rezultat toga olakšava interakciju enzima sa podlogom. Takav mehanizam ima uglavnom metalne jone.
2. Alto-Solid Activator interaktira s alto satelitskim lokalitetom (subunit) enzima, kroz svoje promjene, indirektno mijenja strukturu aktivnog centra i povećava aktivnost enzima. Azosterični efekat posjeduje metabolite enzimskih reakcija, ATP.
3. Azosterični mehanizam može se kombinovati sa promjenom oligomije enzima. Pod djelovanjem aktivatora nalazi se kombinacija nekoliko podjedinica u oligomerni oblik, što dramatično povećava aktivnost enzima. Na primjer, izocitrat je aktivator enzima acetil-ko-karboksilaze.
4. Fosforizacija - defosfolizacija enzima odnosi se na reverzibilnu izmjenu enzima. Pridruživanje N.3 po 4. Najčešće naglo povećava aktivnost enzima. Na primjer, dva neaktivna dimera enzima sa fosforijom povezana su na četiri ATP molekula i formiraju aktivni tetramički fosforilirani oblik enzima. Fosfor enzima može se kombinovati sa promjenom u svojoj oligomiji. U nekim slučajevima, fosforilacija enzima, naprotiv, smanjuje njegovu aktivnost (na primjer, fosforilacija enzimske glikogeneze)
5. Djelomična proteoliza (nepovratna modifikacija). U ovom slučaju mehanizam iz neaktivnog oblika enzima (Proferiranog) fragmenta molekule, blokirajući aktivni centar enzima, cijepljen je. Na primjer, neaktivni pepsinogen u akcijiHCl Ulazi aktivan pepsin.

Inhibitori - tvari koje smanjuju aktivnost enzima.

Po specifičnosti Odaberite specifične i nespecifične inhibitore

U kontaktu Učinak razlikuje reverzibilne i nepovratne inhibitore.

Na mjestu akcije Postoje inhibitori koji rade u aktivnom centru i izvan aktivnog centra.

Po mehanizmu akcije Prekršite se u konkurentne i nekompetitivne inhibitore.

Konkurentna inhibicija.

Inhibitori ove vrste imaju strukturu blizu strukture supstrata. Na osnovu toga, inhibitora i supstrata takmiče se za obvezujući aktivni centar enzima. Konkurentna inhibicija je reverzibilna inhibicija učinka konkurentnog inhibitora može se smanjiti povećanjem koncentracije reakcijskog supstrata

Primjer konkurentske inhibicije može biti ugnjetavanje aktivnosti sukcinene dehidrogenaze, kataliziranje oksidacije dikarboksilne kiseline dikarboksilne kiseline, dikarboxyle s manjom kiselinom, sličnom u strukturi sa jaznamnom kiselinom.

Princip konkurentske inhibicije široko se koristi pri stvaranju lijekova. Na primjer, preparati sulfonamida imaju strukturu u blizini strukture para-aminobenzojske kiseline potrebne za rast mikroorganizama. Sulfanimamidi blokiraju enzime mikroorganizama potrebnih za apsorpciju para-aminobenzoične kiseline. Neki antitumorni lijekovi su analozi azotnih baza i tako inhibiraju sintezu nukleinske kiseline (fluorouracil).

Grafički konkurentna inhibicija je:

Nekonkurentna inhibicija.

Nekonkurentni inhibitori strukturno nemaju slične supstratima reakcija i stoga se ne mogu isporučiti sa visokom koncentracijom podloge. Postoji nekoliko opcija za djelovanje nekonkurentskih inhibitora:

1. Blokiranje funkcionalne grupe aktivnog centra enzima i, kao rezultat, smanjenje aktivnosti. Na primjer, aktivnostS. H - Grupe mogu vezati poosjetske poosode u reverzibilnim (soli metala, žive, olova) i nepovratno (monoidalis). Učinak inhibicije tičkih inhibitora može se smanjiti uvođenjem dodatnih materijaSh Grupe (na primjer, Unitiol). Postoje i koristili serine inhibitore koji ga blokiraju - grupe aktivnog centra enzima. Takav je efekt supstanci koji sadrže organske fosforu. Ove tvari mogu, posebno, posebno inhibirati - grupe u enzimu acetilholinesteraze, koje uništavaju neurotijator acetilkolina.
2. Blokiranje metalnih jona uključenih u aktivni centar enzima. Na primjer, cijanidi blokiraju željeznu atome, EDTA (ethelendiaMineTetraacetate) blokira sa joniMg.
3. Inhibitor saltoworking-a komunicira s Alto-satelitskim lokalitetom, indirektno kroz njega prema načelu kooperativnosti, promjenom strukture i aktivnosti katalitičkog područja. Grafički ne-konkurentna inhibicija ima obrazac:

Maksimalna brzina reakcije s nekompektivnom inhibicijom ne može se postići povećanjem koncentracije podloge.

Regulacija enzimske aktivnosti u procesu metabolizma.

Prilagođavanje tijela na promjenu uslova (režim napajanja, utjecaja na okoliš itd.) Mogući su zbog promjene u enzimskoj aktivnosti. Postoji nekoliko mogućnosti za regulisanje brzine enzimskih reakcija u tijelu:

1. Promjena brzine sinteze enzima (ovaj mehanizam zahtijeva dugo vremensko razdoblje).
2. Povećanje dostupnosti supstrata i enzima promjenom propusnosti ćelijskih membrana.
3. Promjene aktivnosti enzima koje već postoje u ćelijama i tkivima. Ovaj mehanizam se vrši velikom brzinom i reverzibilan je.

U višestepenim enzimskim procesima raspoređujuregulatorno, ključ Enzimi koji ograničavaju ukupnu brzinu procesa. Najčešće su to enzimi početne i završne faze procesa. Promjena aktivnosti ključnih enzima javlja se u različitim mehanizmima.

1. Azosterični mehanizam:

1. Promijenite oligomiju enzima:

Monomeri nisu aktivni ↔ Oligomer Active

1. Fosforizacija - defosforilacija:

Enzim (neaktivan) + n3 po 4. ↔ Fosforjeni aktivni enzim.

U ćelijama su široko distribuirani automatski regulatorni mehanizam. Automatsko podešavanje je, posebno retroinding, u kojem proizvode enzimskog procesa utiču početne enzime faza. Na primjer, visoke koncentracije purina i pirimidina nukleotida kriju početnu sintezu u fazama.

Ponekad inicijalne podloge aktiviraju konačni enzimi, na dijagramu: podlozi A aktivira seF 3. . Na primjer, aktivni oblik glukoze (glukoze-6---------fosfat) aktivira konačni enzim glikogene sinteze od glukoze (glikogenintaze).

Strukturna organizacija enzima u ćeliji

Koherencija metaboličkih procesa u tijelu moguća je zbog strukturnog neposrednosti enzima u ćelijama. Odvojeni enzimi nalaze se u određenim intracelularnim konstrukcijama -komplementacija.Na primjer, u plazmi membrani je aktivan kalijum enzim - natrijum atf-aza. U Mitohondriji aktivni su enzimi oksidativnih reakcija (sukcigrani dehidrogenaza, citohromoksidaza). Jezgra su aktivni ezimi s sintezom nukleinske kiseline (DNK polimeraza). U Lysosomima aktivni su enzimi različitih tvari (RNA - AZA, fosfataza i drugi su aktivni.

Enzimi su najaktivniji u ovoj ćelijskoj strukturi nazivaju seindikativan ili enzimi markera. Njihova definicija u kliničkoj praksi odražava dubinu strukturne štete na tkivu. Neki se enzimi kombiniraju u polisimenzionalne komplekse, na primjer, kompleks piruvata dehidrogenaza (MPC), koji provodi oksidaciju piruvičke kiseline.

