व्याख्यान 15। एंजाइम: संरचना, गुण, कार्य।

व्याख्यान योजना:

1. एंजाइमों की समग्र विशेषताएं।

2. एंजाइमों की संरचना।

3. एंजाइमेटिक उत्प्रेरण की तंत्र।

4. एंजाइमों की गुण।

5. एंजाइमों का नामकरण।

6. एंजाइमों का वर्गीकरण।

7. ISOENMS

8. एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं के kinetics।

9. एंजाइमेटिक गतिविधि को मापने के लिए इकाइयां

1. एंजाइमों की समग्र विशेषताएं।

सामान्य शारीरिक स्थितियों में, शरीर के प्रवाह में जैव रासायनिक प्रतिक्रियाएं उच्च गति के साथ प्रवाह होती हैं, जो जैविक प्रोटीन उत्प्रेरक द्वारा सुनिश्चित की जाती है - एंजाइम।

एंजाइमोलॉजी का अध्ययन अध्ययन में लगी हुई है, एंजाइमों का विज्ञान (एंजाइम), विशिष्ट प्रोटीन - उत्प्रेरक, किसी भी जीवित कोशिका द्वारा संश्लेषित और शरीर में होने वाली विभिन्न जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को सक्रिय करने में शामिल है। कुछ कोशिकाओं में 1000 विभिन्न एंजाइम हो सकते हैं।

2. एंजाइमों की संरचना।

एंजाइम एक उच्च आणविक भार के साथ प्रोटीन हैं। किसी भी प्रोटीन की तरह, एंजाइमों में अणुओं के संगठन के प्राथमिक, माध्यमिक, तृतीयक और क्वाटरनेरी स्तर होते हैं। प्राथमिक संरचना यह एमिनो एसिड का अनुक्रमिक यौगिक है और यह शरीर की वंशानुगत सुविधाओं के कारण है, यह ठीक है जो एंजाइमों के व्यक्तिगत गुणों को दर्शाता है। माध्यमिक संरचना एंजाइम अल्फा सर्पिल के रूप में व्यवस्थित होते हैं। तृतीयक संरचना इसमें ग्लोब्यूल का रूप है और सक्रिय और अन्य केंद्रों के गठन में भाग लेता है। कई एंजाइम हैं quaternarary संरचना और वे कई उपनिवेशों का सहयोग कर रहे हैं, जिनमें से प्रत्येक को उच्च गुणवत्ता वाले और मात्रात्मक अनुपात दोनों में भिन्न होने के अणुओं के तीन स्तरों की विशेषता है।

यदि विशिष्ट प्रोटीन द्वारा एंजाइमों का प्रतिनिधित्व किया जाता है, तो यानी केवल एमिनो एसिड होते हैं, उन्हें सरल एंजाइम कहा जाता है। सरल एंजाइमों में पेप्सीन, एमिलेज़, लिपेज (लगभग सभी जीआई एंजाइम) शामिल हैं।

जटिल एंजाइमों में प्रोटीन और गैर-निर्वहन भागों होते हैं। एंजाइम का प्रोटीन हिस्सा कहा जाता है - अपोही, गैर कार्यकर्ता - सुसंगत। अपनिमेंट फॉर्म के साथ कोएनजाइम पवित्रता। कोएनजाइम प्रोटीन भाग से या केवल प्रतिक्रिया के समय, या एक दूसरे से जुड़ने के लिए एक स्थिर टिकाऊ कनेक्शन के साथ जुड़ा जा सकता है (फिर गैर-खोज भाग कहा जाता है - प्रोस्टेटिक समूह)। किसी भी मामले में, गैर-बुद्धिमान घटक सीधे सब्सट्रेट के साथ बातचीत करके रासायनिक प्रतिक्रियाओं में शामिल होते हैं। कोर्स का प्रतिनिधित्व किया जा सकता है:

न्यूक्लियोसिडट्रिपोस्फास

खनिज (जस्ता, तांबा, मैग्नीशियम)।

विटामिन के सक्रिय रूप (बी 1 एंजाइम का हिस्सा है - decarboxylase, 2 में - Dehydrogenase में प्रवेश करता है, 6 में प्रवेश करता है)।

कोएनज़िम के मुख्य कार्य:

उत्प्रेरण के कार्य में भागीदारी।

एंजाइम और सब्सट्रेट के बीच संपर्क करें।

एपोफर्गे का स्थिरीकरण।

अनुबंध, बदले में, गैर-चिकन भाग की उत्प्रेरक गतिविधि को बढ़ाता है और एंजाइमों की क्रिया की विशिष्टता को निर्धारित करता है।

प्रत्येक एंजाइम में कई कार्यात्मक केंद्र होते हैं।

सक्रिय केंद्र - एंजाइम अणु का क्षेत्र, जो विशेष रूप से सब्सट्रेट के साथ बातचीत करता है। सक्रिय केंद्र का प्रतिनिधित्व कई एमिनो एसिड अवशेषों के कार्यात्मक समूहों द्वारा किया जाता है, यह ठीक है एक अनुलग्नक और सब्सट्रेट का रासायनिक परिवर्तन है।

एलोस्टेरिक सेंटर या नियामक सक्रियकर्ताओं और अवरोधकों के अनुलग्नक के लिए जिम्मेदार एंजाइम जोन है। यह केंद्र एंजाइम गतिविधि के विनियमन में शामिल है।

ये केंद्र एंजाइम अणु के विभिन्न वर्गों पर स्थित हैं।

स्टार्च माल्ट की वर्षा की पहली एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की जांच घरेलू वैज्ञानिक के। मेंटेन ने एंजाइमेटिक उत्प्रेरण के सिद्धांत को विकसित किया था। Sumner ने पहली बार क्रिस्टलीय राज्य में यूरेज़ एंजाइम की शुद्ध दवा आवंटित की। मेरिफिल्ड आरएनए-एएसई एंजाइम के कृत्रिम संश्लेषण को लागू करने में कामयाब रहे।

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सार

एंजाइम एक्शन की संरचना, गुण और तंत्र

एंजाइमोलॉजी का संक्षिप्त इतिहास

1 9 वीं शताब्दी में एंजाइमों का प्रायोगिक अध्ययन खमीर किण्वन प्रक्रियाओं के अध्ययन के साथ हुआ, जो "एंजाइम" और "एंजाइम" शर्तों में दिखाई देता था। एंजाइम नाम लैटिन शब्द fereminatio - किण्वन से उत्पन्न। शब्द एंजाइम एन ज़ीम की अवधारणा से हुआ - खमीर से। प्रारंभ में, इन नामों को अलग-अलग अर्थ दिया गया था, लेकिन वर्तमान में वे पर्यायवाची हैं।

स्टार्च माल्ट की वर्षा की पहली एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की जांच घरेलू वैज्ञानिक केएस द्वारा की गई थी। 1814 में Kirchhoff। इसके बाद, खमीर कोशिकाओं (ई बुकनर, 18 9 7) से एंजाइम आवंटित करने के प्रयास किए गए थे। बीसवीं शताब्दी की शुरुआत में, एल माइकलिस और एमेंटन ने एंजाइमेटिक उत्प्रेरण के सिद्धांत को विकसित किया। 1 9 26 में, डी। सैमर ने पहली बार क्रिस्टलीय राज्य में शुद्ध दवा एंजाइम यूरेज़ आवंटित किया। 1 9 66 में, बी मेरिफिल्ड ने आरएनए-एएसई एंजाइम के कृत्रिम संश्लेषण को पूरा करने में कामयाब रहे।

एंजाइमों की संरचना

एंजाइम जीवित जीवों में प्रतिक्रिया दर बढ़ाने में सक्षम अत्यधिक विशिष्ट प्रोटीन हैं। एंजाइम - जैविक उत्प्रेरक।

सभी एंजाइम प्रोटीन हैं, एक नियम के रूप में, गोलाकार। वे सरल और जटिल दोनों प्रोटीन से संबंधित हो सकते हैं। एंजाइम के प्रोटीन हिस्से में एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला शामिल हो सकती है - मोनोमेरिक प्रोटीन - एंजाइम (उदाहरण के लिए, पेप्सीन)। कई एंजाइम ओलिगोमेरिक प्रोटीन हैं, जिनमें उनकी संरचना में कई प्रोटीयर या सब्यूनिट शामिल हैं। एक ऑलिगोमेरिक संरचना में संयोजन प्रोटीटर, सहज रूप से नाजुक गैर-सहसंयोजक बांड से जुड़े हुए हैं। एसोसिएशन (सहयोग) की प्रक्रिया में, व्यक्तिगत प्रोटीयर में संरचनात्मक परिवर्तन होते हैं, जिसके परिणामस्वरूप एंजाइम की गतिविधि काफी हद तक बढ़ जाती है। ओलिगोमेरिक प्रोटीन में प्रोटेर और उनके संघ के अलगाव (पृथक्करण) एंजाइमों की गतिविधि को विनियमित करने के लिए तंत्र है।

Oligomers में सब्यूनिट्स (प्रोटीयर) प्राथमिक - तृतीयक संरचना (संरचना) से समान या अलग हो सकते हैं। विभिन्न प्रोटेरियरों के एक परिसर के मामले में, एक ही एंजाइम के कई रूप एंजाइम की ओलिगोमेरिक संरचना में होते हैं -isoenms।

Isoenzymes एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित, लेकिन सबस्ट्रेट्स, एक्टिवेटर्स, अवरोधकों के संबंध में सब्सिटिट्स, भौतिक-रासायनिक गुण, इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता के सेट में भिन्न है। उदाहरण के लिए,लैक्टेट डीहाइड्रोजनेज (एलडीएच) - एंजाइम, पाइरूग्रेडिक एसिड में दूध एसिड ऑक्सीकरण, एक टेट्रामर है। इसमें दो प्रकार के चार प्रोटेयर होते हैं। एक प्रकार का प्रोटेरर एच (हृदय मांसपेशी से अलग) द्वारा दर्शाया गया है, दूसरा प्रस्ताव एम (कंकाल की मांसपेशियों से अलग) द्वारा इंगित किया जाता है। एलडीएच की संरचना में इन प्रोटेरियरों के 5 संयोजन संभव है:एच 4, एच 3 एम, एच 2 एम 2, एच 1 एम 3, एम 4।

जाली की जैविक भूमिका।

• Isoenms विभिन्न अंगों की शर्तों के अनुसार रासायनिक प्रतिक्रियाओं का प्रवाह सुनिश्चित करता है। तो, Isoenzyme ldh1 - इसमें एक उच्च ऑक्सीजन संबंध है, इसलिए यह ऑक्सीडेटिव प्रतिक्रियाओं (लाल रक्त कोशिकाओं, मायोकार्डियम) की उच्च गति पर ऊतकों में सक्रिय है। Ioferment ldh5 उच्च लैक्टेट एकाग्रता की उपस्थिति में सक्रिय, यकृत ऊतक की सबसे विशेषता
• विभिन्न अंगों की बीमारियों का निदान करने के लिए उच्चारण ऑर्गिसिटी का उपयोग किया जाता है।
• उत्सव उम्र के साथ अपनी गतिविधि बदलते हैं। तो, भ्रूण में, ऑक्सीजन की कमी के साथ, एलडीएच प्रचलित है3 , और उम्र में वृद्धि के साथ, ऑक्सीजन आय में वृद्धि एलडीएच के हिस्से को बढ़ाती है2 .

यदि एंजाइम एक जटिल प्रोटीन है, तो इसमें प्रोटीन और गैर-खोजित भाग होता है। प्रोटीन भाग एक उच्च आणविक भार है, एंजाइम का थर्मोलर भाग और कहा जाता हैअपोफेनिमेट । इसमें एक असाधारण संरचना है और एंजाइमों की विशिष्टता निर्धारित करती है।

एंजाइम का नेचकाया भाग कहा जाता हैcofacitor (वाणिज्य)) । कोफैक्टर अक्सर धातु आयनों होता है जो दृढ़ता से अपोशर्ममेंट से जुड़ सकता है (उदाहरण के लिए,जेएन। Fermente Carboanhydrase में, के साथयू एंजाइम cytochromoxidase में)। कॉनियंस अक्सर कार्बनिक पदार्थों को मजबूती से प्रेरित रूप से संबद्ध होते हैं। कोएनजाइम न्यूक्लियोटाइड हैं, फड। कोएंजाइम- एंजाइम का कम आणविक वजन, थर्मोस्टेबल हिस्सा। इसकी भूमिका यह है कि यह एपोफर्जमेंट के स्थानिक बिछाने (संरचना) को निर्धारित करता है, और इसकी गतिविधि निर्धारित करता है। कॉफ़ैक्टर्स इलेक्ट्रॉनों, कार्यात्मक समूहों को ले जा सकते हैं, एंजाइम और सब्सट्रेट के बीच अतिरिक्त लिंक के गठन में भाग ले सकते हैं।

एंजाइम में कार्यक्षमता में, एंजाइम अणु में दो महत्वपूर्ण क्षेत्रों को आवंटित करने के लिए यह परंपरागत है: सक्रिय केंद्र और अल्टो-पृथक्करण साइट

सक्रिय केंद्र - यह एक एंजाइम अणु का एक हिस्सा है जो सब्सट्रेट के साथ बातचीत करता है और उत्प्रेरक प्रक्रिया में भाग लेता है। एंजाइम का सक्रिय केंद्र प्राथमिक संरचना में एक-दूसरे से हटाए गए एमिनो एसिड रेडिकल द्वारा गठित किया जाता है। सक्रिय केंद्र में त्रि-आयामी बिछाया जाता है, अक्सर इसकी संरचना में पाया जाता है

वह सेरिन का एक समूह है

एसएच - सिस्टीन

एनएच 2 लाइसिन

- γ -ऑन ग्लूटामिक एसिड

सक्रिय केंद्र दो जोनों को अलग करता है - बाध्यकारी क्षेत्र सब्सट्रेट और उत्प्रेरक क्षेत्र के साथ।

बाइंडिंग ज़ोन इसमें आमतौर पर एक कठिन संरचना होती है, जो प्रतिक्रिया सब्सट्रेट पूरक पूरक होती है। उदाहरण के लिए, Trypsin Lysine एमिनो एसिड के साथ एक सकारात्मक रूप से आरोपित क्षेत्रों में प्रोटीन विभाजित करता है, क्योंकि नकारात्मक चार्ज एस्पार्टिक एसिड के अवशेष अपने बाध्यकारी क्षेत्र में निहित हैं।

उत्प्रेरक क्षेत्र -यह एक सक्रिय केंद्र का एक साजिश है जो सीधे सब्सट्रेट को प्रभावित करता है और उत्प्रेरक फ़ंक्शन को पूरा करता है। यह क्षेत्र अधिक मोबाइल है, कार्यात्मक समूहों के अंतःक्षेपण को बदलना संभव है।

सक्रिय केंद्र को छोड़कर, कई एंजाइमों (अधिक बार ओलिगोमेरिक) मेंलोस्टेरिक प्लॉट - एंजाइम अणु का हिस्सा, सक्रिय केंद्र से रिमोट और सब्सट्रेट के साथ न कि इंटरैक्टिंग, बल्कि अतिरिक्त पदार्थों (नियामकों, प्रभावकारियों) के साथ। अल्टो-इन एंजाइमों में, एक सक्रिय केंद्र एक सब्यूनिट में हो सकता है, अन्य - अल्टो-सेल साइट में। एलोस्टेरिक एंजाइम अपनी गतिविधि को निम्नानुसार बदलते हैं: प्रभावक (एक्टिवेटर, अवरोधक) अल्टो-सैटेलाइट सब्यूनिट पर कार्य करता है और इसकी संरचना को बदलता है। फिर सहकारी परिवर्तनों के सिद्धांत पर एल्टोवरिंग सब्यूनिट के निर्माण में परिवर्तन उत्प्रेरक सब्यूनिट की संरचना द्वारा मध्यस्थता की जाती है, जो एंजाइम की गतिविधि में बदलाव के साथ है।

एंजाइमों की कार्रवाई का तंत्र।

एंजाइमों में कई सामान्य सहयोगी गुण होते हैं:

• उत्प्रेरक संतुलन को न बदलें
• प्रतिक्रिया प्रक्रिया में खर्च नहीं किया गया
• केवल थर्मोडायनामिक रूप से वास्तविक प्रतिक्रियाएं उत्प्रेरित करें। ऐसी प्रतिक्रियाएं वे हैं जिनमें अणुओं की मूल ऊर्जा आपूर्ति अंतिम से अधिक है।

प्रतिक्रिया के दौरान, एक उच्च ऊर्जा बाधा दूर हो जाती है। इस दहलीज की ऊर्जा और प्रारंभिक ऊर्जा स्तर के बीच का अंतर सक्रियण ऊर्जा है।

एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दर सक्रियण ऊर्जा और कई अन्य कारकों द्वारा निर्धारित की जाती है।

रासायनिक प्रतिक्रिया की दर निरंतर समीकरण द्वारा निर्धारित की जाती है:

K \u003d p * z * e - (ईए / आरटी)

के - प्रतिक्रिया दर निरंतर

पी - स्थानिक (स्टेरिक) गुणांक

जेड - इंटरैक्टिंग अणुओं की संख्या

ई ए। - सक्रियण ऊर्जा

आर - गैस स्थिर

टी - सार्वभौमिक पूर्ण तापमान

ई - प्राकृतिक लॉगरिदम का आधार

इस समीकरण मेंजेड, ई, आर, टी - स्थायी मूल्य, और पी और ईए - चर। इसके अलावा, प्रतिक्रिया दर और विस्तृत गुणांक के बीच, निर्भरता सीधे है, और गति और सक्रियण ऊर्जा के बीच - उलटा और शक्ति निर्भरता (ईए को कम, प्रतिक्रिया दर जितनी अधिक होगी)।

एंजाइमों की क्रिया की क्रिया को एक विस्तृत गुणांक के एंजाइमों में वृद्धि और सक्रियण ऊर्जा में कमी में वृद्धि हुई है।

सक्रियण ऊर्जा एंजाइमों को कम करना।

उदाहरण के लिए, विभाजन ऊर्जा2 ओ 2। एंजाइम और उत्प्रेरक के बिना - प्रति मोल 18,000 kcal। यदि प्लैटिनम और उच्च तापमान का उपयोग किया जाता है, तो यह 12,000 kcal / mol तक घटता है। एंजाइम की भागीदारी के साथकेटालेज़ सक्रियण ऊर्जा केवल 2,000 kcal / mol है।

ईए में कमी इस योजना के अनुसार मध्यवर्ती एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों के गठन के परिणामस्वरूप होती है:एफ + एस।<=> एफएस-कॉम्प्लेक्स → एफ + प्रतिक्रिया उत्पादों। पहली बार एंजाइम सब्सट्रेट परिसरों बनाने की संभावना माइकलिस और मेंटेन्स द्वारा साबित हुई थी। इसके बाद, कई एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों को आवंटित किया गया है। प्रस्तावित सब्सट्रेट के साथ बातचीत करते समय एंजाइमों की उच्च चयनात्मकता को समझाने के लिए"कुंजी और महल" फिशर का सिद्धांत। इसके अनुसार, एंजाइम केवल अपने दोस्त (पूरक) के पूर्ण पत्राचार के साथ सब्सट्रेट के साथ कुंजी और लॉक की तरह बातचीत करता है। इस सिद्धांत ने एंजाइमों की विशिष्टता को समझाया, लेकिन सब्सट्रेट पर उनके प्रभाव के तंत्र को प्रकट नहीं किया। बाद में, एंजाइम और सब्सट्रेट की प्रेरित अनुरूपता का सिद्धांत विकसित किया गया था -थ्योरी का सिद्धांत। ("रबर दस्ताने" का सिद्धांत)। इसका सार निम्नानुसार है: एंजाइम का सक्रिय केंद्र का गठन किया जाता है और सब्सट्रेट के साथ बातचीत करने से पहले सभी कार्यात्मक समूह होते हैं। हालांकि, ये कार्यात्मक समूह निष्क्रिय स्थिति में हैं। सब्सट्रेट में शामिल होने के समय, perduties स्थिति में बदलते हैं, एंजाइम के सक्रिय केंद्र में कट्टरपंथियों की संरचना। नतीजतन, सब्सट्रेट की क्रिया के तहत एंजाइम का सक्रिय केंद्र सक्रिय राज्य में प्रवेश करता है और बदले में, सब्सट्रेट को प्रभावित करना शुरू कर देता है, यानी। तब होता हैइंटरेक्शन एंजाइम और सब्सट्रेट का सक्रिय केंद्र। नतीजतन, सब्सट्रेट एक अस्थिर, अस्थिर राज्य में गुजरता है, जो सक्रियण ऊर्जा में कमी की ओर जाता है।

एंजाइम और सब्सट्रेट की बातचीत न्यूक्लियोफिलिक प्रतिस्थापन, विद्युत प्रतिस्थापन, सब्सट्रेट के निर्जलीकरण की प्रतिक्रियाओं में हो सकती है। सब्सट्रेट के साथ एंजाइम के कार्यात्मक समूहों की एक अल्पकालिक सहसंयोजक बातचीत भी है। असल में, सक्रिय केंद्र के कार्यात्मक समूहों का ज्यामितीय पुनर्मूल्यांकन होता है।

स्टेरिक गुणांक के एंजाइमों में वृद्धि।

स्टेरिक गुणांक को प्रतिक्रियाओं के लिए पेश किया जाता है जिसमें बड़े अणुओं में स्थानिक संरचना होती है। स्टेरिक गुणांक सक्रिय अणुओं के सफल टकराव के अनुपात को दिखाता है। उदाहरण के लिए, यह 0.4 है, यदि सक्रिय अणुओं के 10 टकरावों में से 4 प्रतिक्रिया उत्पाद का गठन हुआ।

एंजाइम्स स्टेरिक गुणांक में वृद्धि करते हैं, क्योंकि वे सब्सट्रेट अणु की संरचना को एंजाइम में बदलते हैं - सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स, जिसके परिणामस्वरूप एंजाइम और सब्सट्रेट की पूरकता बढ़ जाती है। इसके अलावा, अपने सक्रिय केंद्रों की कीमत पर एंजाइम अंतरिक्ष में सब्सट्रेट अणुओं के स्थान को व्यवस्थित करते हैं (एंजाइम के साथ बातचीत से पहले सब्सट्रेट अणु अराजक होते हैं) और प्रतिक्रिया के प्रवाह को सुविधाजनक बनाते हैं।

एंजाइमों का नामकरण

एंजाइमों के कई प्रकार के शीर्षक होते हैं।

1. तुच्छ नाम (Tripsin, पेप्सीन)
2. काम करने वाला नामकरण। एंजाइम के इस नाम में एक अंत - एज़ा है, जिसे जोड़ा गया है:
   • सब्सट्रेट (चीनी, एमिलेज़) के नाम पर,
   • उस कनेक्शन के प्रकार जिसके लिए एंजाइम (पेप्टाइडस, ग्लाइकोसिडेस) मान्य है,
   • प्रतिक्रिया के प्रकार, प्रक्रिया (सिंथेटस, हाइड्रोलाज)।

3) प्रत्येक एंजाइम में वर्गीकरण का नाम होता है, जो प्रतिक्रिया के प्रकार, सब्सट्रेट और कोनेज़िम के प्रकार को दर्शाता है। उदाहरण के लिए: एलडीएच -L लैक्टेट-ओवर + - ऑक्सीकरण।

एंजाइमों का वर्गीकरण।

एंजाइमों का वर्गीकरण 1 9 61 में विकसित किया गया था। वर्गीकरण के अनुसार, प्रत्येक एंजाइम एक विशिष्ट वर्ग, एक उपवर्ग, एक पूर्व वर्ग में स्थित है और इसमें एक अनुक्रम संख्या है। इस संबंध में, प्रत्येक एंजाइम में डिजिटल सिफर होता है जिसमें पहला आंकड़ा कक्षा को दर्शाता है, दूसरा उप-वर्ग, तीसरा उप-वर्ग, चौथा अनुक्रम संख्या है (एलडीएच: 1,1,1,27)। सभी एंजाइमों को 6 वर्गों में वर्गीकृत किया जाता है।

1. ऑक्सीडोरुकटेज
2. ट्रांसफेरेज़
3. हाइड्रोलस
4. लिआज़ा
5. आइसोमेरेस
6. सिंथेटस (लिगास)

ऑक्सीडोरुकटेज.

एंजाइम्स रेडॉक्स - रिकवरी प्रक्रियाओं उत्प्रेरित। प्रतिक्रिया का सामान्य दृश्य: एठीक है + ब्रेक में \u003d और vost + ठीक है । एंजाइमों के इस वर्ग में कई उपवर्ग शामिल हैं:

1. dehydroginases, ऑक्सीकरण पदार्थ से हाइड्रोजन को पल्प करके प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें। वे एरोबिक (प्रति ऑक्सीजन प्रति ऑक्सीजन को सहन कर सकते हैं) और एनारोबिक (ट्रांसफर हाइड्रोजन को ऑक्सीजन नहीं, बल्कि कुछ अन्य पदार्थों के लिए) हो सकता है।

2. ऑक्सीजेजेज - एंजाइम ऑक्सीजन को ऑक्सीजन को ऑक्सीजन से जोड़कर ऑक्सीकरण उत्प्रेरित करते हैं। यदि एक ऑक्सीजन परमाणु संलग्न होता है, तो monooxygenases शामिल हैं, अगर दो ऑक्सीजन परमाणु dioxigenase हैं।

3. पेरोक्साइड - एंजाइम्स पेरोक्साइड की भागीदारी के साथ पदार्थों के ऑक्सीकरण उत्प्रेरित करते हैं।

स्थानांतरण।

इस योजना के अनुसार एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ से दूसरे में कार्यात्मक समूहों के इंट्रामोल्यूलर और इंटरमोल्यूलर हस्तांतरण को पूरा करने वाले एंजाइम: एवी + सी \u003d ए + सन। स्थानांतरण उप-वर्गों को पोर्टेबल समूहों के प्रकार के आधार पर अलग किया गया है: एमिनोट्रांसफेरस, मेथिलट्रांसफेरस, सल्फोट्रांसफेरस, एसीलट्रैसफेरस (फैटी एसिड के अवशेषों को सहन करना), फॉस्फोट्रांसफेरस (फॉस्फोरिक एसिड अवशेष सहन करना)।

हाइड्रोलस।

इस वर्ग के एंजाइम ब्रेक के स्थान पर पानी के अतिरिक्त के साथ एक रासायनिक कनेक्शन के अंतर को उत्प्रेरित करते हैं, यानी, हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रिया योजना के अनुसार: एवी + गैर \u003d ए + जीता। बॉन्डेड बॉन्ड के प्रकार के आधार पर हाइड्रोलिज के उपवर्गों को अलग किया जाता है: पेप्टाइडस पेप्टाइड बॉन्ड (पेप्सीन), ग्लाइकोसिडास - ग्लाइकोसिडा बॉन्ड (एमिलेज़), एस्टरस - एस्टर कनेक्शन (लिपेज) द्वारा साफ़ किया जाता है।

Liaza।

लायस ब्रेक पॉइंट पर पानी में शामिल किए बिना रासायनिक ब्रेक उत्प्रेरित करें। साथ ही, योजना के अनुसार सब्सट्रेट्स में डबल बॉन्ड बनते हैं: एवी \u003d ए + वी। लिआइज़ सबक्लास इस बात पर निर्भर करता है कि कनेक्शन टूटा हुआ है या कौन सा पदार्थ बनता है। Aldolease दो कार्बन परमाणुओं के बीच संबंध तोड़ता है (उदाहरण के लिए, फ्रक्टोज 1,6-di-phosphathaldolaza "कटौती" fructose और दो triosis)। Liazams में decarboxylase एंजाइम (कार्बन डाइऑक्साइड का क्लेवाज), निर्जलीकरण - "कट आउट" पानी के अणुओं शामिल हैं।

Isomerase।

Isaoreares विभिन्न आइसोमर्स के पारस्परिक समाधान उत्प्रेरित। उदाहरण के लिए, फॉस्फोइक्सोइसोसिसिसिसिसिसिसिसिसिसिसिस का ग्लूकोज में अनुवाद करता है। Isomerase subclasses में mutases (phosphoglucomuctase ग्लूकोज -1-फॉस्फेट में ग्लूकोज -1-फॉस्फेट में अनुवाद करता है), epimeresoses (उदाहरण के लिए, Xylosose के लिए Ribose अनुवाद), Tautomerase

सिंथेटस (लिगास)।

इस वर्ग के एंजाइम इस योजना के अनुसार एटीपी की ऊर्जा के कारण नए पदार्थों के संश्लेषण की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं: ए + बी + एटीपी \u003d एबी। उदाहरण के लिए, ग्लूटामाइन सबस्टेशन ग्लूटामिक एसिड को जोड़ता है,NH 3। + ग्लूटामाइन के गठन के साथ एटीपी की भागीदारी के साथ।

एंजाइमों की गुण।

एंजाइम, अकार्बनिक उत्प्रेरक के साथ आम के अलावा, गुणों में अकार्बनिक उत्प्रेरक से कुछ अंतर होते हैं। इसमे शामिल है:

• उच्च गतिविधि
• उच्च विशिष्टता
• उत्प्रेरण के लिए नरम की स्थिति
• गतिविधि को नियंत्रित करने की क्षमता

उच्च उत्प्रेरक एंजाइम गतिविधि.

एंजाइम उच्च उत्प्रेरक गतिविधि द्वारा प्रतिष्ठित हैं। उदाहरण के लिए, एक कार्बोएनहाइड्रेस अणु एक मिनट में 36 मिलियन कार्बनिक एसिड अणुओं के गठन (या विभाजन) को उत्प्रेरित करता है (एन2 सीओ 3। )। एंजाइमों की उच्च गतिविधि को उनकी कार्रवाई के तंत्र द्वारा समझाया जाता है: वे सक्रियण ऊर्जा को कम करते हैं और स्थानिक (स्टेरिक गुणांक) को बढ़ाते हैं। एंजाइमों की उच्च गतिविधि में एक महत्वपूर्ण जैविक मूल्य होता है, जिसमें शरीर में रासायनिक प्रतिक्रियाओं की उच्च गति सुनिश्चित करने में शामिल होता है।

उच्च विशिष्टता एंजाइम.