Principi otkrivanja i kvantitativnog određivanja enzima:

Otkrivanje enzima temelji se na visokoj specifičnosti. Enzimi su otkriveni akcijom proizvedenim od strane njih, I.E. Po činjenici da je reakcija koju enzim katalizatori kataliziran. Na primjer, amilaza je otkrivena reakcijom cijepanja škroba do glukoze.

Kriteriji za protok enzimske reakcije mogu biti:

• nestanak reakcijskog supstrata
• izgled reakcijskih proizvoda
• promjene u optičkim svojstvima koenzime.

Kvantitativno određivanje enzima

Budući da je koncentracija enzima u ćelijama vrlo niska, tada nisu određene njihovom istinskom koncentracijom, ali broj enzima se prosuđuje posredno, u skladu s aktivnostima enzima.

Aktivnost enzima procjenjuje se po stopi enzimske reakcije koja teče u optimalnim uvjetima (optimalna temperatura, pH, viška visoka koncentracija supstrata). Pod ovim uvjetima, reakcija je izravno proporcionalna koncentraciji enzima (V \u003d k 3 [F 0]).

Jedinice aktivnosti (količina) enzim

U kliničkoj praksi koristi se nekoliko jedinica enzimske aktivnosti.

1. Međunarodna jedinica je iznos enzima koji katalizira pretvorbu 1 mikromol podloga u minuti na temperaturi od 250 S.
   1. Chicting (u SI) - tada količina enzima koja katalizira pretvorbu 1 molitve podloga u sekundi.
   2. Specifična aktivnost - omjer aktivnosti enzima do mase proteina enzima.
   3. Molekularna aktivnost enzima pokazuje koliko molekula podloga pretvara se pod djelovanjem 1 molekula enzima.

Klinička enzimeologija

Primjena informacija o enzimima u medicinskoj praksi je dio medicinske enzimologije. Sadrži 3 odjeljka:

1. Enzymodiagnostic
   1. Enzimopotologija
      1. Enzimoterapija

Enzymodiagnostics - Odjeljak koji proučava sposobnost proučavanja aktivnosti enzima za dijagnozu bolesti. Za procjenu oštećenja pojedinih tkiva, enzimi specifičnih za organ, koriste se isoenzimi.

U pedijatrijskoj praksi, za vrijeme dijagnostike enzima, moraju se uzeti u obzir dječije osobine. Na djecu, aktivnost nekih enzima je veća nego kod odraslih, na primjer, visoka LDH aktivnost odražava prevladavanje anaerobnih procesa u ranom postnatalnom periodu. Sadržaj transaminaze u krvnoj plazmi djece podiže se kao rezultat povećane propusnosti tkanine. Djelatnost glukoze-6-fosfat dehidrogenaze povećala se kao rezultat ojačanog propadanja eritrocita. Djelatnost drugih enzima naprotiv, niža je nego kod odraslih. Na primjer, aktivnost Pepsina, enzimi pankreasa (lipaza, amilaza) smanjena je na osnovu nezrelosti sekretornih ćelija.

Sa godinama je moguć redistribuciju pojedinih izoenzima. Dakle, djeca prevladavaju LDH3 (više anaerobnog oblika), a kod odraslih LDH2 (više aerobnog oblika).

Enzimopatologija - Odjeljak enzimologije, koji proučava bolest, vodeći razvojni mehanizam od čiji je kršenje aktivnosti enzima. Oni uključuju kršenje metabolizma ugljikohidrata (Galactosemija, glikogeneza, sluznica), aminokiseline (fenilketonurija, cistinurija), nukleotidi (orotata), porfirini (porfirija).

Enzimoterapija - Odjeljak studija enzima koji proučava upotrebu enzima, koenzima, aktivatora, inhibitora sa terapijskim svrhama. Enzimi se mogu koristiti sa supstitucijskim ciljem (Pepsin, enzimima pankreasa), s litičnim ciljem za uklanjanje nekrotične mase, Thrambov, da se distribuiraju viskozni ekUdates.

Literatura

1. Avdeeva, L.V. Biohemija: Tutorial / L.V. Avdeeva, T.L. Aleinikova, L.E. Andrianova; Ed. E.S. Severin. - M.: Gookar-med, 2013. - 768 c.

2. Auerman, T.L. Osnove biohemije: Tutorial / T.L. Auerman, T.G. Generalova, G.M. Suslamani. - M.: Ince infrac-M, 2013. - 400 c.

3. Bazarnova, yu.g. Biokemijske baze prerade i skladištenja sirovina životinjskog porijekla: Tutorial / Yu.G. Bazarnova, I.E. Burova, v.i. Marchenko. - SPB .: Posveća. Nauka, 2011. - 192 c.

4. Baishev, I.M. Biohemija. Ispitna pitanja: Tutorial / D.M. Zubairov, I.M. Baishev, R.F. Bikeev; Ed. D.M. Tubirov. - M.: Goeotar mediji, 2008. - 960 C.

5. Idi, S.B. Biohemija filogeneze i ontogeneze: Tutorial / A.A. Chirkin, e.o. Danchenko, S.B. Ići U potpunosti. ed. AA. Chirkin. - M.: Nic infrach m, novo. Znanje, 2012. - 288 c.

6. Hydranovich, V.I. Biohemija: Tutorial / V.I. Hydranovich, A.V. Hydrananovich. - MN: Tetrasystem, 2012. - 528 c.

7. Golochepov, a.p. Genetski i biohemijski aspekti prilagođavanja osobe u uvjetima grada sa razvijenom hemijskom industrijom / A.P. Holochapov. - M.: KMK, 2012. - 103 c.

8. Gunkova, p.i. Biohemija mlijeka i mliječnih proizvoda / KK Gorbatova, p.i. Gunkova; U potpunosti. ed. KK Gorbatov. - SPB.: Gore, 2010. - 336 c.

9. Dimitriev, a.d. Biohemija: Tutorial / A.D. Dimitriev, E.D. Ambrosyeva. - M.: Dashkov i K, 2013. - 168 c.

10. Ershov, yu.a. Opća biohemija i sport: Tutorial / Yu.a. Ershov. - M.: State u Moskvi, 2010. - 368 c.

11. Ershov, yu.a. Osnove biohemije za inženjere: Tutorial / Yu.a. Ershov, N.I. Zaitseva; Ed. S.i. Schukin. - M.: Mstu ih. Bauman, 2010. - 359 c.

12. Kamyshnikov, V.S. Priručnik o kliničkoj i biohemijskoj laboratorijskoj dijagnostici: u 2 sveska. U 2-T.Spolymer na kliničkoj i biohemijskoj laboratoricijskoj dijagnostici: u 2 sveska / v.S. Wovers. - MN: Bjelorusija, 2012. - 958 c.

13. Klopov, m.i. Biološki aktivne tvari u fiziološkim i biohemijskim procesima u životinjskom organizmu: tutorial / m.i. Klopov, V.I. Maximov. - SPB.: LAN, 2012. - 448 c.

14. Mikhailov, S.S. Sportska biohemija: udžbenik za univerzitete i fakultete fizičke kulture / S.S. Mikhailov. - M.: OV. Sport, 2012. - 348 c.

15. repetikov, b.t. Proizvodi i biohemija ribolovne proizvode: Tutorial / B.T. Repericke. - M.: Dashkov i K, 2013. - 220 c.

16. Rogozhin, V.V. Biohemija mlijeka i mesa: udžbenik / V.V. Rogozhin. - SPB.: Gore, 2012. - 456 c.

17. Rogozhin, V.V. Bilna biohemija: udžbenik / V.V. Rogozhin. - SPB.: Gore, 2012. - 432 c.

18. Rogozhin, V.V. Radionica o fiziologiji i biohemiji biljaka: Tutorial / V.V. Rogozhin, T.V. Rogozhina. - SPB.: Gore, 2013. - 352 c.