सभी एंजाइमों में विशिष्टता होती है, लेकिन विभिन्न एंजाइमों में विशिष्टता की डिग्री अलग होती है। कई प्रकार के एंजाइम विशिष्टता प्रतिष्ठित हैं।

पूर्ण सब्सट्रेट विशिष्टता जिस पर एंजाइम केवल एक विशेष पदार्थ पर कार्य करता है। उदाहरण के लिए, यूरेज़ एंजाइम केवल यूरिया को विभाजित करता है।

निरपेक्ष समूह विशिष्टता जिस पर एंजाइम के पास संरचना के करीब यौगिकों के समूह पर समान उत्प्रेरक प्रभाव होता है। उदाहरण के लिए, एक शराब dehydrogenase एंजाइम न केवल के साथ ऑक्सीकरण करता है2 एन 5। वह, लेकिन उनके homologues (मिथाइल, Butyl और अन्य शराब) भी।

सापेक्ष समूहविशिष्टता जिस पर एंजाइम कार्बनिक पदार्थों के विभिन्न वर्गों के उत्प्रेरण को पूरा करता है। उदाहरण के लिए, Trypsin Enzyme पेप्टाइड और Esstruse गतिविधि दिखाता है।

स्टीरोकेमिकलविशिष्टता (ऑप्टिकल विशिष्टता), जिस पर केवल आइसोमर का एक निश्चित रूप विभाजित होता है (डी, एल। फॉर्म, α, β, सीआईएस - Transizometers)। उदाहरण के लिए, एलडीएच केवल वैध हैL -laktat, एल - एमिनो एसिड ऑक्साइड अधिनियम परएल - एमिनो एसिडिसोमर।

सक्रिय केंद्र की प्रत्येक एंजाइम संरचना के लिए उच्च विशिष्टता को अद्वितीय समझाया जाता है।

एंजाइमों की थर्मलनेस।

थर्मल सामग्री तापमान पर एंजाइमों की गतिविधि की निर्भरता है। जब तापमान 0 से 40 डिग्री तक उठाया जाता है, तो एंजाइमों की गतिविधि वेंट-हॉफ नियम के अनुसार बढ़ रही है (तापमान में 10 डिग्री तक की वृद्धि के साथ, प्रतिक्रिया दर 2-4 गुना बढ़ जाती है)। तापमान में और वृद्धि के साथ, एंजाइमों की गतिविधि कम हो जाती है, जो प्रोटीन एंजाइम अणु के थर्मल denaturation द्वारा समझाया जाता है। एंजाइमों की ग्राफिकल थर्मो-निर्भरता का फॉर्म है:

0 डिग्री पर एंजाइम की निष्क्रियता उलटा है, और उच्च तापमान पर, निष्क्रियता अपरिवर्तनीय हो जाती है। एंजाइमों की यह संपत्ति मानव शरीर के तापमान में अधिकतम प्रतिक्रिया दर निर्धारित करती है। एंजाइमों की थर्मलनेस को व्यावहारिक चिकित्सा गतिविधियों में ध्यान में रखा जाना चाहिए। उदाहरण के लिए, ट्यूब में एक एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया का संचालन करते समय, इष्टतम तापमान बनाना आवश्यक है। एंजाइमों की इस संपत्ति को क्राइओशर्जरी में लागू किया जा सकता है, जब शरीर के तापमान में कमी के साथ एक जटिल लंबा ऑपरेशन किया जाता है, जो शरीर में बहने वाली प्रतिक्रियाओं की दर को धीमा कर देता है, जिससे ऊतकों द्वारा ऑक्सीजन खपत को कम कर दिया जाता है। कम तापमान के तहत स्टोर एंजाइम की तैयारी आवश्यक है। तटस्थता के लिए, सूक्ष्मजीवों की कीटाणुशोधन उच्च तापमान (आटोक्लेवेशन, उबलते उपकरण) का उपयोग करती है।

फ़ोटोलिबिलिटी.

फोटोलिटिलिटी - पराबैंगनी किरणों से एंजाइमों की गतिविधि की निर्भरता। यूएफएल प्रोटीन अणुओं के फोटोऑडेशन का कारण बनता है और एंजाइमों की गतिविधि को कम करता है। एंजाइमों की इस संपत्ति का उपयोग पराबैंगनी लैंप के जीवाणुनाशक प्रभाव में किया जाता है।

पीएच से गतिविधि की निर्भरता।

सभी एंजाइमों में एक निश्चित पीएच अंतराल होता है, जिसमें एंजाइम की गतिविधि अधिकतम होती है - इष्टतम पीएच। कई एंजाइमों के लिए, इष्टतम लगभग 7 है, एक ही समय में, पेप्सीन के लिए, इष्टतम माध्यम 1-2, क्षारीय फॉस्फेटेज के लिए, लगभग 9. जब पीएच इष्टतम से विचलित होता है, तो एंजाइम गतिविधि घट जाती है, जो से देखा जाता है लेखाचित्र। एंजाइमों की इस संपत्ति को एंजाइम अणुओं में आयनिक समूहों के आयनीकरण में बदलाव से समझाया गया है, जिससे एंजाइम के प्रोटीन अणु के अणु में आयनिक संबंधों में बदलाव होता है। यह एंजाइम अणु के निर्माण में बदलाव के साथ है, और यह बदले में, इसकी गतिविधि में बदलाव की ओर जाता है। पीएच निर्भरता के शरीर की स्थितियों में एंजाइमों की अधिकतम गतिविधि निर्धारित करता है। यह संपत्ति पाता है और व्यावहारिक अनुप्रयोग। शरीर के बाहर एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाएं इष्टतम पीएच पर की जाती हैं। चिकित्सीय उद्देश्यों के साथ गैस्ट्रिक रस की कम अम्लता के साथ एनए का एक समाधान निर्धारित किया गयाएल

एंजाइम की एकाग्रता और सब्सट्रेट की एकाग्रता से एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर की निर्भरता

एंजाइम की एकाग्रता और सब्सट्रेट की एकाग्रता (एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की गतिशीलता) की एकाग्रता से प्रतिक्रिया दर की निर्भरता चार्ट पर दर्शायी जाती है।

अनुसूची 1 चार्ट 2

एक एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया में (एफ + एस 2  1 एफएस → 3 एफ + पी) चरणों के तीन घटकों की गति का चयन करें:

1- शिक्षा एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्सएफएस,

2-रिवर्स क्षय एंजाइम - सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स,

3 - प्रतिक्रिया उत्पादों के गठन के साथ एंजाइम-सब्सट्रेट परिसर का विघटन। इन प्रतिक्रियाओं में से प्रत्येक की गति मौजूदा जनता के कानून के अधीन है:

V 1 \u003d k 1 [f] * [s]

वी 2 \u003d के 2 * [एफएस]

वी 3 \u003d के 3 * [एफएस]

संतुलन के समय, शिक्षा प्रतिक्रिया की दरएफएस। इसके क्षय की गति के योग के बराबर:वी 1 \u003d वी 2 + वी 3। एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया के तीन चरणों में से सबसे महत्वपूर्ण और धीमा तीसरा है, चूंकि यह प्रतिक्रिया उत्पादों के गठन से जुड़ा हुआ है। उपरोक्त सूत्र के अनुसार, गति पाएंवी 3। यह असंभव है, क्योंकि एंजाइम-सब्सट्रेट परिसर इसकी सांद्रता को मापने के लिए बहुत अस्थिर है। इस संबंध में, माइकलिस-मेनेंटन ने पेश कियाम। - मिखेलिस निरंतर और मापने के लिए एक समीकरण को बदल दियावी 3। एक नए समीकरण में, जिसमें वास्तव में मापनीय मान मौजूद हैं:

V 3 \u003d k 3 * [f 0] * [s] / km + [s] या v 3 \u003d v अधिकतम * [s] / km + [s]

[एफ 0] - एंजाइम की प्रारंभिक एकाग्रता

एम। - मिखाइलिस निरंतर।

शारीरिक अर्थ के।एम: के एम \u003d (के 2 + के 3) / के 1 । यह एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स की विघटन दर का अनुपात और इसके गठन की दर स्थिरता का अनुपात दिखाता है।

मिखाइलिसा मेंटेन समीकरण सार्वभौमिक है। यह प्रतिक्रिया दर की निर्भरता को दर्शाता है [F 0] से [s]

1. सब्सट्रेट की एकाग्रता से प्रतिक्रिया दर की निर्भरता। यह निर्भरता कम सब्सट्रेट सांद्रता पर पता चला है [एस]< Km । इस मामले में, समीकरण में सब्सट्रेट की एकाग्रता को उपेक्षित किया जा सकता है और समीकरण फॉर्म प्राप्त करता है:वी 3 \u003d के 3 * [एफ 0] * [एस] / किमी। इस समीकरण मेंके 3, एफ 0], किमी - स्थिरांक और एक नए स्थिर के साथ प्रतिस्थापित किया जा सकता है *। इस प्रकार, सब्सट्रेट की कम एकाग्रता पर, प्रतिक्रिया दर सीधे इस एकाग्रता के लिए आनुपातिक है।V 3 \u003d k * * [s]। यह निर्भरता ग्राफ 2 के पहले खंड से मेल खाती है।
2. एंजाइम एकाग्रता की गति की निर्भरता यह उच्च सब्सट्रेट एकाग्रता पर प्रकट होता है।एस ≥ किमी। । इस मामले में, आप उपेक्षा कर सकते हैंकिमी। और समीकरण निम्नलिखित में परिवर्तित हो गया है:V 3 \u003d k 3 * (([f 0] * [s]) / [s]) \u003d k 3 * [f 0] \u003d v अधिकतम। इस प्रकार, सब्सट्रेट की उच्च सांद्रता के साथ, प्रतिक्रिया दर एंजाइम की एकाग्रता द्वारा निर्धारित की जाती है और अधिकतम मूल्य तक पहुंच जाती है।वी 3 \u003d के 3 [एफ 0] \u003d वी मैक्स। (तीसरा ग्राफिक साजिश 2)।
3. आपको संख्यात्मक मूल्य निर्धारित करने की अनुमति देता हैशर्त के तहत km v 3 \u003d v अधिकतम / 2। इस मामले में, समीकरण फॉर्म प्राप्त करता है:

V अधिकतम / 2 \u003d ((v अधिकतम * [s]) / km + [s ]), जहां से यह इस प्रकार हैKm \u003d [s]

इस प्रकार, एम के लिए संख्यात्मक रूप से प्रतिक्रिया दर पर सब्सट्रेट की एकाग्रता के बराबर अधिकतम आधे के बराबर। सेवा मेरेम। एंजाइम की एक बहुत ही महत्वपूर्ण विशेषता है, इसे एक मोल्स (10) में मापा जाता है-2 - 10 -6 तिल) और एंजाइम की विशिष्टता की विशेषता: निचलाकिमी। एंजाइम की विशिष्टता जितनी अधिक होगी।

Mikhailis निरंतर की ग्राफिक परिभाषा।

एक सीधी रेखा का प्रतिनिधित्व करने वाले ग्राफ का उपयोग करना अधिक सुविधाजनक है। इस तरह के एक कार्यक्रम को लिनिवर - बर्क (डबल रिवर्स मूल्यों का एक ग्राफ) द्वारा प्रस्तावित किया जाता है, जो विपरीत समीकरण मिखाइलिस से मेल खाता है - सलाहेन

सक्रियकर्ताओं और अवरोधकों की उपस्थिति से एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की गति की निर्भरता।

एक्टिवेटर - पदार्थ जो एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की गति को बढ़ाते हैं। विशिष्ट सक्रियकर्ताओं को अलग करें जो एक एंजाइम की गतिविधि को बढ़ाते हैं (NA)एल - पेप्सीनोजेन के एक्टिवेटर) और गैर-विशिष्ट सक्रियकर्ता कई एंजाइमों की गतिविधि में वृद्धि करते हैं (आयनों)एमजी। - हेक्सोचिनास, के सक्रियकर्ता,ना। -एटीएफ-एएसई और अन्य एंजाइम)। धातु आयन, मेटाबोलाइट्स, न्यूक्लियोटाइड एक्टिवेटर के रूप में हो सकता है।

कार्यकर्ताओं का कार्य तंत्र.

1. एंजाइम के सक्रिय केंद्र को पूरा करने के परिणामस्वरूप, जिसके परिणामस्वरूप सब्सट्रेट के साथ एंजाइम की बातचीत की सुविधा मिलती है। इस तरह के एक तंत्र में मुख्य रूप से धातु आयन हैं।
2. अल्टो-सॉलिड एक्टिवेटर एंजाइम के अल्टो-सैटेलाइट साइट (सब्यूनिट) के साथ बातचीत करता है, इसके परिवर्तनों के माध्यम से अप्रत्यक्ष रूप से सक्रिय केंद्र की संरचना को बदलता है और एंजाइम की गतिविधि को बढ़ाता है। एलोस्टेरिक प्रभाव एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं के मेटाबोलाइट्स, एटीपी है।
3. एंजाइम की कुलीनोक्ति में बदलाव के साथ एलोस्टेरिक तंत्र को संयुक्त किया जा सकता है। एक्टिवेटर की कार्रवाई के तहत कई उपनिवेशों का संयोजन एक ओलिगोमेरिक रूप में होता है, जो नाटकीय रूप से एंजाइम की गतिविधि को बढ़ाता है। उदाहरण के लिए, isocitrate एंजाइम एसिटिल-सह कार्बोक्साइलेज का एक सक्रियकर्ता है।
4. फॉस्फोरिज़ेशन - एंजाइमों का डेलोस्फोलीकरण एंजाइमों के एक उलटा संशोधन से संबंधित है। शामिल एन।3 पो 4। अक्सर एंजाइम की गतिविधि को तेजी से बढ़ाता है। उदाहरण के लिए, दो निष्क्रिय फॉस्फोरलेस एंजाइम डिमर्स चार एटीपी अणुओं से जुड़े होते हैं और एंजाइम के एक सक्रिय टेट्रामिक फॉस्फोरिलेटेड रूप बनाते हैं। एंजाइमों के फास्फोरस को उनके औपन में परिवर्तन के साथ जोड़ा जा सकता है। कुछ मामलों में, एंजाइम के फॉस्फोरिलेशन, इसके विपरीत, इसकी गतिविधि को कम कर देता है (उदाहरण के लिए, एंजाइम ग्लाइकोजनिस के फॉस्फोरिलेशन)
5. आंशिक प्रोटीलोलिसिस (अपरिवर्तनीय संशोधन)। इस मामले में, एंजाइम के सक्रिय केंद्र को अवरुद्ध करने के लिए अणु के एंजाइम (प्रोफेसर) खंड के निष्क्रिय रूप से तंत्र, cleaved है। उदाहरण के लिए, कार्रवाई के तहत निष्क्रिय पेप्सिनोजेनएचसीएल सक्रिय पेप्सीन में प्रवेश करता है।

इनहिबिटर्स - पदार्थ जो एंजाइम की गतिविधि को कम करते हैं।

विशिष्टता से विशिष्ट और गैर-विशिष्ट अवरोधक का चयन करें

संपर्क में प्रभाव उलटा और अपरिवर्तनीय अवरोधक को अलग करता है।

कार्रवाई के स्थान पर सक्रिय केंद्र और सक्रिय केंद्र के बाहर संचालित अवरोधक हैं।

कार्रवाई के तंत्र द्वारा प्रतिस्पर्धी और गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधकों में तोड़ो।

प्रतिस्पर्धी निषेध.

इस प्रकार के अवरोधकों में सब्सट्रेट की संरचना के करीब एक संरचना है। इसके आधार पर, अवरोधक और सब्सट्रेट एंजाइम के सक्रिय केंद्र के बाध्यकारी के लिए प्रतिस्पर्धा करते हैं। प्रतिस्पर्धी अवरोध एक प्रतिस्पर्धी अवरोधक के प्रभाव का एक उलटा अवरोध है प्रतिक्रिया सब्सट्रेट की एकाग्रता को बढ़ाकर कम किया जा सकता है

प्रतिस्पर्धी अवरोध का एक उदाहरण संक्रामक डीहाइड्रोजनेज की गतिविधि का उत्पीड़न हो सकता है, डिकारबॉक्सिलिक एसिड डिकारबॉक्सिलिक एसिड के ऑक्सीकरण को उत्प्रेरित कर सकता है, मामूली एसिड के साथ डिकारबॉक्साइल, एम्बर एसिड के साथ संरचना के समान।

दवाएं बनाते समय प्रतिस्पर्धी अवरोध का सिद्धांत व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। उदाहरण के लिए, सल्फोनामाइड की तैयारी में सूक्ष्मजीवों के विकास के लिए आवश्यक पैरा-एमिनोबेंज़ोइक एसिड की संरचना के करीब एक संरचना होती है। सल्फानिमामाइड्स पैरा-एमिनोबेंज़ोइक एसिड के अवशोषण के लिए आवश्यक सूक्ष्मजीवों के एंजाइमों को अवरुद्ध करता है। कुछ एंटीट्यूमर दवाएं नाइट्रोजेनस अड्डों के अनुरूप हैं और इस प्रकार, न्यूक्लिक एसिड संश्लेषण (फ्लोरोरसिल) को रोकती हैं।

ग्राफिक रूप से प्रतिस्पर्धी अवरोध है:

गैर प्रतिस्पर्धी अवरोध.

गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधक संरचनात्मक रूप से प्रतिक्रियाओं के सब्सट्रेट के समान नहीं होते हैं और इसलिए सब्सट्रेट की उच्च सांद्रता के साथ आपूर्ति नहीं की जा सकती है। गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोधकों की कार्रवाई के लिए कई विकल्प हैं:

1. एंजाइम के सक्रिय केंद्र के कार्यात्मक समूह को अवरुद्ध करना और परिणामस्वरूप, गतिविधि को कम करना। उदाहरण के लिए, गतिविधिएस एच - समूह थियोल poices रिवर्सिबल (धातुओं, पारा, लीड के लवण) और अपरिवर्तनीय (monoiodalis) को बाध्य कर सकते हैं। अतिरिक्त अवरोधकों के अवरोध के प्रभाव को अतिरिक्त पदार्थों के परिचय से कम किया जा सकता हैश्री समूह (उदाहरण के लिए, यूनिटियोल)। वहां और उपयोग किए गए सीरिन अवरोधक हैं जो इसे अवरुद्ध करते हैं - एंजाइमों के सक्रिय केंद्र के समूह। ऐसा प्रभाव कार्बनिक फास्फोरस युक्त पदार्थ होता है। ये पदार्थ विशेष रूप से, इसे रोक सकते हैं - एसिट्लोकोलिनेस्टेस के एंजाइम में समूह, जो एसिट्लोक्लिन के न्यूरोटिएटर को नष्ट कर देता है।
2. अवरुद्ध धातु आयनों को एंजाइमों के सक्रिय केंद्र में शामिल किया गया। उदाहरण के लिए, साइनाइड्स ब्लॉक आयरन परमाणुओं, ईडीटीए (एथिलेनेडियामैनेटेट्रेटेट) ब्लॉक एसए आयनोंएमजी।
3. अल्टोवॉर्किंग अवरोधक अल्टो-सैटेलाइट साइट के साथ परस्पर इंटरैक्ट करता है, अप्रत्यक्ष रूप से सहकारी सिद्धांत के अनुसार, उत्प्रेरक क्षेत्र की संरचना और गतिविधि को बदल रहा है। ग्राफिक रूप से गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोध का रूप है:

सब्सट्रेट की एकाग्रता को बढ़ाकर गैर-प्रतिस्पर्धी अवरोध के साथ अधिकतम प्रतिक्रिया दर हासिल नहीं की जा सकती है।

चयापचय की प्रक्रिया में एंजाइम गतिविधि का विनियमन।

एंजाइम गतिविधि में परिवर्तन के कारण शरीर की अनुकूलन (बिजली मोड, पर्यावरणीय प्रभाव, आदि) संभव है। शरीर में एंजाइम प्रतिक्रियाओं की गति को विनियमित करने के लिए कई संभावनाएं हैं:

1. एंजाइमों के संश्लेषण की दर को बदलना (इस तंत्र की लंबी अवधि की आवश्यकता होती है)।
2. सेल झिल्ली की पारगम्यता को बदलकर सब्सट्रेट और एंजाइम की उपलब्धता में वृद्धि।
3. कोशिकाओं और ऊतकों में पहले से मौजूद एंजाइमों की गतिविधि में परिवर्तन। यह तंत्र उच्च गति से किया जाता है और उलटा होता है।

बहुस्तरीय एंजाइमेटिक प्रक्रियाओं में आवंटितनियामक, कुंजी एंजाइम जो प्रक्रिया की कुल गति को सीमित करते हैं। अक्सर यह प्रक्रिया के प्रारंभिक और अंतिम चरणों के एंजाइम है। प्रमुख एंजाइमों की गतिविधि को बदलना विभिन्न तंत्रों में होता है।

1. एलोस्टेरिक तंत्र:

1. एंजाइम की oligomy बदलें:

मोनोमर्स सक्रिय नहीं हैं ↔ oligomers सक्रिय

1. फॉस्फोरिज़ेशन - डेफॉस्फोरिलेशन:

एंजाइम (निष्क्रिय) + एन3 पो 4। ↔ फॉस्फोरिलेटेड सक्रिय एंजाइम।

कोशिकाओं में व्यापक रूप से ऑटो नियामक तंत्र वितरित किया जाता है। ऑटोरेंटुलर तंत्र, विशेष रूप से, रेट्रोइंडिंग, जिसमें एंजाइमेटिक प्रक्रिया के उत्पाद प्रारंभिक चरण एंजाइमों को दबाते हैं। उदाहरण के लिए, पुरोन और पाइरिमिडाइन न्यूक्लियोटाइड की उच्च सांद्रता चरणों में प्रारंभिक संश्लेषण को दबाती है।

कभी-कभी प्रारंभिक सबस्ट्रेट्स अंतिम एंजाइमों को सक्रिय करते हैं, आरेख में: सब्सट्रेट एक सक्रिय होता हैएफ 3। । उदाहरण के लिए, ग्लूकोज (ग्लूकोज -6-फॉस्फेट) का सक्रिय रूप ग्लूकोज (ग्लाइकोजनक्सिंटेस) से ग्लाइकोजन संश्लेषण के अंतिम एंजाइम को सक्रिय करता है।

सेल में एंजाइमों का संरचनात्मक संगठन

कोशिकाओं में एंजाइमों की संरचनात्मक विचलन के कारण शरीर में चयापचय प्रक्रियाओं का समन्वय संभव है। अलग एंजाइम कुछ इंट्रासेल्यूलर संरचनाओं में स्थित हैं -पूरक।उदाहरण के लिए, प्लाज्मा झिल्ली में, पोटेशियम एंजाइम सक्रिय है - सोडियम एटीएफ-एजेए। माइटोकॉन्ड्रिया में, ऑक्सीडेटिव प्रतिक्रियाओं के एंजाइम (डीहाइड्रोजनेज, साइटोक्रोमॉक्सिडेस को सफल) सक्रिय हैं। कोर न्यूक्लिक एसिड संश्लेषण (डीएनए पॉलिमरस) के सक्रिय एंजाइम है। Lysosomes में, विभिन्न पदार्थों के विभाजन एंजाइम (आरएनए - एजा, फॉस्फेटेज और अन्य सक्रिय हैं।

इस सेलुलर संरचना में एंजाइम सबसे सक्रिय हैंसूचक या मार्कर एंजाइम। नैदानिक \u200b\u200bअभ्यास में उनकी परिभाषा ऊतक को संरचनात्मक क्षति की गहराई को दर्शाती है। कुछ एंजाइमों को पॉलिसीमेन्सल कॉम्प्लेक्स में जोड़ा जाता है, उदाहरण के लिए, एक पाइरवेट डीहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स (एमपीसी), जो पायरुविक एसिड के ऑक्सीकरण को पूरा करता है।

एंजाइमों का पता लगाने और मात्रात्मक निर्धारण के सिद्धांत:

एंजाइमों का पता उनकी उच्च विशिष्टता पर आधारित है। एंजाइमों को उनके द्वारा उत्पादित कार्रवाई द्वारा पता चला है, यानी इस तथ्य पर कि एंजाइम उत्प्रेरित की प्रतिक्रिया उत्प्रेरित होती है। उदाहरण के लिए, स्टार्च को ग्लूकोज के क्लेवाज की प्रतिक्रिया द्वारा एमिलेज़ का पता चला है।

एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया के प्रवाह के लिए मानदंड हो सकता है:

• प्रतिक्रिया सब्सट्रेट का गायब होना
• प्रतिक्रिया उत्पादों की उपस्थिति
• कोएनजाइम के ऑप्टिकल गुणों में परिवर्तन।

एंजाइमों का मात्रात्मक निर्धारण

चूंकि कोशिकाओं में एंजाइमों की एकाग्रता बहुत कम होती है, तो वे अपनी वास्तविक एकाग्रता से निर्धारित नहीं होते हैं, लेकिन एंजाइम की गतिविधि के अनुसार, एंजाइम की संख्या अप्रत्यक्ष रूप से आंका जाता है।

एंजाइमों की गतिविधि को इष्टतम स्थितियों (इष्टतम तापमान, पीएच, सब्सट्रेट की अनावश्यक रूप से उच्च सांद्रता) के तहत बहने वाली एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर पर अनुमान लगाया जाता है। इन स्थितियों के तहत, प्रतिक्रिया दर एंजाइम की एकाग्रता के लिए सीधे आनुपातिक है (वी \u003d के 3 [एफ 0])।

गतिविधि की इकाइयाँ (मात्रा) एंजाइम

नैदानिक \u200b\u200bअभ्यास में, एंजाइम गतिविधि की कई इकाइयों का उपयोग किया जाता है।

1. एक अंतरराष्ट्रीय इकाई एंजाइम की मात्रा है जो 25 के तापमान पर 1 माइक्रोमोल सब्सट्रेट प्रति मिनट के रूपांतरण को उत्प्रेरित करती है0 एस।
   1. कैटिंग (एसआई में) - फिर एंजाइम की मात्रा जो प्रति सेकंड 1 प्रार्थना सब्सट्रेट के रूपांतरण को उत्प्रेरित करती है।
   2. विशिष्ट गतिविधि - एंजाइम की गतिविधि का अनुपात एंजाइम की प्रोटीन के द्रव्यमान के लिए।
   3. एंजाइम की आणविक गतिविधि से पता चलता है कि 1 एंजाइम अणु की कार्रवाई के तहत कितने सब्सट्रेट अणु बदल जाते हैं।

क्लीनिकल एंजाइम

चिकित्सा अभ्यास में एंजाइमों के बारे में जानकारी का आवेदन चिकित्सा एंजाइमोलॉजी का एक वर्ग है। इसमें 3 खंड शामिल हैं:

1. Enzymodiagnostic
   1. एंजिमोपोटोलॉजी
      1. एंजिमोथेरेपी

Enzymodiagnostics - वह अनुभाग जो रोग निदान के लिए एंजाइमों की गतिविधि का अध्ययन करने की क्षमता का अध्ययन करता है। व्यक्तिगत ऊतकों, अंग-विशिष्ट एंजाइमों, isoenzymes को नुकसान का आकलन करने के लिए उपयोग किया जाता है।

बाल चिकित्सा अभ्यास में, एंजाइम निदान के दौरान, बच्चों की विशेषताओं को ध्यान में रखा जाना चाहिए। बच्चों में, कुछ एंजाइमों की गतिविधि वयस्कों की तुलना में अधिक है, उदाहरण के लिए, उच्च एलडीएच गतिविधि प्रारंभिक प्रसवपूर्व अवधि में एनारोबिक प्रक्रियाओं के प्रावधान को दर्शाती है। बच्चों के रक्त प्लाज्मा में ट्रांसमिनेज की सामग्री बढ़ी संवहनी कपड़े पारगम्यता के परिणामस्वरूप उठाई जाती है। एरिथ्रोसाइट्स के प्रबलित क्षय के परिणामस्वरूप ग्लूकोज -6-फॉस्फेट डीहाइड्रोजनेज की गतिविधि में वृद्धि हुई। इसके विपरीत, अन्य एंजाइमों की गतिविधि वयस्कों की तुलना में कम है। उदाहरण के लिए, पेप्सीन गतिविधि, अग्नाशयी एंजाइम (लिपेज, एमिलेज़) गुप्त कोशिकाओं की अपरिवर्तनीयता के आधार पर कम हो जाती है।

उम्र के साथ, व्यक्तिगत isoenzymes का पुनर्वितरण संभव है। इसलिए, बच्चे ldh प्रचलित3 (अधिक एनारोबिक रूप), और वयस्कों में एलडीएच2 (अधिक एरोबिक रूप)।

एंजिमोपैथोलॉजी - एंजाइमोलॉजी का अनुभाग, बीमारी का अध्ययन, अग्रणी विकास तंत्र जिसमें एंजाइमों की गतिविधि का उल्लंघन होता है। इनमें कार्बोहाइड्रेट चयापचय (गैलेक्टोसेमिया, ग्लाइकोजोजेनेसिस, म्यूकोपोलिसैक्राइडोसिस), एमिनो एसिड (फेनिल्केटोन्यूरिया, सिस्टिनुरिया), न्यूक्लियोटाइड (ओरोटटा), पोर्फिरिन (पोर्फिरिया) का उल्लंघन शामिल है।

एंजिमोथेरेपी - एंजाइम अध्ययन का खंड एंजाइम, कोएनजाइम्स, एक्टिवेटर, चिकित्सकीय उद्देश्यों के साथ अवरोधक के उपयोग का अध्ययन करता है। एंजाइमों का उपयोग प्रतिस्थापन लक्ष्य (पेप्सीन, अग्नाशयी एंजाइम) के साथ किया जा सकता है, जिसमें नेक्रोटिक द्रव्यमान, थ्रोम्बोव को चिपचिपा निकास फैलाने के लिए एक लाइटिक लक्ष्य के साथ किया जा सकता है।

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एंजाइमों, या एंजाइमों (लैट से। किण्व - Zakvaska) - आमतौर पर प्रोटीन आणविक आणविक रूप से आरएनए (रिबोज़िम) या उनके परिसरों, लाइव सिस्टम की रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करने (उत्प्रेरित)। एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के एजेंट को suspores कहा जाता है, और परिणामी पदार्थ उत्पाद हैं। एंजाइम सब्सट्रेट्स के लिए विशिष्ट हैं (एटीपीएजेट उत्प्रेरित केवल एटीपी विभाजित, और किनास फॉस्फोरियाफाइज़ीफॉस्फोरिलेट फॉस्फोरलेस है)।