19. Taganovich, A.d. Patološka biohemija: monografija / a.d. Taganovich. - M.: Binom, 2013. - 448 c.

20. Filippovich, yu.b. Biohemijske osnove ljudskog života: Vodič za studente studente / yu.b. Filippovich, A.S. Konichev, G.a. Sevastyanova, N.M. Kutuzov. - M.: Vlados, 2005. - 407 c.

21. Shcherbakov, V.G. Biohemija i milost uljanih ulja / V.G. Shcherbakov, V.G. Lobanov. - M.: Koloss, 2012. - 392 c.

Ostala slična djela koja vas mogu zanimati. Ishm\u003e
3791.		Tržišni mehanizam: entitet, struktura, funkcije	86,49 Kb.
	Tržišni mehanizam je mehanizam za interakciju prodavača i kupca o uspostavljanju cijena, proizvodnih volumena, njegove strukture i kvalitete proizvoda, ovo je mehanizam za raspodjelu resursa i prihoda na temelju objektivnih ekonomskih zakona.
5233.		Segroelektrika - struktura imovine i primjena	2,33 MB.
	Segroesoelektrics - dielektričan, koji posjeduje u određenom temperaturnom rasponu spontanog (spontane) polariteta, I.E. polaritet u odsustvu vanjskog električnog polja. Segnetoelektrika je dobila ime iz mineralnog imena
7848.		Porodica retrovirusa. HIV, njena svojstva, antigenska struktura. Epidemiologija i patogeneza HIV infekcije, dijagnostičke metode. Problemi liječenja i specifično sprečavanje HIV infekcije	16,75 KB.
	HIV njegove svojstva antigenska struktura. Epidemiologija i patogeneza metoda virifikacije dijagnostike. Problemi liječenja i specifična prevencija specijaliteta za vicikciju - Terapijski slučaj Pripremljeni predavač - Chedd V. Minsk Actualizacija teme: Infektivni proces Vicinfekcije u ljudskom tijelu uzrokovano virusom HIV-a ljudskog imunodeficijencija koje karakterizira spor protok oštećenja imunoloških i nervoznih sistema Naknadni razvoj u ovoj pozadini oportunističkih infekcija ...
3755.		Radnje na brojevima	16.02 Kb.
	Kada se binarni brojevi dodaju u svakom pražnu u skladu s binarnim preklopnim tablicom, dvije znamenke odredbi ili dva od tih brojeva izrađuju se i 1, ako postoji prijenos iz sljedećeg mlađeg pražnjenja
10885.		Istražne akcije	41,97 KB.
	U drugim slučajevima, kada se naglasak primijenio na kognitivni aspekt. Istraživati, samo su te akcije koje su služile načine proučavanja okolnosti slučaja i osnivanje istine. Na uputama istražitelja uspostavljen je postupak istražnih akcija u slučaju slučaja u vezi sa značajnim zakonom o postupku krivičnog postupka u slučaju njegovog postupka ili drugih istražitelja. U pravilu su istražne akcije donose na inicijativu istražitelja ili osobe u istraživanju istrage.
5406.		Psihološke karakteristike grupne akcije	16.13 Kb.
	fenomene Bićemo podijeljeni u tri glavne skupine: karakteristike grupe kao predmet akcije zasnovane na identitetu grupe, karakteristike moralnih i psiholoških odnosa u procesu djelovanja u grupnom djelovanju
533.		Kombinacija štetnih faktora	4,94 KB.
	Utvrđeno je da toksičnost otrova može poboljšati i kada temperatura zraka opada. Širenje plovila kože i sluznice povećava brzinu apsorpcije otrovnih tvari kroz kožu i respiratorni trakt. Jačanje toksičnih akcija na povišenim temperaturama zraka primijećeno je protiv mnogih isparljivih otrova benzinske pare i žive oksida i drugih. Razlog za to je pojačavanje procesa hidrolize. Povećani otrovi na površini sluznica. Promjene u agregatnom stanju otrova. Sa povišenim ...
7422.		Studija o akcijama helikoofizičkih faktora na biosisteme	1,34 MB.
	Kao rezultat izvršenja teze proučavana je reakcija volutinskih granula na geo-petalofizičkim efektima. Grafika, izražavanje ovisnosti o vrsti reakcije metazije iz različitih heliofističkih faktora. Promatranje 3 vrste reakcije metakoromazije često se javlja nakon 2-3 dana nakon maksima AR-a, KR indeksa geomagnetske uznemirenosti. Dobijene su zavisnosti korelacije birača
3643.		Principi akcijskog ugla. Zakon u prostoru	2,96 Kb.
	Ovo je pitanje poboljšanja teritorije na kojem se koristi ultrazvuk. Lice posvećeno teritoriji Ruske Federacije podložno je uglu. Građani Ruske Federacije i stalno borave u Ruskoj Federaciji osoba bez državljanstva koja je počinila osnova Ruske Federacije pod Krivičnim zakonikom ako se akt izvršio, priznat je kao prem u državi na teritoriji koje je počinjeno i ako je počinjeno i ako Te osobe nisu osuđene u stranom državnom uredu. Tokom presude ovih osoba, nalozi ne mogu prelaziti gornju granicu sankcije Zakonom stranog Gosve na teritoriji KGO-a.
17448.		Istraživanje mašine za čišćenje povrća periodične akcije IOC-250	364,1 KB.
	Hrana je jedna od osnova u životu ljudi kao izvora energije za životnu aktivnost tijela, osoba treba jesti od 1 do 5 puta dnevno. Potpuna hrana njegove prehrane sadrži sve neizostavne elemente hrane. Ovo su elementi koje hrane treba da uključi kako bi se osiguralo normalno funkcioniranje ljudskog tijela. Sekcija Sigurnost sigurnost posvećuje posebnu pažnju na tehniku \u200b\u200bsigurnosti, kao i sve poduzete mjere u cilju rada na stroju u studiji donosi što više štete i opasnosti ...

Enzimi, ili enzimi (od lat. Fermentum - Zakvaska) - obično proteine \u200b\u200bmolekularne molekularimolekule RNA (ribozimi) ili njihovi kompleksi, ubrzanje (katalizatori) hemijske reakcije sistema uživo. Agent reakcije katalizirane enzimima naziva se Suuspores, a rezultirajuće supstance su proizvodi. Enzimi su specifični za suphrane (AtPaz katalizatori cijepaju samo ATP i kinazu fosforiphosfosforilacije su fosforizori).

Enzimska aktivnost može se regulirati inhibitorima aktivatora (aktivatori - povećanje, inhibitori su smanjeni).

Protein enzimesinteze su noribosomi, a RNA je u kernelu.

Izrazi "enzim" i "enzim" dugo se koriste kao sinonimi (prvi uglavnom u ruskoj i njemačkoj naučnoj literaturi, drugi - na engleskom i francuskom jeziku).

Nauka o enzimima se zove enzimologijaa ne enzimima (kako ne bi se miješali korijene riječi latinskih i grčkih jezika).

Istorija studija

Izraz enzim Predloženo u XVII vijeku hemičara van gelmontompriri Rasprava o mehanizmu.

U con. XVIII - Nach. Xix vekovima. Već je poznato da se meso probavlja žestokim sokom, agresinzija pljuvačke akumulira akumulaciju pljuvačke. Međutim, mehanizam ovih pojava bio je nepoznat.

U XIX veku Louis Pasteur, proučavajući transformaciju exedroggy, dostigla je zaključak da je ovaj proces (fermentacija) kataliziran po vitalnom moći u ćelijama kvasca.