एंजाइमेटिक गतिविधि को सक्रियकर्ता अवरोधकों द्वारा विनियमित किया जा सकता है (सक्रियकर्ता - वृद्धि, अवरोधक कम होते हैं)।

प्रोटीन एंजाइम्सिनेट्स नोरिबोसोम हैं, और आरएनए कर्नेल में है।

शब्द "एंजाइम" और "एंजाइम" लंबे समय से समानार्थी के रूप में उपयोग किए जाते हैं (मुख्य रूप से रूसी और जर्मन वैज्ञानिक साहित्य में, दूसरा - अंग्रेजी और फ्रेंच भाषी में)।

एंजाइमों का विज्ञान कहा जाता है एंजाइमिकीएंजाइमों के बजाय (लैटिन और ग्रीक भाषाओं के शब्दों की जड़ों को मिश्रण न करने के क्रम में)।

अध्ययन इतिहास

अवधि एंजाइम तंत्र की XVII शताब्दी केमिस्ट वैन Gelmontompriri चर्चा में प्रस्तावित।

कोन में। Xviii - नाच। Xix शताब्दियों। यह पहले ही ज्ञात हो चुका है कि मांस गैस्ट्रिक रस से पचा जाता है, लार का अर्क लार के संचय को जमा करता है। हालांकि, इन घटनाओं का तंत्र अज्ञात था।

XIX शताब्दी में लुई पाश्चर, निर्विवाद के परिवर्तन का अध्ययन करते हुए, इस निष्कर्ष पर पहुंचे कि इस प्रक्रिया (किण्वन) को खमीर कोशिकाओं में कुछ महत्वपूर्ण शक्ति से उत्प्रेरित किया जाता है।

सौ साल पहले की शर्तें एंजाइम तथा एंजाइम सैद्धांतिक विवाद एल। Pasteras एक हाथ, im में विभिन्न दृष्टिकोणों को प्रतिबिंबित किया। Bertloyia। लुबीहा - दूसरे पर, शराब किण्वन की प्रकृति के बारे में। वास्तव में एंजाइमों (लैट से। किण्व - Zakvaska) "संगठित एंजाइम" (यानी, जीवित सूक्ष्मजीवों को जीवित), और शब्द कहा जाता है एंजाइम (ग्रीक से- - और ύύμη - खमीर, ज़कवास्का) 1876 साल में प्रस्तावित। "असंगठित एंजाइम" के लिए Kyun कोशिकाओं द्वारा स्रावित, उदाहरण के लिए, पेट (पेप्सीन) या आंतों (Tripsin, Amylase) में। एल पाश्चर बी 18 9 7 की मौत के दो साल बाद। बुक्कंचनर ने "खमीर कोशिकाओं के बिना अल्कोहल किण्वन" प्रकाशित किया, जिसमें प्रयोगात्मक रूप से दिखाया गया कि सेल मुक्त खमीर का रस शराब किण्वन के साथ-साथ गैर-विनाशकारी खमीर कोशिकाओं को भी प्रदान करता है। 1 9 07 में, इस काम को उन्हें नोबेल पुरस्कार से सम्मानित किया गया। पहली बार, 1 9 26 में अत्यधिक शुद्ध क्रिस्टल एंजाइम (यूरेज़ा) को हाइलाइट किया गया था। समर। अगले 10 वर्षों में, कई और एंजाइम आवंटित किए गए थे, और एंजाइमों की प्रोटीन प्रकृति अंततः साबित हुई थी।

आरएनए की उत्प्रेरक गतिविधि की पहली बार 1 9 80 के दशक में प्री-आरडीएनए थॉमस चेक, स्टूडियोस्पिलसिंगरना विनफोजोरिया में की गई थी Tetrahymena Thermophila।। Tetrahymena प्री-आरआरएनए अणु अनुभाग के लिए Ribozymocael, कोडिंग आंतरिक आरडीएनए जीन; इस साजिश ने ऑटोसप्लेक्सिंग किया, यानी, उसने आरआरएनए पकाने के दौरान खुद को काट दिया।

एंजाइम कार्य

एंजाइम सभी जीवित कोशिकाओं में मौजूद हैं और अन्य (उत्पादों) के लिए एक पदार्थ (सब्सट्रेट) के परिवर्तन में योगदान देते हैं। एंजाइम जीवित जीवों में होने वाली लगभग सभी जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं में उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। 2013 तक, 5000 से अधिक विभिन्न एंजाइमों का वर्णन किया गया था। वे महत्वपूर्ण गतिविधि की सभी प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, पदार्थ और संगठन के आदान-प्रदान को निर्देशित और विनियमित करते हैं।

सभी उत्प्रेरक की तरह, एंजाइम सीधे और विपरीत प्रतिक्रिया दोनों को तेज करते हैं, प्रक्रिया के सक्रियण की ऊर्जा को कम करते हैं। रासायनिक संतुलन प्रत्यक्ष या विपरीत दिशा में स्थानांतरित नहीं होता है। गैर-असंतोष उत्प्रेरक की तुलना में एंजाइमों की एक विशिष्ट विशेषता यह है कि प्रोटीन के साथ उनके उच्च प्रतिरोधी-निरंतर बाध्यकारी सबस्ट्रेट्स 10 -10 एमओएल / एल और कम तक पहुंच सकते हैं। प्रत्येक एंजाइम अणु प्रति सेकंड कई हजार से कई मिलियन संचालन करने में सक्षम है।

उदाहरण के लिए, एक रेनिन एंजाइम अणु चुनौती के गैस्ट्रिक श्लेष्म झिल्ली में निहित, लगभग 10 6 दूध कैसीनोजेनिक अणु 37 डिग्री सेल्सियस पर 10 मिनट में।

साथ ही, एंजाइमों की प्रभावशीलता गैर-प्रोटीन उत्प्रेरक की प्रभावशीलता से काफी अधिक है - एंजाइम लाखों और अरबों बार, गैर-खोज वाले उत्प्रेरक - सैकड़ों और हजारों बार प्रतिक्रिया को तेज करते हैं। कैटलिटिक रूप से सही एंजाइम भी देखें

एंजाइमों का वर्गीकरण

उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं के प्रकार के अनुसार, एंजाइमों को 6 वर्गों में विभाजित किया जाता है, जिसमें एंजाइम वर्गीकरण के पदानुक्रमित वर्गीकरण के अनुसार जैव रसायन और आण्विक जीवविज्ञान द्वारा प्रस्तावित किया गया था। प्रत्येक वर्ग में उप-वर्ग होता है, इसलिए एंजाइम को अंकों से अलग चार संख्याओं के सेट द्वारा वर्णित किया जाता है। उदाहरण के लिए, पेप्सिनिमेट यूरोपीय संघ 3.4.23.1 का नाम है। पहला नंबर अशिष्टता का वर्णन करता है कि एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया तंत्र:

सीएफ 1: ऑक्सीडोरुकटेजउत्प्रेरित ऑक्सीकरण या वसूली। उदाहरण: उत्प्रेरक, अल्कोहलडेगरीनज़।

सीएफ 2: ट्रांसफेरेज़, एक सब्सट्रेट अणु के साथ रासायनिक समूहों के हस्तांतरण को उत्प्रेरित करना। अणुओं के साथ एक नियम के रूप में, फॉस्फेट समूहों को फॉस्फेट समूहों को लेकर सेलिनाओं द्वारा स्थानान्तरणों में अत्यधिक हाइलाइट किया जाता है।

केएफ 3: हाइड्रोलसहाइड्रोलाइजेडिकल बॉन्ड उत्प्रेरित करना। उदाहरण: एस्टरस, पेप्सीन, ट्राप्सिन, एमिलेज़, लिपोप्रोटीनलीपेज।

केएफ 4: लिआज़ा, उत्पादों में से एक के गठन के हाइड्रोलिसस गठन के बिना रासायनिक बंधन के आंसू को उत्प्रेरित करना।

सीएफ 5: आइसोमेरेससब्सट्रेट अणु में संरचनात्मक या ज्यामितीय परिवर्तनों को उत्प्रेरित करना।

सीएफ 6: लिगासहाइड्रोलिसिस एटीपी के कारण सब्सट्रेट के बीच रासायनिक संबंधों के गठन को उत्प्रेरित करना। उदाहरण: डीएनए पॉलिमरेज़।

ऑक्सी सबक्यूटेज - ये एंजाइम हैं, उत्प्रेरित ऑक्सीकरण और वसूली प्रतिक्रियाएं, यानी दाता से स्वीकर तक इलेक्ट्रॉनों का स्थानांतरण। ऑक्सीकरण सब्सट्रेट से हाइड्रोजन परमाणुओं का बहिष्कार है, और बहाली स्वीकार्य के लिए हाइड्रोजन परमाणुओं का जोड़ा है।

ऑक्सीडोरक्टेज में शामिल हैं: डीहाइडस, ऑक्सीडास, ऑक्सीजनस, हाइड्रोक्साइलेज, पेरोक्साइडेस, कैटलस। उदाहरण के लिए, एंजाइमल रेफरीहाइड्रोजनासा अल्डेहाइड में शराब के रूपांतरण की प्रतिक्रिया है।

एक हाइड्रोजन परमाणु या इलेक्ट्रॉनों को सीधे ऑक्सीजन परमाणुओं को ले जाने वाले ऑक्सी उपकुशे को एरोबिक डीहाइड्रोजनेज (ऑक्सीडास) कहा जाता है, जबकि ऑक्सीडोरक्टेज, हाइड्रोजन परमाणु या इलेक्ट्रॉनों को एंजाइमों की हीटिंग श्रृंखला के एक घटक से दूसरे घटक से लेना, जिसे एनारोबिक डीहाइडोजेनेस कहा जाता है। कोशिकाओं में ऑक्सीकरण-कमी प्रक्रिया का एक सामान्य संस्करण ऑक्सीकरण के भागीदारी के साथ सब्सट्रेट के हाइड्रोजन परमाणुओं का ऑक्सीकरण होता है। ऑक्सीडोरुक्टेज दो घटक एंजाइम हैं, जिसमें एक ही कोनेजमेंट विभिन्न एपोपेनिस से संपर्क कर सकता है। उदाहरण के लिए, एक कोएनजाइम के रूप में कई ऑक्सीडोरटुक्ते ओईडी और एनएडीपी होते हैं। ऑक्सी सबमिशन (11 पदों में) के कई वर्ग के अंत में, कैटलस और पेरोक्साइड एंजाइम स्थित हैं। प्रोटीन पेरोक्सिसिस कोशिकाओं की पूरी संख्या में, 40 प्रतिशत तक काटा जाता है। कैटलस और पेरोक्साइडस स्प्लिट हाइड्रोजन पेरोक्साइड निम्नलिखित प्रतिक्रियाओं में: H2O2 + H2O2 \u003d O2 + 2N2O H2O2 + HO - R - OH \u003d O \u003d R \u003d O + 2H2O इन समीकरणों से तुरंत एक समानता और इन प्रतिक्रियाओं के बीच एक महत्वपूर्ण अंतर दिखाई देता है एंजाइम। इसमें, हाइड्रोजन पेरोक्साइड के deletlease विभाजन Peroxidase प्रतिक्रिया का एक विशेष मामला है, जब हाइड्रोजन पेरोक्साइड सब्सट्रेट के रूप में कार्य करता है, और पहली प्रतिक्रिया में स्वीकार्य।

ट्रांसफेरेज़ - एंजाइमों का एक अलग वर्ग जो कार्यात्मक समूहों और आणविक अवशेषों के हस्तांतरण को एक अणु से दूसरे में स्थानांतरित करता है। पौधे और पशु जीवों में व्यापक रूप से वितरित, कार्बोहाइड्रेट, लिपिड, न्यूक्लिक और एमिनो एसिड के परिवर्तन में भाग लेते हैं।

प्रतिक्रियाओं को स्थानांतरित करके उत्प्रेरित, सामान्य मामले में इस तरह दिखते हैं:

ए-एक्स + बी ↔ ए + बी-एक्स।

अणु ए।यहां परमाणुओं के समूह के दाता के रूप में कार्य करता है ( एक्स।) और अणु बीयह एक समूह स्वीकार्य है। अक्सर, ऐसी हस्तांतरण प्रतिक्रियाओं में दाता के रूप में एक खुफिया प्रलोभन। स्थानांतरण द्वारा उत्प्रेरित कई प्रतिक्रिया उलटा हैं। वर्ग एंजाइमों के व्यवस्थित नाम योजना के अनुसार गठित होते हैं:

"दाता: स्वीकार्य + समूह + ट्रांसफेरेज़».

या एक छोटे से अधिक सामान्य नामों का उपयोग तब किया जाता है जब एंजाइम का नाम दाता या समूह स्वीकार्य के नाम पर शामिल किया जाता है:

"दाता + समूह + ट्रांसफेरेज़"या" स्वीकार्य + समूह + ट्रांसफेरेज़».

उदाहरण के लिए, asparअणुली एसिड कोहोलमिक समूह, कैटेचोल-ओ-मेथिलट्रांसफेरस्फोर्मिन्मिन्मिन्मिन्मिन्मिंडर इज़-एडेनोसिलमेथियोनिन कैरियर समूह के स्थायी क्लैम्पोकोलामाइन्स के बेंजीन रिंग पर, एग्रीटाइल-एसिटिलट्रान्सरफेरेसोस्पेरोसिसिस एक एसिटिल समूह एसीटिल समूह एसीटाइल समूह सक्रियण प्रतिलेखन की सक्रियण प्रक्रिया में एक नागिस्टन।

इसके अलावा, फॉस्फेट समूह के फॉस्फेट समूह का उपयोग करके फॉस्फेटिक एसिड के अवशेष को लेकर 7 सबग्रूप्रेंश्रेज़ के एंजाइम्स को अक्सर किनास कहा जाता है; Aminotransferase (6 उपसमूह) अक्सर ट्रांसमिनेस कहा जाता है

हाइड्रोलस (सीएफ 3) फ्लोरोसेंट संचार उत्प्रेरित करने की एक कक्षा है। हाइड्रोलाज़ द्वारा उत्प्रेरित की सामान्य प्रकार की प्रतिक्रिया इस तरह दिखती है:

ए-बी + एच 2 ओ → ए-ओएच + बी-एच

व्यवस्थित नाम हाइड्रोलाइलेज शामिल है नाम विभाजन हो रहा हैसब्सट्रेट जोड़कर -Hyndolaza। हालांकि, एक नियम के रूप में, तुच्छ शीर्षक में, हाइड्रोलाइलेज शब्द कम हो गया है और केवल प्रत्यय "-ज" बनी हुई है।

सबसे महत्वपूर्ण प्रतिनिधि

एस्टरस: न्यूक्लियस, फॉस्फोडाइस्टेस, लिपेज, फोस्पोटेस;

ग्लाइकोसिडे: एमिलेज़, लाइसोज़िम, आदि;

प्रोटीज़: ट्रिप्सिन, chymotrypsin, elastase, थ्रोम्बिन, रेनिन, आदि;

एसिड एनहाइड्राइड हाइड्रोसेज (हेलिएक, जीटीएफएज)

उत्प्रेरक होने के नाते, एंजाइम प्रत्यक्ष और रिवर्स प्रतिक्रिया दोनों में तेजी लाते हैं, उदाहरण के लिए, लायस उत्प्रेरक और रिवर्स प्रतिक्रिया के लिए सक्षम हैं - डबल बॉन्ड के लिए कनेक्शन।

लिआज़ा - एंजाइमों का एक अलग वर्ग, विभिन्न रासायनिक बंधनों के गैरहेहाइडुलिटिक और गैर-ऑक्सीडेटिव टूटने की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करना ( सी-सी।, सी-ओ।, सी-एन।, सी-एस। और अन्य) सब्सट्रेट, गठन और डबल बॉन्ड के टूटने की प्रतिवर्ती प्रतिक्रियाएं, क्लेवाज या उसके स्थान पर परमाणुओं के समूहों के साथ-साथ चक्रीय संरचनाओं के गठन के साथ।

सामान्य रूप से, एंजाइमों का नाम योजना के अनुसार बनाया गया है " सब्सट्रेट + लिआज़ा। " हालांकि, शीर्षक में अधिक बार एंजाइम के उपवर्ग को ध्यान में रखता है। लायस अन्य एंजाइमों से भिन्न होते हैं जो दो सब्सट्रेट्स एक दिशा में उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं में शामिल होते हैं, और केवल एक रिवर्स प्रतिक्रिया में होते हैं। एंजाइम के नाम पर, शब्द "decarboxylase" और "aldolaza" या "liaza" (pyiaza "(पाइरवेट decarboxybase, oxalate-decarboxybase, oxaloacetate decarboxybolage, threonine-aldolaza, phenylserin-aldolaza, isocitrate liaza, alanin liaza, atp-citrate liaza हैं एट अल।), और एंजाइमों के लिए, सब्सट्रेट से जल दरार प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करना - "निर्जलीकरण" (कार्बोनेट निर्जलीकरण, साइट्रेट निर्जलीकरण, सेरिन डीहाइड्रेट, आदि)। ऐसे मामलों में जहां केवल रिवर्स प्रतिक्रिया का पता चला था, या प्रतिक्रियाओं में यह दिशा अधिक काफी हद तक होती है, शब्द "सिंथेज" शब्द (सिंथेस मैट-सिंटैक्स, 2-आइसोप्रोप्रोपाल्मलेट-सिंथेस, साइट्रेट, हाइड्रोक्साइमिथेस्यूर्यूटरील-कोआ-सिंथिसिस इत्यादि में छंटनी की जाती है एंजाइमों का नाम।।

उदाहरण: histidydhecarboxylase, fumaratehydrate।

आइसोमेरेस - एंजाइम, उत्प्रेरक उत्प्रेरण (जातिमित या epimerization)। Isaorearase उत्प्रेरक attrayzingrections, निम्नलिखित के समान: ए → बी, जहां बी एक आइसोमर ए है।

एंजाइम के नाम पर एक शब्द है " रत्सुमाज़ा"(एलानिन-रेसकाज़ाजा, मेथियोनीन-रेसमाजा, हाइड्रोक्साइप्रोलीन-रेसमाजा, लैक्टेट-रेसमेज़ा, आदि)," एपिमाज़ा"(अल्मोस -1-एपिमेरेज़, रिबुलोसोफॉस्फेट -4-एपिमिजनिस, यूडीएफ ग्लुकुरोनेट -4-एपिमेरेस, आदि)," आइसोमेरेस"(रिबोसोफॉस्फेट-आइसोमेरेस, xylose-isomerasisis, ग्लूकोसामाइन फॉस्फेट-आइसोमेरेज़, एनॉयो-सोओ आइसोमेराज़, आदि)," mutaza"(फॉस्फोग्लिसराट-म्यूटेस, मेथिलस्पार्टेट मुटासिस, फॉस्फोग्लुकोमुताज़ाई डॉ।)।

लिगेज (लेट। लिगारा - सिलाई, कनेक्ट) - एंजाइम, एक नए रासायनिक बंधन बनाने के लिए दो अणुओं के परिसर उत्प्रेरित ( बंधाव )। साथ ही, अणुओं में से एक से एक छोटा रासायनिक समूह आमतौर पर होता है (हाइड्रोलिसिस)।

लिगास ईसी 6 एंजाइमों का संदर्भ लें।

लिगास सबक्लास 6.5 की आणविक जीवविज्ञान में आरएनए लिगास और डीएनए लिगास पर वर्गीकृत किया गया है।

डीएनए लिगेज

DNA LIGASE REPARATIONDANK ले जाने

डीएनए लिगेज - एंजाइम (ईसी 6.5.1.1), उद्यमियों की जड़ की छत के एक ठहराव से उत्प्रेरित, पुनरावृत्ति। वे डीएनए ब्रेक या दो डीएनए अणुओं के बीच पड़ोसी समुद्री शैवाल और पड़ोसी समुदायों के असंतुलन के 5 "--फोस्फोरल और 3" -गिड्रोक्साइल समूहों के बीच फॉस्फोडिएटर पुलों का निर्माण करते हैं। इन पुलों के गठन के लिए, ligases energetythdrolization-pyrofosphoriallial कनेक्शन का उपयोग करते हैं। सबसे आम व्यावसायिक रूप से उपलब्ध एंजाइमों में से एक - डीएनए लिगासेबरिकोफागैट 4।

Mammamine DNA LIGASES

स्तनधारियों वर्ग तीन मुख्य प्रकार डीएनए लिगास।

डीएनए लिगेज मैं खोडोजेनिक स्थापना डीएनए श्रृंखला की रक्षा करने वाले टुकड़ों को लिग्नाइट करता हूं और उत्तेजना पुनरावृत्ति में भाग लेता हूं।

प्रोटीन एक्सआरसीसी 1 के साथ एक परिसर में डीएनए लिगास III का पुनर्मूल्यांकन में टीकाकरण पुनरावृत्ति है।

डीएनए लिगास चतुर्थ XRCC4 के साथ परिसर में डीएनए बंक अंतराल के गैर-होमो-होमोलॉगस एंड में शामिल - एनएचईजी) के अंतिम चरण को शामिल करता है। यह वी (डी) जे enzymemunoglobulin पुनर्मूल्यांकन के लिए भी आवश्यक है।

पहले, एक और प्रकार का लिगास - डीएनए लिगेज II पृथक था, जिसे बाद में प्रोटीन पृथक के रूप में पहचाना गया था, अर्थात् डीएनए लिगास प्रोटीओलिस III का उत्पाद।

एंजाइम नाम समझौते

आमतौर पर एंजाइमों को उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के प्रकार कहा जाता है, जिससे प्रत्यय जोड़ना -जाजा। सब्सट्रेट के नाम पर ( जैसे, परिवर्तन में शामिल लैक्टेज-एंजाइम)। इस प्रकार, एक समारोह करने वाले विभिन्न एंजाइम समान नाम होंगे। ऐसे एंजाइम अन्य गुणों में भिन्न होते हैं, उदाहरण के लिए, ऑप्टिमल (क्षारीय फॉस्फेटेज) या सेल में स्थानीयकरण (झिल्लीट चरण) द्वारा अलग-अलग होते हैं।

एंजाइमों की कार्रवाई की संरचना और तंत्र

एंजाइमों की गतिविधि उनकी त्रि-आयामी संरचना द्वारा निर्धारित की जाती है।

सभी प्रोटीन की तरह, एंजाइमों को एक रैखिक एमिनो एसिड श्रृंखला के रूप में संश्लेषित किया जाता है, जो एक निश्चित तरीके से तब्दील हो जाता है। एमिनो एसिड का प्रत्येक अनुक्रम एक विशेष तरीके से ठंडा हो जाता है, और परिणामी अणु (प्रोटीन ग्लोबूल) में अद्वितीय गुण होते हैं। कई प्रोटीन श्रृंखला को प्रोटीन परिसर में जोड़ा जा सकता है। कुछ रसायनों के गर्म या उजागर होने पर ली गई संरचनाएं नष्ट हो जाती हैं।

सक्रिय केंद्र एंजाइम

प्रतिक्रिया के विभिन्न चरणों में इंटरमीडिएट और अंतिम उत्पादों की परिभाषा के साथ एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक प्रतिक्रिया के तंत्र का अध्ययन शामिल है, जिसमें एंजाइम की तृतीयक संरचना की ज्यामिति का सटीक ज्ञान शामिल है, के कार्यात्मक समूहों की प्रकृति अंडे जो डीवीटीएसबस्ट्रैट पर कार्रवाई और उच्च उत्प्रेरक गतिविधि की विशिष्टता सुनिश्चित करते हैं, साथ ही अणु के क्षेत्र (वर्गों) की रासायनिक प्रकृति को एंजाइम जो उच्च उत्प्रेरक प्रतिक्रिया गति प्रदान करता है। आम तौर पर एंजाइम अणुओं की तुलना में एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं में शामिल सब्सट्रेट अणुओं में अपेक्षाकृत छोटे आकार होते हैं। इस प्रकार, प्रत्यक्ष रासायनिक बातचीत में एंजाइम सब्सट्रेट परिसरों के गठन में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के एमिनो एसिड अनुक्रम के केवल सीमित टुकड़े प्रवेश कर रहे हैं - "सक्रिय केंद्र" - एंजाइम अणु में एमिनो एसिड अवशेषों का एक अद्वितीय संयोजन, प्रत्यक्ष बातचीत प्रदान करता है सब्सट्रेट अणु के साथ और सीधे उत्प्रेरण के कार्य में भाग लेते हैं।

सक्रिय केंद्र में, यह पारंपरिक रूप से प्रतिष्ठित है:

उत्प्रेरक केंद्र - सब्सट्रेट के साथ सीधे रासायनिक रूप से बातचीत;

बाध्यकारी केंद्र (संपर्क या "एंकर" खेल का मैदान) - सब्सट्रेट के लिए विशिष्ट संबंध प्रदान करना और एक जटिल-सब्सट्रेट परिसर का निर्माण करना।

प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने के लिए, एंजाइम को एक या अधिक सबस्ट्रेट्स से संपर्क करना चाहिए। एंजाइम की प्रोटीन श्रृंखला इस तरह से ध्वस्त हो गई है कि स्लॉट ग्लोबल की सतह पर गठित किया गया है, या सब्सट्रेट्स लागू होते हैं। इस क्षेत्र को एक सब्सट्रेट बाध्यकारी साइट कहा जाता है। आमतौर पर यह एंजाइम के सक्रिय केंद्र के साथ मेल खाता है या इसके करीब है। कुछ एंजाइमों में धातु आयनों की कॉफ़ैक्टर बाध्यकारी साइट भी होती है।

एंजाइम सब्सट्रेट से जुड़ रहा है:

पानी से "फर कोट" से सब्सट्रेट को साफ करता है

प्रतिक्रिया के लिए आवश्यक अंतरिक्ष में एक प्रतिक्रियाशील सब्सट्रेट अणु हैं

प्रतिक्रिया के लिए तैयार करता है (उदाहरण के लिए, ध्रुवीकरण) सब्सट्रेट अणुओं।

आम तौर पर सब्सट्रेट में एंजाइम के अतिरिक्त आयनिक या हाइड्रोजन बांड के कारण होता है, शायद ही कभी - सहसंयोजक के कारण। प्रतिक्रिया के अंत में, इसका उत्पाद (या उत्पाद) एंजाइम से अलग हो जाता है।

नतीजतन, एंजाइम प्रतिक्रिया की सक्रियण ऊर्जा को कम कर देता है। ऐसा इसलिए है क्योंकि एंजाइम की उपस्थिति में प्रतिक्रिया किसी अन्य पथ पर होती है (वास्तव में एक और प्रतिक्रिया होती है), उदाहरण के लिए:

एंजाइम की अनुपस्थिति में:

एंजाइम की उपस्थिति में:

• AF + B \u003d AVF

  Avf \u003d av + f

सबस्ट्रेट्स कहां और अंदर, एवी एक प्रतिक्रिया उत्पाद है, एफ - एंजाइम।

एंजाइम स्वतंत्र रूप से ऊर्जा एंडरगोनिक प्रतिक्रियाएं प्रदान नहीं कर सकते हैं (किस ऊर्जा के प्रवाह के लिए आवश्यक है)। इसलिए, ऐसी प्रतिक्रियाएं जो एंजाइम उन्हें व्यायाम प्रतिक्रियाओं के साथ मिल सकती हैं जो बड़ी मात्रा में ऊर्जा के साथ हाइलाइट की जाती हैं। उदाहरण के लिए, संश्लेषण प्रतिक्रियाएं tidrolisatf की प्रतिक्रिया के साथ बाध्यकारी रूप से conjure।

कुछ एंजाइमों के सक्रिय केंद्रों के लिए, सहकारीता की घटना विशेषता है।

विशेषता

एंजाइम आमतौर पर अपने सबस्ट्रेट्स (सब्सट्रेट विशिष्टता) के संबंध में उच्च विशिष्टता दिखाते हैं। यह आकार की आंशिक पूरकता, सब्सट्रेट अणु पर और हाइड्रोफोबिक क्षेत्रों का वितरण और एंजाइम पर सब्सट्रेट बाध्यकारी के केंद्र में हासिल किया जाता है। एंजाइम आमतौर पर एक उच्च स्तर की स्टीरोस्पेसिफ का प्रदर्शन करते हैं (एक सब्सट्रेट के रूप में सब्सट्रेट के रूप में संभावित स्टीरियोइसर में से एक रूप (एक सब्सट्रेट के रूप में उपयोग किया जाता है या केवल एक स्टीरियोइज़ोमर के रूप में उपयोग किया जाता है), पुन :भाषी (गठित या रासायनिक बंधन को केवल संभावित स्थिति में से एक में फाड़ना) सब्सट्रेट) और केमोसेलक्टिविटी (इन शर्तों के लिए कई संभावित स्थितियों की केवल एक रासायनिक प्रतिक्रिया उत्प्रेरित)। विशिष्टता के समग्र उच्च स्तर के बावजूद, सब्सट्रेट की डिग्री और एंजाइमों की प्रतिक्रिया विशिष्टता अलग हो सकती है। उदाहरण के लिए, patsagininyllylizin के बाद केवल पेप्टाइड बॉन्ड को ensopepidaztitripinizes, यदि एनआईएमआई को लंबे समय तक नहीं होना चाहिए, तो ऐपिंग कम विशिष्ट है और कई एमिनो एसिड के बाद पेप्टाइड संबंध को फाड़ सकता है।

18 9 0 में, एमिल ने खुद को फिशरोपर्ड किया कि एंजाइमों की विशिष्टता एंजाइम और सब्सट्रेट के रूप के सटीक पत्राचार द्वारा निर्धारित की जाती है। इस तरह की धारणा को "कुंजी महल" मॉडल कहा जाता है। एंजाइम एक अल्पकालिक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन के साथ सब्सट्रेट से जुड़ा हुआ है। हालांकि, हालांकि यह मॉडल एंजाइमों की उच्च विशिष्टता बताता है, लेकिन यह संक्रमण स्थिति को स्थिर करने की घटनाओं की व्याख्या नहीं करता है, जो अभ्यास में मनाया जाता है।