Pre više od stotinu godina Uvjeti enzim i enzim Odražavali različite gledišta u teorijskom sporu L. Pasteras jedna ruka, im. Bertloyia. Lubiha - s druge, o prirodi fermentacije alkohola. Zapravo enzimi (od lat. fermentum - Zakvaska) nazvana "organizirani enzimi" (to jest sami žive mikroorganizme) i termin enzim (iz grčke.ἐν- - i ύύμη - kvas, Zakvaska) predložio 1876. godine. Kyun za "neorganizovane enzime" izlučene ćelije, na primjer, u stomaku (pepsin) ili crijevima (tripsin, amilaza). Dvije godine nakon smrti L. Pasteur B1897. Bukchner je objavio "Fermentaciju alkohola bez kvasca bez kvasca", u kojoj su eksperimentalno pokazali da će sok bez ikakvog kvasca obavljati alkoholno fermentaciju kao i nerazorna stanice kvasca. Godine 1907. ovaj rad je nagrađen Nobelovom nagradom. Po prvi put je istaknut visoko pročišćeni kristalni enzim (ureaza) 1926. godine. Samner. U narednih 10 godina dodijeljeno je još nekoliko enzima, a proteinska priroda enzima konačno je dokazana.

Katalitička aktivnost RNA prvo je otkrivena 1980-ih na pre-RDNA Thomas Chekch, StudiouusSpilsingrna Winfuzoria Tetrahymena termofila.. Ribozmomocael do sekcije Tetrahymena Pre-Rrna molekula, kodiranje internih gena RDNA; Ovo je plac izvršilo automatsko autoriranje, odnosno ona se rezala prilikom zrenja RRNA.

Funkcije enzima

Enzimi su prisutni u svim živim ćelijama i doprinose transformaciji jedne tvari (podloga) na druge (proizvode). Enzimi djeluju kao katalizatori u gotovo svim biohemijskim reakcijama koje se događaju u živim organizmima. Do 2013. godine opisano je više od 5000 različitih enzima. Oni igraju ključnu ulogu u svim procesima vitalne aktivnosti, režiju i reguliraju razmjenu tvari i organizacije.

Kao i svi katalizatori, enzimi ubrzavaju i direktnu i obrnutu reakciju, smanjujući energiju aktiviranja procesa. Hemijska ravnoteža nije pomaknuta u neposrednoj blizini ili u suprotnom smjeru. Izrazita karakteristika enzima u odnosu na katalizatore bez diskontinuitena su njihove visoko otporne konstantne podloge sa proteinima mogu dostići 10 -10 mol / l i manje. Svaka enzimska molekula može nastupiti od nekoliko hiljada do nekoliko miliona operacija u sekundi.

Na primjer, jedan molekul Renin Enzim sadržan u želucu za gastrično sluznica izazova, oko 10 6 kazinogenih molekula za mlijeko za 10 minuta na 37 ° C.

Istovremeno, efikasnost enzima je znatno veća od učinkovitosti katalizatora koji ne proteinti - enzimi ubrzavaju reakciju na milione i milijarde puta, ne otkrivene katalizatore - stotine i hiljade puta. Vidi također katalizično savršen enzim

Klasifikacija enzima

Prema vrsti kataliziranih reakcija, enzimi su podijeljeni u 6 razreda prema hijerarhijskoj klasifikaciji klasifikacije enzima predložio je Međunarodna unija biohemije i molekularne biologije. Svaka klasa sadrži potklase, tako da je enzim opisan nizom od četiri broja odvojene bodovima. Na primjer, Pepsinimet je naziv EU 3.4.23.1. Prvi broj nepristojno opisuje mehanizam reakcije kataliziran od enzima:

CF 1: OksidoredktazaKatalizaciju oksidacije ili oporavka. Primjer: katalaza, alkoholičardegeryenaz.

CF 2: TransferAse, kataliziranje prijenosa hemijskih grupa s jednim molekulom podloge drugog. Među transferima su visoko istaknute celtenaze koje nose fosfatne grupe, u pravilu, molekulama.

KF 3: Hidrolazakataliziranje hidrolizmemijskih obveznica. Primjer: esterase, pepsin, tripsin, amilaza, lipoproteinlipaza.

KF 4: Liaza, kataliziranje suza hemijskih obveznica bez stvaranja hidrolysasa formiranja jednog od proizvoda.

CF 5: IzomeraseKatalizaciju strukturnih ili geometrijskih promjena u molekuli supstrata.

CF 6: Ligazekataliziranje formiranja hemijskih veza između supstrata zbog hidrolize ATP-a. Primjer: DNK polimeraza.

Oxy supcuze - To su enzimi, katalizaciju oksidacije i reakcije oporavka, I.E. Prijenos elektrona od donatora u akumulator. Oksidacija je isključenje atoma vodika iz supstrata, a obnova je dodavanje atoma vodika u akumulator.

Oksidoreduktaze uključuju: dehidaze, oksidaze, oksigenazu, hidroksilazu, peroksidazu, katalu. Na primjer, enzimalna refeyhydrogenasa je reakcija na konverziju alkohola u aldehid.

Oxy subcataases noseći atomu vodika ili elektroni direktno do atoma kisika nazivaju se aerobne dehidrogenese (oksidaze), dok se oksidoreduktaza, noseći atomu vodika ili elektrona iz jedne komponente grijaćeg lanca enzima na drugu, nazivaju se anaerobnim dehidrogenima. Zajednička varijanta procesa smanjenja oksidacije u ćelijama je oksidacija atoma vodonika podloge sa sudjelovanjem Oxy predaje. Oksidoreduktaze su dvokomponentni enzimi, u kojima se ista kofena može obratiti raznim apopenisom. Na primjer, mnoge oksidoreduktaze kao koenzim sadrže OED i NADP. Na kraju brojne klase Oxy predaje (u 11 pozicija), nalaze se enzimi kataloga i peroksidaze. Čitavog broja proteina peroksize ćelija, do 40 posto su u katalozi. Katalaza i peroksidaza Split vodikov peroksid u sljedećim reakcijama: H2O2 + H2O2 \u003d O2 + 2N2O H2O2 + HO - R - OH \u003d O \u003d R \u003d O + 2H2O iz ovih jednadžbi odmah postaju vidljivi analogiju i značajnu razliku između tih reakcija i enzimi.. U tome, deletelazni razdvajanje vodikovog peroksida poseban je slučaj reakcije peroksidaze, kada hidrogen peroksid služi kao supstrat, a akumulator u prvoj reakciji.

TransferAse - zasebna klasa enzima koja katalizira prenos funkcionalnih grupa i molekularnih ostataka iz jedne molekule u drugu. Široko raspoređen u biljnim i životinjskim organizmima, sudjeluju u transformaciji ugljikohidrata, lipida, nukleika i aminokiselina.

Reakcije katalizirane prenosom, u općem slučaju izgledaju ovako:

A-X + B ↔ A + B-X.

Molekula SVEDOK JOVANOVIĆ - ODGOVOR:ovdje djeluje kao donator grupe atoma ( X.) i molekula B.to je grupni akumulator. Često se jedna inteligencija izbaci kao donator u takvim reakcijama prijenosa. Mnoge reakcije katalizirane prenosom su reverzibilni. Sistematična imena enzima klase formiraju se prema shemi:

"Donator: Prihvatnik + grupa + transferAse».

Ili se malo općih imena koristi kada je ime enzima uključeno u ime donatora ili grupnog priključaka:

"Donator + grupa + transferAse"Ili" Prihvatnik + grupa + transferAse».

Na primjer, asmolekuličku kiselinu CoholMic GrouphergersherInders trajni adenosilmetinski nosač grupi na benzenski prsten različitih klupskih klupezeroSperosis-a acetil acetil iz acetil koenzime nagiston u procesu aktiviranja.