मॉडल प्रेरित अनुपालन

1 9 58 में, डेनियल ने "कुंजी कैसल" मॉडल के संशोधन को कम किया। एंजाइम मुख्य रूप से कठोर, और लचीला अणु नहीं हैं। एंजाइम का सक्रिय केंद्र सब्सट्रेट को बाध्य करने के बाद संरचना को बदल सकता है। सक्रिय केंद्र के एमिनो एसिड के पार्श्व समूह ऐसी स्थिति लेते हैं जो एंजाइम को अपने उत्प्रेरक फ़ंक्शन को करने की अनुमति देता है। कुछ मामलों में, सब्सट्रेट अणु सक्रिय केंद्र में बाध्यकारी के बाद संरचना को भी बदलता है। "कुंजी कैसल" मॉडल के विपरीत, एक प्रेरित अनुरूपता मॉडल न केवल एंजाइमों की विशिष्टता, बल्कि संक्रमण स्थिति का स्थिरीकरण भी बताता है। इस मॉडल का नाम "हाथ-दस्ताने" रखा गया था।

संशोधनों

प्रोटीन श्रृंखला के संश्लेषण के बाद कई एंजाइम संशोधन से गुजरते हैं, जिसके बिना एंजाइम अपनी गतिविधि को पूरी तरह से प्रदर्शित नहीं करता है। इस तरह के संशोधनों को बाद में अनुवाद संशोधन (प्रसंस्करण) कहा जाता है। संशोधन के सबसे आम प्रकारों में से एक रासायनिक समूहों को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के पार्श्व अवशेषों के अतिरिक्त है। उदाहरण के लिए, फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों के अतिरिक्त फॉस्फोरिलेशन कहा जाता है, यह एंजाइम किनेज द्वारा उत्प्रेरित होता है। कई यूकेर्योटा एंजाइम ग्लाइकोसाइलेटेड हैं, जो कार्बोहाइड्रेट प्रकृति के ओलिगोमर्स द्वारा संशोधित हैं।

पोस्टट्रांसमिशन संशोधनों का एक और आम प्रकार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का विभाजन है। उदाहरण के लिए, Chymotrypsin (Protease, जो एक परिधान में भाग लेता है) Chymotrypsinogen से पॉलीपेप्टाइड साजिश छोड़कर प्राप्त किया जाता है। Hymmotrygenogen Chymotrypsin का एक निष्क्रिय पूर्ववर्ती है और जिग्सलर द्वारा संश्लेषित किया जाता है। निष्क्रिय रूप को कोरल द्वारा ले जाया जाता है, जहां यह chymotrypsin में बदल जाता है। पेट में एंजाइम दर्ज करने से पहले पैनक्रिया और अन्य ऊतकों के विभाजन से बचने के लिए इस तरह की एक तंत्र आवश्यक है। एंजाइम के निष्क्रिय पूर्ववर्ती को "विंटरिंग" भी कहा जाता है।

कॉफ़ैक्टर्स एंजाइम

कुछ एंजाइम बिना किसी अतिरिक्त घटकों के स्वयं द्वारा उत्प्रेरक कार्य करते हैं। हालांकि, एंजाइम हैं जो उत्प्रेरण के कार्यान्वयन के लिए आवश्यक हैं। कॉफ़ैक्टर्स दोनों अकार्बनिक अणुओं (धातु आयनों, लौह-सल्फर क्लस्टर, आदि), और कार्बनिक दोनों हो सकते हैं (उदाहरण के लिए, Flaviniligim)। कार्बनिक कॉफैकर्स, एंजाइम से दृढ़ता से, को कृत्रिम समूह भी कहा जाता है। एंजाइम को अलग करने में सक्षम कार्बनिक कॉफैकर्स को सहयोगी कहा जाता है।

एक एंजाइम जिसे उत्प्रेरक गतिविधि के प्रकटीकरण के लिए एक कोफैक्टर की आवश्यकता होती है, लेकिन इसके साथ जुड़ा नहीं है, जिसे एपीओटी एंजाइम कहा जाता है। कॉफ़ैक्टर के साथ परिसर में एपोथ एंजाइम को होलो-एंजाइम कहा जाता है। अधिकांश कॉफ़ैक्टर्स गैर-सहसंयोजक के साथ एंजाइम से जुड़े होते हैं, बल्कि मजबूत बातचीत करते हैं। ऐसे कृत्रिम समूह हैं जो एंजाइम सहसंयोजक रूप से जुड़े हुए हैं, उदाहरण के लिए, पाइरूवेट डीहाइड्रोजनेज में थियामिनेपायरोफॉस्फेट।

एंजाइमों का विनियमन

कुछ एंजाइमों में छोटे अणुओं को बाध्यकारी साइटें होती हैं, वे सब्सट्रेट या चयापचय पथ के उत्पाद हो सकते हैं, जो एंजाइम में प्रवेश करता है। वे एंजाइम की गतिविधि को कम या बढ़ाते हैं, जो प्रतिक्रिया के लिए अवसर बनाता है।

परिमित उत्पाद का अवरोध

चयापचय मार्ग - लगातार एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की श्रृंखला। अक्सर चयापचय मार्ग का अंतिम उत्पाद एक एंजाइम अवरोधक होता है जो इस चयापचय पथ की प्रतिक्रियाओं में से पहले को तेज करता है। यदि अंतिम उत्पाद बहुत अधिक है, तो यह बहुत पहले एंजाइम के लिए एक अवरोधक के रूप में कार्य करता है, और यदि इस अंतिम उत्पाद के बाद बहुत छोटा हो गया है, तो पहला एंजाइम फिर से सक्रिय हो जाता है। इस प्रकार, समर्थन Gometaz (शरीर के आंतरिक वातावरण की शर्तों की सापेक्ष स्थिरता) की एक नकारात्मक प्रतिक्रिया विधि के सिद्धांत के अनुसार अंतिम उत्पाद को रोकना।

एंजाइम गतिविधि पर पर्यावरणीय परिस्थितियों का प्रभाव

एंजाइमों की गतिविधि सेल या शरीर में स्थितियों पर निर्भर करती है - दबाव, माध्यम, तापमान की अम्लता, विघटित लवण की एकाग्रता (समाधान की आयनिक शक्ति) आदि।

एंजाइम के कई रूप

एंजाइमों के कई रूपों को दो श्रेणियों में विभाजित किया जा सकता है:

Isoenzymes

वास्तव में एकाधिक रूप (सत्य)

Isoenzymes - ये एंजाइम हैं जिनकी संश्लेषण विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोड किया गया है, उनके पास एक अलग प्राथमिक संरचना और विभिन्न गुण हैं, लेकिन वे एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करते हैं। Isoenzymes के प्रकार:

अंग - जिगर और मांसपेशियों को glycoilizing के एंजाइम।

सेलुलर - malamathedhydrogenazcitoplasmic और mitochondrial (विभिन्न एंजाइम, लेकिन एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित)।

हाइब्रिड - एक quaternary संरचना के साथ एंजाइम अलग-अलग उपनिवेशों (लैक्टेट dehydrogenase- 4 subunits 2 प्रकार) के गैर-परिवर्तित बाध्यकारी के परिणामस्वरूप गठित होते हैं।

उत्परिवर्ती - जीन के एक उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप गठित होते हैं।

अल्मोफर्स एक ही जीन के विभिन्न एलील द्वारा एन्कोड किए जाते हैं।

वास्तव में कई रूप (सत्य) एंजाइम हैं जिनके संश्लेषण को एक ही जीन के एक ही एलील द्वारा एन्कोड किया गया है, उनके पास एक ही प्राथमिक संरचना और गुण हैं, लेकिन रिबोसोमेकोन पर संश्लेषण के बाद, संशोधन के अधीन और अलग हो जाते हैं, हालांकि वे एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करते हैं।

Isoenzymes अनुवांशिक स्तर पर अलग हैं और प्राथमिक अनुक्रम से अलग हैं, और अनुवाद-अनुवाद स्तर में सही एकाधिक रूप अलग हो जाते हैं।

चिकित्सा अर्थ

एंजाइमों और वंशानुगत चयापचय रोगों के बीच संबंध पहली बार 1 9 10 के दशक में ए गेरोड द्वारा स्थापित किया गया था। Garrod एंजाइम दोषों, "जन्मजात चयापचय त्रुटियों" से जुड़े बीमारियों कहा जाता है।

यदि एक जीन में एक उत्परिवर्तन एक निश्चित एंजाइम एन्कोडिंग में होता है, तो एंजाइम का एक एमिनो एसिड अनुक्रम बदल सकता है। साथ ही, अधिकांश उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप, इसकी उत्प्रेरक गतिविधि घट जाती है या पूरी तरह से गायब हो जाती है। यदि शरीर को दो ऐसे उत्परिवर्ती जीन (प्रत्येक माता-पिता में से प्रत्येक में से एक) प्राप्त होता है, तो शरीर जाना बंद हो जाता है, जो इस एंजाइम को उत्प्रेरित करता है। उदाहरण के लिए, अल्बिनोस की उपस्थिति टायरोसिनेज एंजाइम के उत्पादन के समाप्ति के साथ जुड़ी हुई है, जो मेलेनिन के अंधेरे वर्णक के संश्लेषण के चरणों में से एक के लिए जिम्मेदार है। एंजाइम फेनिलालाइनाइन की एक कम या अनुपस्थित गतिविधि के साथ फेनिलकेटोनूरियम-आधारित यकृत में -4-हाइड्रोक्साइलेज एंजाइम।

वर्तमान में एंजाइम दोषों से जुड़े सैकड़ों वंशानुगत बीमारियों को ज्ञात किया जाता है। इनमें से कई बीमारियों का इलाज और रोकथाम के तरीके विकसित किए गए हैं।

प्रायोगिक उपयोग

एंजाइमों का व्यापक रूप से राष्ट्रीय अर्थव्यवस्था में उपयोग किया जाता है - खाद्य, कपड़ा उद्योग, फार्माकोलॉजी और दवा में। ज्यादातर दवाएं शरीर में एंजाइमेटिक प्रक्रियाओं को प्रभावित करती हैं, कुछ प्रतिक्रियाओं को लॉन्च या निलंबित करती हैं।

वैज्ञानिक अनुसंधान और चिकित्सा में एंजाइमों का अधिक व्यापक रूप से व्यापक रूप से।

एंजाइम, प्रोटीन प्रकृति के कार्बनिक पदार्थ, जो कोशिकाओं में संश्लेषित होते हैं और रासायनिक परिवर्तन के अधीन किए बिना कई बार प्रतिक्रिया की प्रतिक्रिया में वृद्धि करते हैं। उन पदार्थों का असाधारण प्रकृति में समान प्रभाव मौजूद है और उत्प्रेरक कहा जाता है।

एंजाइम (लेट से। किण्वम - किण्वन, रेसिंग) को कभी-कभी एंजाइम कहा जाता है (ग्रीक एन - अंदर, ज़ीम - ज़ीम - ज़ीरास्का) से। सभी जीवित कोशिकाओं में एंजाइमों का एक बहुत बड़ा सेट होता है, जिनकी उत्प्रेरक गतिविधि कोशिकाओं के कामकाज पर निर्भर करती है। कोशिका में होने वाली लगभग कई विविध प्रतिक्रियाओं को एक विशिष्ट एंजाइम की भागीदारी की आवश्यकता होती है। एंजाइमों और उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं के रासायनिक गुणों का अध्ययन जैव रसायन के विशेष, बहुत महत्वपूर्ण क्षेत्र - एंजाइमोलॉजी में लगी हुई है।

कई एंजाइम एक मुक्त राज्य में एक सेल में हैं, बस साइटोप्लाज्म में भंग हो रहा है; अन्य जटिल अत्यधिक संगठित संरचनाओं से जुड़े होते हैं। एंजाइम हैं, आमतौर पर सेल के बाहर स्थित होते हैं; इस प्रकार, एंजाइम स्टार्च और प्रोटीन के क्लेवाज को उत्प्रेरित करते हैं आंतों में पैनक्रिया द्वारा गुप्त होते हैं। सिकिकेटर एंजाइम और कई सूक्ष्मजीव।

एंजाइम कार्रवाई

एंजाइम्स मौलिक ऊर्जा रूपांतरण प्रक्रियाओं में शामिल हैं, जैसे कि शर्करा के विभाजन, एडेनोसाइन त्रिफासोस्फेट (एटीपी) के उच्च ऊर्जा यौगिक के गठन और हाइड्रोलिसिस, सभी प्रकार की कोशिकाओं में मौजूद हैं - जानवरों, पौधे, जीवाणु। हालांकि, ऐसे एंजाइम हैं जो केवल कुछ जीवों के ऊतकों में गठित होते हैं।

इस प्रकार, सेलूलोज़ संश्लेषण में शामिल एंजाइम सब्जी में पाए जाते हैं, लेकिन पशु कोशिकाओं में नहीं। इस प्रकार, कुछ सेल प्रकारों के लिए विशिष्ट "सार्वभौमिक" एंजाइमों और एंजाइमों के बीच अंतर करना महत्वपूर्ण है। आम तौर पर, अधिक सेल विशेषज्ञता प्राप्त करता है, जितना अधिक संभावना है कि यह किसी विशेष सेल फ़ंक्शन को करने के लिए आवश्यक एंजाइमों के सेट को संश्लेषित करेगा।

एंजाइमों की विशेषता यह है कि उनके पास उच्च विशिष्टता है, यानी, केवल एक प्रतिक्रिया या एक ही प्रकार की प्रतिक्रिया को तेज कर सकते हैं।

18 9 0 में, ई जी फिशर ने सुझाव दिया कि यह विशिष्टता एंजाइम अणु के एक विशेष रूप के कारण है, जो एक सब्सट्रेट अणु के रूप में बिल्कुल मेल खाती है। इस परिकल्पना को "कुंजी और लॉक" नाम मिला, जहां कुंजी की तुलना सब्सट्रेट, और एंजाइम के साथ महल की तुलना की जाती है। परिकल्पना पढ़ता है: सब्सट्रेट एंजाइम में आता है, क्योंकि कुंजी महल फिट बैठती है। एंजाइम की चुनिंदाता इसके सक्रिय केंद्र की संरचना से संबंधित है।

एंजाइम गतिविधि

सबसे पहले, एंजाइम का तापमान तापमान को प्रभावित करता है। तापमान में वृद्धि के साथ, रासायनिक प्रतिक्रिया की दर बढ़ जाती है। अणुओं की गति बढ़ जाती है, वे एक-दूसरे का सामना करने के लिए अधिक मौके दिखाई देते हैं। नतीजतन, संभावना है कि उनके बीच प्रतिक्रिया बढ़ेगी। एंजाइम की सबसे बड़ी गतिविधि प्रदान करने वाला तापमान इष्टतम है।

इष्टतम तापमान के बाहर, प्रोटीन की denaturation के कारण प्रतिक्रिया दर घट जाती है। जब तापमान कम हो जाता है, तो रासायनिक प्रतिक्रिया दर भी गिरती है। उस पल में, जब तापमान ठंडक बिंदु तक पहुंचता है, तो एंजाइम निष्क्रिय होता है, लेकिन यह अव्यवस्थित नहीं होता है।