Pored toga, enzimi od 7 subgroupransfersea koji nose ostatak fosforne kiseline, koristeći fosfatnu grupu fosfatne grupe, često se nazivaju kinaze; aminotransferaza (6 podgrupa) često naziva transaminaze

Hidrolaza (CF3) je klasa katalizacije fluorescentne komunikacije. Opća vrsta reakcije katalizirana hidrolazom izgleda ovako:

A-B + H 2 O → A-OH + B-H

Hidrolilacija sistematskog imena uključuje ime se dijelisupstrat praćen dodavanjem -Hyndolaza. Međutim, u pravilu, u trivijalnom naslovu, riječ hidrolilaza se spušta i ostaje samo sufiks "-Z".

Najvažniji predstavnici

Esterase: nuklease, fosfodieteraza, lipaza, fospotaza;

Glikozidaze: Amilaza, Lysozym, itd.;

Protabi: Tripsin, Chymotrypsin, Elastase, Trombin, Renin, itd.;

Kiselinski anhidridni hidrolaza (heliac, gtfaz)

Biti katalizatori, enzimi ubrzavaju i direktnu i obrnutu reakciju, na primjer, lizes su sposobni za katalizaciju i obrnutu reakciju - veze za dvostruke obveznice.

Liaza - zasebna klasa enzima, katalizatorskih reakcija nehehydrolitic i nešidativnog puknuća raznih hemijskih obveznica ( C-c., C-o., C-n., C-s. i drugo) supstrat, reverzibilne reakcije formiranja i lomljenja dvostrukih obveznica, praćene cijepanjem ili dodavanjem grupa atoma na njegovom mjestu, kao i formiranje cikličkih struktura.

Općenito, ime enzima formira se prema shemi " supstrat + Liaza. " Međutim, češće u naslovu uzima u obzir podrazred enzima. Liases se razlikuju od ostalih enzima u tu dve suphrane uključene su u katalizirane reakcije u jednom smjeru, a samo jedna u obrnutu reakciju. U ime enzima postoje riječi "decarboxylase" i "bazilaza" ili "liaza" (piruvat decarboxylase, oksalate-decarboxylase, oksaloacetat decarboxylase, threonine-aldolaza, fenilserin-aldolaza, izocitrat liaza, atp-citrat liaza i dr.), i za enzime, katalizatori reakcije cijepanja vode iz supstrata - "Dehidrates" (karbonat dehidrat, citrat dehidrat, serin dehidrate, itd.). U slučajevima kada je otkrivena samo obrnuta reakcija ili je ovaj smjer u reakcijama znatniji, riječ "sintaza" (sintaza mat-sintaksa, 2-izopropilmalatna sintaza, citrata, hidroksimetila itd. Naziv enzima..

Primjeri: Histidydhecarboxylase, fumaratehidrat.

Izomerase - enzimi, transformacije katalizacije (rakemijska ili epimerizacija). Isaorerase katalizatori, slično sljedećem: A → B, gdje je b izomer A.

U ime enzima postoji riječ " ratsumaza"(Alanin-Račakaza, metionin-rakemaza, hidroksiprolin-rakemaza, laktatna rakemaza, itd.)" epimaza"(Almose-1-epimeraza, ribuloseofosfat-4-epimemeza, UDF glucuronate-4-epimeresa, itd.)" izomerase"(Ribosofosfat-izomeraza, ksiloza-aisomerasis, glukozamin fosfat-izomeraza, Enoyo-soo Isomeraz, itd.)," mutaza"(Fosphoglicerat-mutase, metilaspartate mutasis, fosphoglucomuutazai dr.).

Ligasa (Lat. ligāre - Sew, Connect) - enzim, katalizatorski spoj dva molekula za formiranje nove hemijske veze ( užaljenje ). Istovremeno se odvija mala hemijska grupa iz jednog od molekula (hidroliza).

Ligaze se odnose na EZ 6 enzima.

U molekularnoj biologiji ligase potklasa 6,5 \u200b\u200bklasificira se na RNA ligaze i DNK ligaze.

DNK ligaza

DNK ligaza koja nosi reparacijuDankDank

DNK ligaza - Enzimi (EC 6.5.1.1), kataliziran stagnacijom krova korijena poduzetnika, reparacija. Oni formiraju mostove fosfodietara između 5 "-fforilnih i 3" -gidroksilnih grupa susjednih seasinukleotida diskontinuiteti DNK pauze ili između dva molekula DNK. Za formiranje ovih mostova ligaze koriste energetythDrolizalizacija-pirofosphorial vezu. Jedan od najčešći komercijalno dostupnih enzima - DNK ligasebacteriophagat4.

Mammine DNK ligaze

Simmsals klase tri glavne vrste DNK ligaza.

DNK ligase I ligtits Fragments Zaštita khodogenog uspostavljanja DNK lanca i sudjeluje u reparaciji iz ekscizije.

DNK ligaza III u kompleksu sa proteinom XRCC1 ima reparaciju za cijepljenje u rekombinaciji.

DNK ligaza IV u kompleksu s XRCC4talizira završnu fazu ne-homolognog krajnjeg pridruživanja - Nhej) iz praznina DNK-u. Također je potrebno za V (d) j enzymemunoglobulin rekombinacija.

Prethodno je izolirano druga vrsta ligase - DNK ligase, koja je kasnije prepoznata kao artefakt proteina izoliran, naime proizvod DNK ligase protealyse III.

Ugovori o imenu enzima

Obično se enzimi nazivaju vrstom katalizirane reakcije, dodajući sufiks -Aza. na ime supstrata ( npr, laktaz-enzim uključen u transformaciju). Dakle, razni enzimi koji izvode jednu funkciju bit će isto ime. Takvi enzimi razlikuju se u drugim nekretninama, na primjer, optimalnom (alkalnom fosfatazom) ili lokalizacijom u ćeliji (Membraneat faza).

Struktura i mehanizam djelovanja enzima

Djelatnost enzima određena je njihovom trodimenzionalnom strukturom.

Kao i svi proteini, enzimi su sintetizirani kao linearni aminokiselinski lanac, koji se presavija na određeni način. Svaki niz aminokiselina hladi se posebnim načinom, a rezultirajuća molekula (proteinski globule) ima jedinstvena svojstva. Nekoliko proteinskih lanaca može se kombinirati u proteinski kompleks. Uzete se strukture uništavaju prilikom zagrevanja ili izloženih određenim hemikalijama.

Enzimi aktivnog centra

Studija mehanizma hemijske reakcije kataliziran od enzima zajedno sa definicijom srednjih i konačnih proizvoda na različitim fazama reakcije uključuje tačno znanje o geometriji tercijarne strukture enzima, prirodu funkcionalnih grupa Jajanja koja osiguravaju specifičnost akcije i visoke katalitičke aktivnosti na DvtSubstratu, kao i hemijsku prirodu područja (odjeljci) molekula enzim koji pruža visoku brzinu katalitičke reakcije. Obično su molekuli supstrata uključeni u enzimske reakcije u odnosu na molekule enzima imaju relativno male veličine. Stoga, u formiranju enzimskih kompleksa u direktnoj hemijskoj interakciji, samo ograničeni fragmenti niza aminokiseline lanca polipeptidnog lanca ulažu - jedinstvena kombinacija aminokiselina ostataka u molekulu enzima, pružajući direktnu interakciju sa molekulom podloge i direktno sudjeluju u činu katalize.

U aktivnom centru se konvencionalno razlikuje:

katalitički centar - direktno hemijski interakcija sa podlogom;

vezni centar (kontakt ili "sidro" igralište) - pružanje specifičnog afiniteta za supstrat i formira složeni kompleks podloge.

Da biste katalizirali reakciju, enzim mora kontaktirati jednu ili više supstrata. Proteinski lanac enzima sruši se na takav način da se utor formira na površini globula, ili se podloge primjenjuju. Ovo se područje naziva web mjesto za obvezuju. Obično se podudara sa aktivnim centrom enzima ili je blizu nje. Neki enzimi sadrže i metene metela veznog iona.

Enzim koji povezuje sa supstratom:

Čisti podlogu iz vode "krznene kapute"

postoji molekula za reagiranje podloga u prostoru potrebnom za reakciju

priprema se za reakciju (na primjer, polarizira) molekule supstrata.

Obično se dodavanje enzima na supstrat događa zbog jonskih ili vodikovih obveznica, rijetko - zbog kovalentnog. Na kraju reakcije, njegov proizvod (ili proizvodi) odvojen je od enzima.

Kao rezultat toga, enzim smanjuje aktivacijsku energiju reakcije. To je zato što je u prisustvu enzima reakcija na drugom putu (dođe do druge reakcije), na primjer:

U nedostatku enzima:

U prisustvu enzima:

• AF + B \u003d AVF

  AVF \u003d AV + F

gdje i u - podloge, AV je reakcijski proizvod, F - enzim.

Enzimi ne mogu samostalno pružati energetske endergonske reakcije (za protok od koje je potrebna energija). Stoga, enzimi koji provode takve reakcije mogu se odgovarati njima sa reakcijama sa vježbama koje su istaknute većom količinom energije. Na primjer, reakcije sinteze biopolimerički dočara uz reakciju Tidrolisatfa.

Za aktivne centre nekih enzima, fenomen kooperativnosti je karakterističan.

Specifičnost

Enzimi obično pokazuju visoku specifičnost u odnosu na svoje podloge (specifičnost supstrata). To se postiže djelomičnim komplementarnošću oblika, raspodjele optužbi i hidrofobnih područja na molekuli supstrata i u središtu obvezujućeg podloge na enzimu. Enzimi obično pokazuju visok nivo stereopecifa (formiraju samo jedan od mogućih stereoizometara kao supstrat kao supstrat ili se koristi kao supstrat samo jedan stereoizomer), regioselektivnost (formirana ili suzrela hemijsku vezu samo u jednoj od mogućih položaja Supstrat) i hemoselektivnost (samo jedna hemijska reakcija katalizaciju nekoliko mogućih uvjeta za ove uvjete). Uprkos ukupnom visokom nivou specifičnosti, stupanj supstrata i specifičnosti reakcije enzima može biti različit. Na primjer, enfepidaztitripsinizira peptidni obveznica tek nakon Passaginilinlylizina, ako NiMi ne bi trebao biti Prolin, a aplikacija je manje specifična i može rastrgati peptidni odnos nakon mnogih aminokiselina.

1890. godine Emil je sebe fisorirao da specifičnost enzima određuje tačno prepisku obrasca enzima i supstrata. Takva se pretpostavka naziva model "ključnog dvorca". Enzim je povezan sa podlogom sa formiranjem kratkovenog komprijata enzimskog supstrata. Međutim, iako ovaj model objašnjava visoku specifičnost enzima, ne objašnjava pojave stabilizacije tranzicijske države, što se uočava u praksi.

Usklađenost na odabranu modelu

1958. Deniel je obuhvatio modifikaciju modela "ključnog dvorca". Enzimi uglavnom nisu kruti i fleksibilni molekuli. Aktivni centar enzima može promijeniti konformaciju nakon vezivanja podloge. Bočne grupe aminokiselina aktivnog centra uzimaju takav položaj koji omogućava enzimu da izvrši svoju katalitičku funkciju. U nekim slučajevima molekul za supstrat također mijenja konformaciju nakon vezivanja u aktivnom centru. Za razliku od modela "ključnog dvorca", inducirani model sukladnosti objašnjava ne samo specifičnost enzima, već i stabilizaciju tranzicijske države. Ovaj model je nazvan "Ručna rukavica".

Modifikacije

Mnogi enzimi nakon sinteze lanca proteina podvrgava se izmjenama, bez kojih enzim ne pokazuje svoju aktivnost u potpunosti. Takve izmjene nazivaju se modifikacijama nakon prevođenja (obrada). Jedna od najčešćih vrsta modifikacije je dodavanje hemijskih grupa za bočne ostatke lanca polipeptida. Na primjer, dodavanje ostataka fosforne kiseline naziva se fosforilacija, katalizira ga enzimska kinaza. Mnogi eukariota enzimi su glikozilirani, odnosno izmijenjeni oligomeri ugljikohidrata.

Drugi zajednički tip modifikacija posttransmisije je cijepanje polipeptidnog lanca. Na primjer, Chymotrypsin (protease koja sudjeluje u pričvršćivanju) dobiva se napuštanjem polipeptidne parcele od Chymotrypsinogena. HymmotrigeGenogen je neaktivan prethodnik Chymotrypsina i sintetizira se od jigsaler. Neaktivni oblik se prevozi po horeli, gdje se pretvara u Chymotrypsin. Takav mehanizam je potreban kako bi se izbjeglo cijepanje gušterače i drugih tkiva prije ulaska u enzim u stomak. Neaktivan prethodnik enzima naziva se i "zimovanje".

Kofaktorci enzimi

Neki enzimi izvode katalitičku funkciju samim, bez ikakvih dodatnih komponenti. Međutim, postoje enzimi koji su neophodni za provedbu katalize. Kofaktortori mogu biti i anorganski molekuli (metalni joni, gvožđe klasteri itd.) I organski (na primjer, flaviniligim). Organski kolori, čvrsto povezani sa enzimom, također se nazivaju protetskim grupama. Organski kolori, sposobni za odvajanje enzima, nazivaju se navlake.

Enzim koji je potreban kofaktor za manifestaciju katalitičke aktivnosti, ali nije povezana s njom, nazvan apota enzim. Apoth enzim u kompleksu s Cofactorom naziva se holo-enzim. Većina kofaktora povezana je s enzimom sa ne-kovalentnim, već snažnim interakcijama. Postoje takve protetske grupe koje su povezane sa enzimom kovalentno, na primjer, tiaminepyrophosfat u pijuvatnom dehidrogenazu.

Regulacija enzima

Neki enzimi imaju male molekuleve veze, oni mogu biti podloge ili proizvodi metaboličkog staza, koji ulazi u enzim. Oni smanjuju ili povećavaju aktivnost enzima, što stvara priliku za povratne informacije.

Inhibicija konačnog proizvoda

Metabolički put - lanac uzastopnih enzimskih reakcija. Često je krajnji proizvod metaboličkog staza inhibitor enzima ubrzavajući prvu od reakcija ovog metaboličkog puta. Ako je krajnji proizvod previše, onda djeluje kao inhibitor za prvog enzima, a ako je nakon ovog kraja postao premalen, tada se prvi enzim aktivira ponovo. Dakle, inhibiraju konačni proizvod prema principu negativne povratne informacije o podršciGometaz (relativna postojanost uvjeti unutarnjeg okruženja tijela).

Uticaj u životne sredine na aktivnosti enzima

Aktivnost enzima ovisi o uvjetima u ćeliji ili tijelu - pritisku, kiselosti srednje temperature, koncentracije rastvorenih soli (jonska snaga rješenja), itd.

Višestruki oblici enzima

Višestruki oblici enzima mogu se podijeliti u dvije kategorije:

IsoenZymes

Zapravo višestruki oblici (istinito)

IsoenZymes - Ovo su enzimi čija sinteza kodiraju različiti geni, imaju različitu primarnu strukturu i različite svojstva, ali kataliziraju istu reakciju. Vrste izoenzima:

Organ - enzimi glikoliziranja jetre i mišića.

Cellular - malathEdhydrogenazcitoplasmički i mitohondrijski (različiti enzimi, ali kataliziraju istu reakciju).

Hybrid - enzimi s kvartarnim strukturama formiraju se kao rezultat ne pretvorenog vezivanja pojedinih podjedinica (laktat dehidrogenaze- 4 podjedinice 2 vrste).