एंजाइमों का वर्गीकरण

1 9 61 में, 6 समूहों पर एंजाइमों का एक व्यवस्थित वर्गीकरण प्रस्तावित किया गया था। लेकिन एंजाइमों के नाम बहुत लंबे समय तक थे और उच्चारण में मुश्किल थे, इसलिए एंजाइम कामकाजी नामों की मदद से बुलाए जाने वाले प्रथागत होते हैं। कार्य नाम में सब्सट्रेट का नाम होता है, जो एंजाइम के लिए मान्य है, और "एज़ा" के अंत में है। उदाहरण के लिए, यदि पदार्थ लैक्टोज है, यानी, दूध चीनी, तो लैक्टेज एक एंजाइम है जो इसे परिवर्तित करता है। यदि sucrose (साधारण चीनी), तो एंजाइम जो इसे विभाजित करता है वह चीनी है। तदनुसार, प्रोटीन विभाजित करने वाले एंजाइम को प्रोटीनेस कहा जाता है।

· एंजाइम एक्शन संरचना और तंत्र · एंजाइमों के कई रूप · चिकित्सा महत्व · व्यावहारिक उपयोग · नोट्स · साहित्य और मिडोट

एंजाइमों की गतिविधि उनकी त्रि-आयामी संरचना द्वारा निर्धारित की जाती है।

सभी प्रोटीन की तरह, एंजाइमों को एक रैखिक एमिनो एसिड श्रृंखला के रूप में संश्लेषित किया जाता है, जो एक निश्चित तरीके से तब्दील हो जाता है। एमिनो एसिड का प्रत्येक अनुक्रम एक विशेष तरीके से ठंडा हो जाता है, और परिणामी अणु (प्रोटीन ग्लोबूल) में अद्वितीय गुण होते हैं। कई प्रोटीन श्रृंखला को प्रोटीन परिसर में जोड़ा जा सकता है। गरम या कुछ रसायनों के संपर्क में आने पर प्रोटीन की तृतीयक संरचना नष्ट हो जाती है।

सक्रिय केंद्र एंजाइम

प्रतिक्रिया के विभिन्न चरणों में इंटरमीडिएट और अंतिम उत्पादों के निर्धारण के साथ एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक प्रतिक्रिया के तंत्र का अध्ययन एंजाइम की तृतीयक संरचना की ज्यामिति के सटीक ज्ञान का तात्पर्य है, कार्यात्मक समूहों की प्रकृति इसका अणु, इस सब्सट्रेट पर विशिष्टता और उच्च उत्प्रेरक गतिविधि प्रदान करता है, और साइट (अनुभाग) एंजाइम अणुओं की इस रासायनिक प्रकृति के अलावा, जो उच्च उत्प्रेरक प्रतिक्रिया गति प्रदान करता है। आम तौर पर एंजाइम अणुओं की तुलना में एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं में शामिल सब्सट्रेट अणुओं में अपेक्षाकृत छोटे आकार होते हैं। इस प्रकार, प्रत्यक्ष रासायनिक बातचीत में एंजाइम सब्सट्रेट परिसरों के गठन में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के एमिनो एसिड अनुक्रम के केवल सीमित टुकड़े प्रवेश कर रहे हैं - "सक्रिय केंद्र" - एंजाइम अणु में एमिनो एसिड अवशेषों का एक अद्वितीय संयोजन, प्रत्यक्ष बातचीत प्रदान करता है सब्सट्रेट अणु के साथ और सीधे उत्प्रेरण के कार्य में भाग लेते हैं।

सक्रिय केंद्र में, यह पारंपरिक रूप से प्रतिष्ठित है:

• उत्प्रेरक केंद्र - सब्सट्रेट के साथ सीधे रासायनिक रूप से बातचीत;
• बाध्यकारी केंद्र (संपर्क या "एंकर" खेल का मैदान) - सब्सट्रेट के लिए विशिष्ट संबंध प्रदान करना और एक जटिल-सब्सट्रेट परिसर का निर्माण करना।

प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने के लिए, एंजाइम को एक या अधिक सबस्ट्रेट्स से संपर्क करना चाहिए। एंजाइम की प्रोटीन श्रृंखला इस तरह से ध्वस्त हो गई है कि स्लॉट ग्लोबल की सतह पर गठित किया गया है, या सब्सट्रेट्स लागू होते हैं। इस क्षेत्र को एक सब्सट्रेट बाध्यकारी साइट कहा जाता है। आमतौर पर यह एंजाइम के सक्रिय केंद्र के साथ मेल खाता है या इसके करीब है। कुछ एंजाइमों में कॉफ़ैक्टर बाइंडिंग साइट्स या धातु आयनों भी होते हैं।

एंजाइम सब्सट्रेट से जुड़ रहा है:

• पानी से "फर कोट" से सब्सट्रेट को साफ करता है
• प्रतिक्रिया के लिए आवश्यक अंतरिक्ष में एक प्रतिक्रियाशील सब्सट्रेट अणु हैं
• प्रतिक्रिया के लिए तैयार करता है (उदाहरण के लिए, ध्रुवीकरण) सब्सट्रेट अणुओं।

आम तौर पर सब्सट्रेट में एंजाइम के अतिरिक्त आयनिक या हाइड्रोजन बांड के कारण होता है, शायद ही कभी - सहसंयोजक के कारण। प्रतिक्रिया के अंत में, इसका उत्पाद (या उत्पाद) एंजाइम से अलग हो जाता है।

नतीजतन, एंजाइम प्रतिक्रिया की सक्रियण ऊर्जा को कम कर देता है। ऐसा इसलिए है क्योंकि एंजाइम की उपस्थिति में प्रतिक्रिया किसी अन्य पथ पर होती है (दूसरी प्रतिक्रिया वास्तव में होती है), उदाहरण के लिए:

एंजाइम की अनुपस्थिति में:

• ए + बी \u003d एवी

एंजाइम की उपस्थिति में:

• ए + एफ \u003d एएफ
• AF + B \u003d AVF
• Avf \u003d av + f

सबस्ट्रेट्स कहां और अंदर, एवी एक प्रतिक्रिया उत्पाद है, एफ - एंजाइम।

एंजाइम स्वतंत्र रूप से ऊर्जा एंडरगोनिक प्रतिक्रियाएं प्रदान नहीं कर सकते हैं (किस ऊर्जा के प्रवाह के लिए आवश्यक है)। इसलिए, ऐसी प्रतिक्रियाएं जो एंजाइम उन्हें व्यायाम प्रतिक्रियाओं के साथ मिल सकती हैं जो बड़ी मात्रा में ऊर्जा के साथ हाइलाइट की जाती हैं। उदाहरण के लिए, बायोपॉलिमर संश्लेषण प्रतिक्रियाएं अक्सर एटीपी हाइड्रोलिसिस की प्रतिक्रिया के साथ संयुग्मित होती हैं।

कुछ एंजाइमों के सक्रिय केंद्रों के लिए, सहकारीता की घटना विशेषता है।

विशेषता

एंजाइम आमतौर पर अपने सबस्ट्रेट्स (सब्सट्रेट विशिष्टता) के संबंध में उच्च विशिष्टता दिखाते हैं। यह आकार की आंशिक पूरकता, सब्सट्रेट अणु पर और हाइड्रोफोबिक क्षेत्रों का वितरण और एंजाइम पर सब्सट्रेट बाध्यकारी के केंद्र में हासिल किया जाता है। एंजाइम आमतौर पर एक उच्च स्तर की स्टीरोस्पेसिफ का प्रदर्शन करते हैं (एक सब्सट्रेट के रूप में सब्सट्रेट के रूप में संभावित स्टीरियोइसर में से एक रूप (एक सब्सट्रेट के रूप में उपयोग किया जाता है या केवल एक स्टीरियोइज़ोमर के रूप में उपयोग किया जाता है), पुन :भाषी (गठित या रासायनिक बंधन को केवल संभावित स्थिति में से एक में फाड़ना) सब्सट्रेट) और केमोसेलक्टिविटी (इन शर्तों के लिए कई संभावित स्थितियों की केवल एक रासायनिक प्रतिक्रिया उत्प्रेरित)। विशिष्टता के समग्र उच्च स्तर के बावजूद, सब्सट्रेट की डिग्री और एंजाइमों की प्रतिक्रिया विशिष्टता अलग हो सकती है। उदाहरण के लिए, एंडोपिडेस ट्राप्सिन केवल आर्जिनिन या लाइसिन के बाद एक पेप्टाइड बॉन्ड को तोड़ता है, अगर एनआईएमएस को लंबे समय तक नहीं होना चाहिए, और पेप्सीन बहुत कम विशिष्ट है और कई एमिनो एसिड के बाद पेप्टाइड संचार तोड़ सकता है।

मॉडल "कुंजी महल"

18 9 0 में, एमिल फिशर ने सुझाव दिया कि एंजाइमों की विशिष्टता एंजाइम और सब्सट्रेट के रूप के सटीक पत्राचार द्वारा निर्धारित की जाती है। इस तरह की धारणा को "कुंजी महल" मॉडल कहा जाता है। एंजाइम एक अल्पकालिक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन के साथ सब्सट्रेट से जुड़ा हुआ है। साथ ही, इस तथ्य के बावजूद कि यह मॉडल एंजाइमों की उच्च विशिष्टता बताता है, यह संक्रमण स्थिति को स्थिर करने की घटनाओं को समझाता नहीं है, जो अभ्यास में मनाया जाता है।

मॉडल प्रेरित अनुपालन

1 9 58 में, डेनल कोशुभूमि ने "कुंजी कैसल" मॉडल के संशोधन का सुझाव दिया। एंजाइम मुख्य रूप से कठोर, और लचीला अणु नहीं हैं। एंजाइम का सक्रिय केंद्र सब्सट्रेट को बाध्य करने के बाद संरचना को बदल सकता है। सक्रिय केंद्र के एमिनो एसिड के पार्श्व समूह ऐसी स्थिति लेते हैं जो एंजाइम को अपने उत्प्रेरक कार्य करने में सक्षम बनाता है। कुछ मामलों में, सब्सट्रेट अणु सक्रिय केंद्र में बाध्यकारी के बाद संरचना को भी बदलता है। "कुंजी कैसल" मॉडल के विपरीत, एक प्रेरित अनुरूपता मॉडल न केवल एंजाइमों की विशिष्टता, बल्कि संक्रमण स्थिति का स्थिरीकरण भी बताता है। इस मॉडल का नाम "हाथ-दस्ताने" रखा गया था।

संशोधनों

प्रोटीन श्रृंखला के संश्लेषण के बाद कई एंजाइम संशोधन से गुजरते हैं, जिसके बिना एंजाइम अपनी गतिविधि को पूरी तरह से प्रदर्शित नहीं करता है। इस तरह के संशोधनों को बाद में अनुवाद संशोधन (प्रसंस्करण) कहा जाता है। संशोधन के सबसे आम प्रकारों में से एक रासायनिक समूहों को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के पार्श्व अवशेषों के अतिरिक्त है। उदाहरण के लिए, फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों के अतिरिक्त फॉस्फोरिलेशन कहा जाता है, यह एंजाइम किनेज द्वारा उत्प्रेरित होता है। कई यूकेर्योटा एंजाइम ग्लाइकोसाइलेटेड हैं, जो कार्बोहाइड्रेट प्रकृति के ओलिगोमर्स द्वारा संशोधित हैं।

पोस्टट्रांसमिशन संशोधनों का एक और आम प्रकार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का विभाजन है। उदाहरण के लिए, Chymotrypsin (प्रोटीज, पाचन में भाग लेने), Chymotrypsinogen से पॉलीपेप्टाइड भाग छोड़कर प्राप्त किया जाता है। Hymputrygenogen Chymotrypsin का एक निष्क्रिय पूर्ववर्ती है और पैनक्रिया में संश्लेषित किया जाता है। निष्क्रिय रूप में पेट में ले जाया जाता है, जहां यह chymotrypsin में बदल जाता है। पेट में एंजाइम दर्ज करने से पहले पैनक्रिया और अन्य ऊतकों के विभाजन से बचने के लिए इस तरह की एक तंत्र आवश्यक है। एंजाइम के निष्क्रिय पूर्ववर्ती को "विंटरिंग" भी कहा जाता है।

कॉफ़ैक्टर्स एंजाइम

कुछ एंजाइम बिना किसी अतिरिक्त घटकों के स्वयं द्वारा उत्प्रेरक कार्य करते हैं। हालांकि, एंजाइम हैं जो उत्प्रेरण के कार्यान्वयन के लिए आवश्यक हैं। कॉफैकर दोनों अकार्बनिक अणुओं (धातु आयनों, लौह सल्फर क्लस्टर, आदि) और कार्बनिक दोनों हो सकते हैं (उदाहरण के लिए, फ्लेवाइन या मणि)। कार्बनिक कॉफैकर्स, एंजाइम से दृढ़ता से, को कृत्रिम समूह भी कहा जाता है। एंजाइम को अलग करने में सक्षम कार्बनिक कॉफैकर्स को सहयोगी कहा जाता है।

एक एंजाइम जिसे उत्प्रेरक गतिविधि के प्रकटीकरण के लिए एक कोफैक्टर की आवश्यकता होती है, लेकिन इसके साथ जुड़ा नहीं है, जिसे एपीओटी एंजाइम कहा जाता है। कॉफ़ैक्टर के साथ परिसर में एपोथ एंजाइम को होलो-एंजाइम कहा जाता है। अधिकांश कॉफ़ैक्टर्स एंजाइम से गैर-सहसंयोजक के साथ जुड़े होते हैं, बल्कि मजबूत बातचीत करते हैं। ऐसे कृत्रिम समूह हैं जो एंजाइम सहसंयोजक रूप से जुड़े हुए हैं, उदाहरण के लिए, पाइरूवेट डीहाइड्रोजनेज में थियामिनेपायरोफॉस्फेट।

एंजाइमों का विनियमन

कुछ एंजाइमों में छोटे अणुओं को बाध्यकारी साइटें होती हैं, वे सब्सट्रेट या चयापचय पथ के उत्पाद हो सकते हैं, जो एंजाइम में प्रवेश करता है। वे एंजाइम की गतिविधि को कम या बढ़ाते हैं, जो प्रतिक्रिया के लिए अवसर बनाता है।

परिमित उत्पाद का अवरोध

चयापचय मार्ग - लगातार एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की श्रृंखला। अक्सर चयापचय पथ का अंतिम उत्पाद एक एंजाइम अवरोधक होता है जो इस चयापचय पथ की पहली प्रतिक्रिया को तेज करता है। यदि अंतिम उत्पाद बहुत अधिक है, तो यह बहुत पहले एंजाइम के लिए एक अवरोधक के रूप में कार्य करता है, और यदि इस अंतिम उत्पाद के बाद बहुत छोटा हो गया है, तो पहला एंजाइम फिर से सक्रिय हो जाता है। इस प्रकार, नकारात्मक प्रतिक्रिया के सिद्धांत के अनुसार अंतिम उत्पाद का अवरोध होमियोस्टेसिस (शरीर के आंतरिक वातावरण की शर्तों की सापेक्ष स्थिरता) को बनाए रखने का एक महत्वपूर्ण तरीका है।

एंजाइम गतिविधि पर पर्यावरणीय परिस्थितियों का प्रभाव

एंजाइमों की गतिविधि सेल या शरीर में स्थितियों पर निर्भर करती है - दबाव, माध्यम, तापमान की अम्लता, विघटित लवण की एकाग्रता (समाधान की आयनिक शक्ति) आदि।