Mutant - formiraju se kao rezultat jedne mutacije gena.

Almoferi su kodirali različiti aleli istog gena.

Zapravo višestruki oblici (TRUE) Enzimi čija je sinteza kodirana istim alelom istog gena, imaju istu primarnu strukturu i svojstva, ali nakon sinteze na ribosomakonu, izložene su i postaju različite, mada kataliziraju istu reakciju.

Izoenzimi su različiti na genetskom nivou i razlikuju se od primarnog slijeda, a istinski višestruki obrasci postaju različiti na nivou nakon prevođenja.

Medicinsko značenje

Odnos između enzima i nasljednih metaboličkih bolesti prvi je uspostavio A. Garrod u 1910-ima. Garrod je nazvao bolesti povezane sa enzimskim oštećenjima, "urođene metaboličke greške".

Ako se mutacija nastaje u genu kodiranju određenog enzima, može se promijeniti slijed enzima aminokiselina enzima. Istovremeno, kao rezultat većine mutacija, njegova katalitička aktivnost smanjuje ili u potpunosti nestaje. Ako tijelo primi dva takva mutantna gena (jedan od svakog od svakog od roditelja), tijelo prestaje ići, koji katalizira ovaj enzim. Na primjer, izgled Albinosa povezan je s prestankom proizvodnje enzima tiroskozinaze, koji je odgovoran za jednu od faza sinteze tamnog pigmenta melanina. Fenilketonurium-sa sjedištem sa smanjenom ili odsutnom aktivnošću enzima fenilalanina -4-hidroksilazni enzim u jetri.

Trenutno poznate stotine nasljednih bolesti povezanih sa enzimnim oštećenjima. Razvijene su metode liječenja i sprečavanja mnogih ovih bolesti.

Praktična upotreba

Enzimi se široko koriste u nacionalnoj ekonomiji - hrana, tekstilna industrija, u farmakologiji i medicini. Većina lijekova utječe na enzimske procese u tijelu, lansiranju ili suspenziju određenih reakcija.

Još široko koriste enzime u naučnom istraživanju i medicini.

Enzimi, organske tvari proteinskih prirode, koje se sintetizira u ćelijama i povećavaju reakciju koja teče u njih mnogo puta, a da ne budu izloženi kemijskim transformacijama. Supstance koje imaju sličan učinak postoje u neživoj prirodi i nazivaju se katalizatorima.

Enzimi (iz lat. Fermenment - fermentacija, utrke) se ponekad nazivaju enzimima (iz grčke hr - iznutra, Zyme - Zervaska). Sve žive ćelije sadrže vrlo veliki skup enzima, čija katalitička aktivnost ovisi o funkcioniranju ćelija. Gotovo svaka od mnogih različitih reakcija koje se pojavljuju u ćeliji zahtijeva sudjelovanje određenog enzima. Studija hemijskih svojstava enzima i kataliziranih reakcija bavi se posebnom, vrlo važnom području biohemije - enzimologije.

Mnogi enzimi su u ćeliji u slobodnoj državi, jednostavno se rastvaraju u citoplazmi; Drugi su povezani sa složenim visoko organizovanim strukturama. Postoje enzimi, obično se nalaze izvan ćelije; Dakle, enzimi kataliziraju cijepanje škroba i proteina izlučuju gušterače u crijevu. Sekrni enzimi i mnogi mikroorganizmi.

Enzimska akcija

Enzimi su uključeni u temeljne procese pretvorbe energije, poput cijepanja šećera, formiranje i hidroliza visokoenergetske jedinjenja adenozin trifhosfata (ATP), prisutni su u ćelijama svih vrsta - životinja, biljke, biljne, bakterijske. Međutim, postoje enzimi koji se formiraju samo u tkivima određenih organizama.

Dakle, enzimi uključeni u sintezu celuloze nalaze se u povrće, ali ne u životinjskim ćelijama. Dakle, važno je razlikovati "univerzalne" enzime i enzima specifične za određene tipove ćelije. Generalno gledano, što je više ćelija specijalizirana, veća je vjerovatnoća da će sintetizirati skup enzima potrebnih za obavljanje određene funkcije ćelije.

Značajka enzima je u tome što imaju visoku specifičnost, tj mogu ubrzati samo jednu reakciju ili reakciju iste vrste.

1890. godine, E. G. Fisher sugerirao je da je ova specifičnost zbog posebnog oblika molekule enzima, što tačno odgovara obliku molekula supstrata. Ova hipoteza dobila je ime "ključ i zaključavanje", gdje se ključ uspoređuje sa supstratom, a dvorac sa enzimom. Hipoteza glasi: supstrat dolazi do enzima, jer ključ se uklapa u dvorac. Selektivnost enzima povezana je sa strukturom svog aktivnog centra.

Enzimska aktivnost

Prije svega, temperatura enzima utječe na temperaturu. Uz povećanje temperature, stopa hemijske reakcije povećava se. Brzina molekula se povećava, čini se da su veće šanse da se suoči sa jednim drugim. Shodno tome, vjerojatnost da će se povećati reakcija između njih. Temperatura koja pruža najveću aktivnost enzima je optimalna.

Izvan optimalne temperature, brzina reakcije smanjuje se zbog denaturacije proteina. Kada temperatura opada, stopa hemijske reakcije takođe pada. U tom trenutku kada temperatura dosegne zamrzavajuću točku, enzim je inaktiviran, ali ne denatratima.

Klasifikacija enzima

Godine 1961. predloženo je sistematsku klasifikaciju enzima na 6 grupa. Ali imena enzima bile su vrlo duge i teške u izgovoru, tako da su enzimi uobičajeni da se nazivaju uz pomoć radnih imena. Radno ime sastoji se od imena supstrata, što vrijedi za enzim i kraj "AZA". Na primjer, ako je supstanca laktoza, odnosno mliječni šećer, zatim laktaza je enzim koji je pretvara. Ako je saharoza (obični šećer), zatim enzim koji to razdvaja je šećer. Prema tome, enzimi koji podijeljeni proteini nazivaju se proteinazom.

· Enzimna struktura i mehanizam · Višestruki oblici enzima · Medicinski značaj · Praktična upotreba · Bilješke · Literatura i Middot

Djelatnost enzima određena je njihovom trodimenzionalnom strukturom.

Kao i svi proteini, enzimi su sintetizirani kao linearni aminokiselinski lanac, koji se presavija na određeni način. Svaki niz aminokiselina hladi se posebnim načinom, a rezultirajuća molekula (proteinski globule) ima jedinstvena svojstva. Nekoliko lanca proteina može se kombinirati u proteinski kompleks. Tercijarna struktura proteina uništava se prilikom zagrevanja ili izložena određenim hemikalijama.

Enzimi aktivnog centra

Studija mehanizma hemijske reakcije kataliziran od enzima zajedno sa određivanjem srednjih i konačnih proizvoda na različitim fazama reakcije podrazumijeva tačno znanje o geometriji tercijarne strukture enzima, prirodu funkcionalnih grupa Njegov molekul, pružajući specifičnost i visoku katalitičku aktivnost na ovoj supstratu, a osim ove hemijske prirode mjesta (odjeljaka) molekula enzima koji pružaju veliku brzinu katalitičke reakcije. Obično su molekuli supstrata uključeni u enzimske reakcije u odnosu na molekule enzima imaju relativno male veličine. Stoga, u formiranju enzimskih kompleksa u direktnoj hemijskoj interakciji, samo ograničeni fragmenti niza aminokiseline lanca polipeptidnog lanca ulažu - jedinstvena kombinacija aminokiselina ostataka u molekulu enzima, pružajući direktnu interakciju sa molekulom podloge i direktno sudjeluju u činu katalize.

U aktivnom centru se konvencionalno razlikuje:

• katalitički centar - direktno hemijski interakcija sa podlogom;
• vezni centar (kontakt ili "sidro" igralište) - pružanje specifičnog afiniteta za supstrat i formira složeni kompleks podloge.

Da biste katalizirali reakciju, enzim mora kontaktirati jednu ili više supstrata. Proteinski lanac enzima sruši se na takav način da se utor formira na površini globula, ili se podloge primjenjuju. Ovo se područje naziva web mjesto za obvezuju. Obično se podudara sa aktivnim centrom enzima ili je blizu nje. Neki enzimi sadrže i mjesta za obvezujućom kofaktorom ili metalne jone.

Enzim koji povezuje sa supstratom:

• Čisti podlogu iz vode "krznene kapute"
• postoji molekula za reagiranje podloga u prostoru potrebnom za reakciju
• priprema se za reakciju (na primjer, polarizira) molekule supstrata.

Obično se dodavanje enzima na supstrat događa zbog jonskih ili vodikovih obveznica, rijetko - zbog kovalentnog. Na kraju reakcije, njegov proizvod (ili proizvodi) odvojen je od enzima.

Kao rezultat toga, enzim smanjuje aktivacijsku energiju reakcije. To je zato što je u prisustvu enzima reakcija na drugom putu (druga reakcija se javlja u stvari), na primjer:

U nedostatku enzima:

• A + B \u003d AV

U prisustvu enzima:

• A + F \u003d AF
• AF + B \u003d AVF
• AVF \u003d AV + F

gdje i u - podloge, AV je reakcijski proizvod, F - enzim.

Enzimi ne mogu samostalno pružati energetske endergonske reakcije (za protok od koje je potrebna energija). Stoga, enzimi koji provode takve reakcije mogu se odgovarati njima sa reakcijama sa vježbama koje su istaknute većom količinom energije. Na primjer, reakcije sinteze biopolimera često su konjugirane odgovorom ATP hidrolize.

Za aktivne centre nekih enzima, fenomen kooperativnosti je karakterističan.

Specifičnost

Enzimi obično pokazuju visoku specifičnost u odnosu na svoje podloge (specifičnost supstrata). To se postiže djelomičnim komplementarnošću oblika, raspodjele optužbi i hidrofobnih područja na molekuli supstrata i u središtu obvezujućeg podloge na enzimu. Enzimi obično pokazuju visok nivo stereopecifa (formiraju samo jedan od mogućih stereoizometara kao supstrat kao supstrat ili se koristi kao supstrat samo jedan stereoizomer), regioselektivnost (formirana ili suzrela hemijsku vezu samo u jednoj od mogućih položaja Supstrat) i hemoselektivnost (samo jedna hemijska reakcija katalizaciju nekoliko mogućih uvjeta za ove uvjete). Uprkos ukupnom visokom nivou specifičnosti, stupanj supstrata i specifičnosti reakcije enzima može biti različit. Na primjer, endopepidase tripsin prekida peptidnu obveznicu samo nakon arginina ili lizina, ako NIM ne bi trebali biti proli, a Pepsin je mnogo rjeđi i može slomiti peptidnu komunikaciju, nakon mnogih aminokiselina.

Model "Key Castle"

1890. Emil Fisher je sugerirao da specifičnost enzima određuje tačno prepisku oblika enzima i supstrata. Takva se pretpostavka naziva model "ključnog dvorca". Enzim je povezan sa podlogom sa formiranjem kratkovenog komprijata enzimskog supstrata. Istovremeno, uprkos činjenici da ovaj model objašnjava visoku specifičnost enzima, ne objašnjava pojave stabilizacije tranzicijske države, što se uočava u praksi.

Usklađenost na odabranu modelu

1958. Denel Koshland predložio je modifikaciju modela "ključnog dvorca". Enzimi uglavnom nisu kruti i fleksibilni molekuli. Aktivni centar enzima može promijeniti konformaciju nakon vezivanja podloge. Bočne grupe aminokiselina Aktivnog centra uzimaju takav položaj koji enzim omogućava izvedbu svoje katalitičke funkcije. U nekim slučajevima molekul za supstrat također mijenja konformaciju nakon vezivanja u aktivnom centru. Za razliku od modela "ključnog dvorca", inducirani model sukladnosti objašnjava ne samo specifičnost enzima, već i stabilizaciju tranzicijske države. Ovaj model je nazvan "Ručna rukavica".

Modifikacije

Mnogi enzimi nakon sinteze lanca proteina podvrgava se izmjenama, bez kojih enzim ne pokazuje svoju aktivnost u potpunosti. Takve izmjene nazivaju se modifikacijama nakon prevođenja (obrada). Jedna od najčešćih vrsta modifikacije je dodavanje hemijskih grupa za bočne ostatke lanca polipeptida. Na primjer, dodavanje ostataka fosforne kiseline naziva se fosforilacija, katalizira ga enzimska kinaza. Mnogi eukariota enzimi su glikozilirani, odnosno izmijenjeni oligomeri ugljikohidrata.

Drugi zajednički tip modifikacija posttransmisije je cijepanje polipeptidnog lanca. Na primjer, Chymotrypsin (protease, sudjelovanje u probavi) dobiva se ostavljanjem polpeptidnog dijela iz Chymotrypinogena. HymputryGenogen je neaktivan prethodnik Chymotrypsina i sintetizira se u gušteraču. Neaktivni oblik se prevozi u stomak, gdje se pretvara u Chymotrypsin. Takav mehanizam je potreban kako bi se izbjeglo cijepanje gušterače i drugih tkiva prije ulaska u enzim u stomak. Neaktivan prethodnik enzima naziva se i "zimovanje".

Kofaktorci enzimi

Neki enzimi izvode katalitičku funkciju samim, bez ikakvih dodatnih komponenti. Međutim, postoje enzimi koji su neophodni za provedbu katalize. Cofackers mogu biti i anorganski molekuli (metalni joni, gvožđe podrumci itd.) I organski (na primjer, flavine ili dragulja). Organski kolori, čvrsto povezani sa enzimom, također se nazivaju protetskim grupama. Organski kolori, sposobni za odvajanje enzima, nazivaju se navlake.

Enzim koji je potreban kofaktor za manifestaciju katalitičke aktivnosti, ali nije povezana s njom, nazvan apota enzim. Apoth enzim u kompleksu s Cofactorom naziva se holo-enzim. Većina kofaktora povezana je s enzimom sa ne-kovalentnim, već snažnim interakcijama. Postoje takve protetske grupe koje su povezane sa enzimom kovalentno, na primjer, tiaminepyrophosfat u pijuvatnom dehidrogenazu.

Regulacija enzima

Neki enzimi imaju male molekuleve veze, oni mogu biti podloge ili proizvodi metaboličkog staza, koji ulazi u enzim. Oni smanjuju ili povećavaju aktivnost enzima, što stvara priliku za povratne informacije.

Inhibicija konačnog proizvoda

Metabolički put - lanac uzastopnih enzimskih reakcija. Često je konačni proizvod metaboličkog puta inhibitor enzima ubrzavajući prvu reakciju ovog metaboličkog puta. Ako je krajnji proizvod previše, onda djeluje kao inhibitor za prvog enzima, a ako je nakon ovog kraja postao premalen, tada se prvi enzim aktivira ponovo. Stoga je inhibicija konačnog proizvoda prema principu negativnih povratnih informacija važna metoda održavanja homeostaze (relativna postojanost uvjeta unutarnjeg okruženja tijela).

Uticaj u životne sredine na aktivnosti enzima

Aktivnost enzima ovisi o uvjetima u ćeliji ili tijelu - pritisku, kiselosti srednje temperature, koncentracije rastvorenih soli (jonska snaga rješenja), itd.